Postoji nekoliko pristupa klasifikaciji proteina: prema obliku proteinske molekule, prema sastavu proteina i prema funkcijama. Hajde da ih razmotrimo.
Klasifikacija prema obliku proteinskih molekula
Prema obliku proteina razlikuju se molekuli fibrilar proteini i globularni proteini.
Fibrilarni proteini su dugi filamentozni molekuli, čiji su polipeptidni lanci produženi duž jedne ose i međusobno povezani poprečnim vezama (slika 18b). Ovi proteini se odlikuju visokom mehaničkom čvrstoćom i nerastvorljivi su u vodi. Obavljaju uglavnom strukturne funkcije: dio su tetiva i ligamenata (kolagen, elastin), formiraju vlakna svile i paučine (fibroin), kosu, nokte, perje (keratin).
U globularnim proteinima jedan ili više polipeptidnih lanaca su presavijeni u gustu kompaktnu strukturu - kuglicu (slika 18, a). Ovi proteini su općenito vrlo topljivi u vodi. Njihove funkcije su raznolike. Zahvaljujući njima provode se mnogi biološki procesi, o čemu će se detaljnije govoriti u nastavku.
Rice. 18. Oblik proteinskih molekula:
a - globularni protein, b - fibrilarni protein
Klasifikacija prema sastavu proteinske molekule
Proteini se prema svom sastavu mogu podijeliti u dvije grupe: jednostavno i kompleks proteini. Jednostavni proteini se sastoje samo od ostataka aminokiselina i ne sadrže druge hemijske sastojke. Složeni proteini, pored polipeptidnih lanaca, sadrže i druge hemijske komponente.
Jednostavni proteini uključuju RNKazu i mnoge druge enzime. Fibrilarni proteini kolagen, keratin, elastin su jednostavnog sastava. Rezervni proteini biljaka sadržani u sjemenu žitarica - glutelina, i histons- proteini koji formiraju strukturu hromatina takođe spadaju u jednostavne proteine.
Među složenim proteinima postoje metaloproteini, hromoproteini, fosfoproteini, glikoproteini, lipoproteini i dr. Razmotrimo ove grupe proteina detaljnije.
Metaloproteini
Metaloproteini su proteini koji sadrže ione metala. Njihovi molekuli sadrže metale kao što su bakar, željezo, cink, molibden, mangan, itd. Neki enzimi su po svojoj prirodi metaloproteini.
hromoproteini
Hromoproteini sadrže obojena jedinjenja kao prostetičku grupu. Tipični hromoproteini su vizuelni protein rodopsin, koji je uključen u proces percepcije svetlosti, i krvni protein hemoglobin (Hb), čija je kvartarna struktura bila razmotrena u prethodnom paragrafu. Hemoglobin sadrži dragulj, koji je ravan molekul, u čijem se središtu nalazi Fe 2+ jon (slika 19). Kada hemoglobin reaguje sa kiseonikom, on se formira oksihemoglobin. U alveolama pluća hemoglobin je zasićen kiseonikom. U tkivima u kojima je nizak sadržaj kiseonika, oksihemoglobin razgrađuje se oslobađanjem kisika koji koriste stanice:
.
Hemoglobin može formirati spoj sa ugljičnim monoksidom (II), koji se naziva karboksihemoglobin:
.
Karboksihemoglobin nije u stanju da veže kiseonik. Zbog toga dolazi do trovanja ugljičnim monoksidom.
Hemoglobin i drugi proteini koji sadrže hem (mioglobin, citokromi) se također nazivaju hemoproteini zbog prisustva hema u njihovom sastavu (slika 19).
Rice. 19. Gem
Fosfoproteini
Fosfoproteini u svom sastavu sadrže ostatke fosforne kiseline povezane sa hidroksilnom grupom aminokiselinskih ostataka esterskom vezom (slika 20).
Rice. 20. Fosfoprotein
Fosfoproteini uključuju mliječni protein kazein. Sadrži ne samo ostatke fosforne kiseline, već i jone kalcija. Fosfor i kalcij su neophodni za rastući organizam u velikim količinama, posebno za formiranje skeleta. Osim kazeina, u stanicama ima mnogo drugih fosfoproteina. Fosfoproteini mogu biti podvrgnuti defosforilaciji, tj. izgubiti fosfatnu grupu:
fosfoprotein + H 2 protein + H 3 RO 4
Defosforilirani proteini mogu, pod određenim uvjetima, biti ponovo fosforilirani. Njihova biološka aktivnost ovisi o prisutnosti fosfatne grupe u njihovoj molekuli. Neki proteini pokazuju svoju biološku funkciju u fosforilisanom obliku, drugi - u defosforilisanom. Fosforilacija-defosforilacija reguliše mnoge biološke procese.
Lipoproteini
Lipoproteini su proteini koji sadrže kovalentno povezane lipide. Ovi proteini se nalaze u ćelijskim membranama. Lipidna (hidrofobna) komponenta drži protein u membrani (slika 21).
Rice. 21. Lipoproteini u ćelijskoj membrani
Lipoproteini također uključuju krvne proteine koji su uključeni u transport lipida i ne stvaraju kovalentnu vezu s njima.
Glikoproteini
Glikoproteini sadrže kovalentno povezanu komponentu ugljikohidrata kao prostetičku grupu. Glikoproteini se dijele na pravi glikoproteini i proteoglikani. Ugljikohidratne grupe pravih glikoproteina obično sadrže do 15-20 monosaharidnih komponenti, au proteoglikanima su građene od vrlo velikog broja monosaharidnih ostataka (slika 22).
Rice. 22. Glikoproteini
Glikoproteini su široko rasprostranjeni u prirodi. Nalaze se u tajnama (slina i dr.), kao dio ćelijskih membrana, ćelijskih zidova, međućelijske tvari, vezivnog tkiva itd. Mnogi enzimi i transportni proteini su glikoproteini.
Klasifikacija prema funkciji
Prema funkcijama koje obavljaju, proteini se mogu podijeliti na strukturne, nutritivne i skladišne, kontraktilne, transportne, katalitičke, zaštitne, receptorske, regulatorne itd.
Strukturni proteini
Strukturni proteini uključuju kolagen, elastin, keratin, fibroin. Proteini sudjeluju u formiranju ćelijskih membrana, posebno mogu formirati kanale u njima ili obavljati druge funkcije (slika 23).
Rice. 23. Ćelijska membrana.
Hranljivi i skladišteni proteini
Hranljivi protein je kazein, čija je glavna funkcija da opskrbi tijelo koje raste aminokiselinama, fosforom i kalcijem. Proteini za skladištenje uključuju bjelančevine jajeta, proteine sjemenki biljaka. Ovi proteini se troše tokom razvoja embriona. U ljudskom i životinjskom tijelu proteini se ne pohranjuju u rezervi, oni se moraju sistematski snabdjevati hranom, inače se može razviti distrofija.
Kontraktilni proteini
Kontraktilni proteini osiguravaju rad mišića, kretanje flagela i cilija kod protozoa, promjenu oblika stanica, kretanje organela unutar ćelije. Ovi proteini su miozin i aktin. Ovi proteini nisu prisutni samo u mišićnim ćelijama, oni se mogu naći u ćelijama gotovo svakog životinjskog tkiva.
Transportni proteini
Hemoglobin, o kojem se govori na početku paragrafa, klasičan je primjer transportnog proteina. Postoje i drugi proteini u krvi koji obezbeđuju transport lipida, hormona i drugih supstanci. Stanične membrane sadrže proteine koji mogu transportirati glukozu, aminokiseline, ione i neke druge tvari kroz membranu. Na sl. 24 shematski prikazuje rad transportera glukoze.
Rice. 24. Transport glukoze kroz ćelijsku membranu
Enzimski proteini
Katalitički proteini ili enzimi su najraznovrsnija grupa proteina. Gotovo sve kemijske reakcije koje se odvijaju u tijelu odvijaju se uz sudjelovanje enzima. Do danas je otkriveno nekoliko hiljada enzima. O njima će se detaljnije govoriti u narednim paragrafima.
Zaštitni proteini
U ovu grupu spadaju proteini koji štite tijelo od invazije drugih organizama ili ga štite od oštećenja. imunoglobulini, ili antitela, u stanju su prepoznati bakterije, viruse ili strane proteine koji su ušli u tijelo, vezati se za njih i pomoći u njihovoj neutralizaciji.
Ostale komponente krvi, trombin i fibrinogen, igraju važnu ulogu u procesu zgrušavanja krvi. Oni štite tijelo od gubitka krvi kada su krvni sudovi oštećeni. Pod dejstvom trombina, fragmenti polipeptidnog lanca se odvajaju od molekula fibrinogena, usled čega fibrin:
fibrinogen fibrin.
Formirani molekuli fibrina se agregiraju, formirajući dugačke nerastvorljive lance. Krvni ugrušak je u početku labav, a zatim se stabilizuje međulančanim poprečnim vezama. Ukupno je oko 20 proteina uključeno u proces zgrušavanja krvi. Povrede u strukturi njihovih gena uzrok su takve bolesti kao što je hemofilija- Smanjeno zgrušavanje krvi.
Receptorski proteini
Stanična membrana je prepreka za mnoge molekule, uključujući molekule dizajnirane da prenose signale u ćelije. Ipak, ćelija je sposobna primati signale izvana zbog prisutnosti na njenoj površini posebnog receptori od kojih su mnogi proteini. Signalni molekul, na primjer, hormon, u interakciji s receptorom formira kompleks hormon-receptor, signal iz kojeg se dalje prenosi, u pravilu, do proteinskog glasnika. Posljednji pokreće niz kemijskih reakcija, čiji je rezultat biološki odgovor ćelije na djelovanje vanjskog signala (slika 25).
Fig.25. Prijenos vanjskih signala u ćeliju
Regulatorni proteini
Proteini uključeni u kontrolu bioloških procesa nazivaju se regulatornim proteinima. Neki od njih pripadaju hormoni. Insulin i glukagon regulišu nivo glukoze u krvi. Hormon rasta, koji određuje veličinu tijela, i paratiroidni hormon, koji reguliše razmjenu fosfata i jona kalcija, su regulatorni proteini. U ovu klasu proteina spadaju i drugi proteini uključeni u regulaciju metabolizma.
Zanimljivo je znati! Plazma nekih antarktičkih riba sadrži proteine sa svojstvima antifriza koji štite ribu od smrzavanja, a kod brojnih insekata, na mjestima pričvršćivanja krila, nalazi se protein resilin, koji ima gotovo savršenu elastičnost. U jednoj od afričkih biljaka, protein monelin je sintetizovan veoma slatkog ukusa.
Vjeverice- visokomolekularna organska jedinjenja koja se sastoje od ostataka α-amino kiselina.
AT sastav proteina uključuje ugljenik, vodonik, azot, kiseonik, sumpor. Neki proteini formiraju komplekse s drugim molekulima koji sadrže fosfor, željezo, cink i bakar.
Proteini imaju veliku molekularnu težinu: albumin jajeta - 36 000, hemoglobin - 152 000, miozin - 500 000. Za poređenje: molekulska težina alkohola je 46, sirćetne kiseline - 60, benzena - 78.
Aminokiselinski sastav proteina
Vjeverice- neperiodični polimeri, čiji su monomeri α-aminokiseline. Obično se 20 vrsta α-aminokiselina nazivaju proteinski monomeri, iako je više od 170 njih pronađeno u ćelijama i tkivima.
Ovisno o tome da li se aminokiseline mogu sintetizirati u tijelu ljudi i drugih životinja, postoje: neesencijalne aminokiseline- može se sintetizirati esencijalne aminokiseline- ne može se sintetizirati. Esencijalne aminokiseline se moraju unositi hranom. Biljke sintetiziraju sve vrste aminokiselina.
Ovisno o sastavu aminokiselina, proteini su: potpuni- sadrže kompletan set aminokiselina; neispravan- neke aminokiseline su odsutne u njihovom sastavu. Ako se proteini sastoje samo od aminokiselina, nazivaju se jednostavno. Ako proteini sadrže, pored aminokiselina, i neaminokiselinsku komponentu (protetičku grupu), nazivaju se kompleks. Protetičku grupu mogu predstavljati metali (metaloproteini), ugljikohidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini), nukleinske kiseline (nukleoproteini).
Sve aminokiseline sadrže: 1) karboksilna grupa (-COOH), 2) amino grupa (-NH 2), 3) radikal ili R-grupa (ostatak molekula). Struktura radikala u različitim vrstama aminokiselina je različita. U zavisnosti od broja amino grupa i karboksilnih grupa koje čine aminokiseline, razlikuju se: neutralne aminokiseline imaju jednu karboksilnu grupu i jednu amino grupu; bazične aminokiseline imaju više od jedne amino grupe; kiselih aminokiselina ima više od jedne karboksilne grupe.
Aminokiseline su amfoterna jedinjenja, jer u rastvoru mogu delovati i kao kiseline i kao baze. U vodenim rastvorima aminokiseline postoje u različitim jonskim oblicima.
Peptidna veza
Peptidi- organske supstance koje se sastoje od ostataka aminokiselina povezanih peptidnom vezom.
Formiranje peptida nastaje kao rezultat kondenzacijske reakcije aminokiselina. Kada amino grupa jedne aminokiseline stupi u interakciju s karboksilnom grupom druge, između njih nastaje kovalentna veza dušik-ugljik, koja se naziva peptid. U zavisnosti od broja aminokiselinskih ostataka koji čine peptid, postoje dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi itd. Formiranje peptidne veze može se ponoviti mnogo puta. To dovodi do formiranja polipeptidi. Na jednom kraju peptida nalazi se slobodna amino grupa (naziva se N-terminus), a na drugom kraju je slobodna karboksilna grupa (naziva se C-terminus).
Prostorna organizacija proteinskih molekula
Obavljanje određenih specifičnih funkcija proteina zavisi od prostorne konfiguracije njihovih molekula, osim toga, energetski je nepovoljno za ćeliju da proteine drži u proširenom obliku, u obliku lanca, pa se polipeptidni lanci savijaju, stiču određena trodimenzionalna struktura, ili konformacija. Dodijelite 4 nivoa prostorna organizacija proteina.
Primarna struktura proteina- sekvenca aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu koji čini proteinski molekul. Veza između aminokiselina je peptidna.
Ako se proteinski molekul sastoji od samo 10 aminokiselinskih ostataka, tada je broj teoretski mogućih varijanti proteinskih molekula koje se razlikuju po redoslijedu izmjenjivanja aminokiselina 10 20 . Sa 20 aminokiselina možete napraviti još raznovrsnije kombinacije. U ljudskom tijelu pronađeno je oko deset hiljada različitih proteina, koji se razlikuju kako jedni od drugih, tako i od proteina drugih organizama.
To je primarna struktura proteinske molekule koja određuje svojstva proteinskih molekula i njihovu prostornu konfiguraciju. Zamjena samo jedne aminokiseline drugom u polipeptidnom lancu dovodi do promjene svojstava i funkcija proteina. Na primjer, zamjena šeste aminokiseline glutamina u β-podjedinici hemoglobina valinom dovodi do činjenice da molekula hemoglobina kao cjelina ne može obavljati svoju glavnu funkciju - transport kisika; u takvim slučajevima osoba razvija bolest - anemiju srpastih ćelija.
sekundarna struktura- naređeno savijanje polipeptidnog lanca u spiralu (izgleda kao rastegnuta opruga). Zavojnice spirale su ojačane vodoničnim vezama između karboksilnih grupa i amino grupa. Gotovo sve CO i NH grupe učestvuju u formiranju vodoničnih veza. Oni su slabiji od peptidnih, ali, ponavljajući se mnogo puta, daju stabilnost i krutost ovoj konfiguraciji. Na nivou sekundarne strukture nalaze se proteini: fibroin (svila, mreža), keratin (kosa, nokti), kolagen (tetive).
Tercijarna struktura- pakovanje polipeptidnih lanaca u globule, koje nastaje nastankom hemijskih veza (vodikovih, jonskih, disulfidnih) i uspostavljanjem hidrofobnih interakcija između radikala aminokiselinskih ostataka. Glavnu ulogu u formiranju tercijarne strukture imaju hidrofilno-hidrofobne interakcije. U vodenim otopinama, hidrofobni radikali imaju tendenciju da se sakriju od vode, grupirajući se unutar globule, dok hidrofilni radikali imaju tendenciju da se pojave na površini molekule kao rezultat hidratacije (interakcija s vodenim dipolima). U nekim proteinima tercijarna struktura je stabilizirana disulfidnim kovalentnim vezama koje se formiraju između atoma sumpora dva cisteinska ostatka. Na nivou tercijarne strukture nalaze se enzimi, antitela, neki hormoni.
Kvartarna struktura karakterističan za složene proteine, čije molekule formiraju dvije ili više globula. Podjedinice se drže u molekulu jonskim, hidrofobnim i elektrostatičkim interakcijama. Ponekad, tokom formiranja kvartarne strukture, između podjedinica nastaju disulfidne veze. Najistraženiji protein sa kvartarnom strukturom je hemoglobin. Sastoji se od dvije α-podjedinice (141 aminokiselinski ostatak) i dvije β-podjedinice (146 aminokiselinskih ostataka). Svaka podjedinica je povezana s molekulom hema koji sadrži željezo.
Ako iz nekog razloga prostorna konformacija proteina odstupa od normalne, protein ne može obavljati svoje funkcije. Na primjer, uzrok "bolesti kravljeg ludila" (spongiformna encefalopatija) je abnormalna konformacija priona, površinskih proteina nervnih ćelija.
Protein Properties
Sastav aminokiselina, struktura proteinske molekule određuju njenu svojstva. Proteini kombinuju bazična i kisela svojstva određena radikalima aminokiselina: što je više kiselih aminokiselina u proteinu, to su njegova kisela svojstva izraženija. Sposobnost davanja i pripajanja H + određuju puferska svojstva proteina; jedan od najmoćnijih pufera je hemoglobin u eritrocitima, koji održava pH krvi na konstantnom nivou. Postoje rastvorljivi proteini (fibrinogen), postoje netopivi proteini koji obavljaju mehaničke funkcije (fibroin, keratin, kolagen). Postoje hemijski aktivni proteini (enzimi), postoje hemijski neaktivni, otporni na različite uslove okoline i izuzetno nestabilni.
Vanjski faktori (toplota, ultraljubičasto zračenje, teški metali i njihove soli, pH promjene, zračenje, dehidracija)
može uzrokovati kršenje strukturne organizacije proteinske molekule. Proces gubitka trodimenzionalne konformacije svojstvene datoj proteinskoj molekuli naziva se denaturacija. Uzrok denaturacije je kidanje veza koje stabiliziraju određenu proteinsku strukturu. U početku se pokidaju najslabije veze, a kada uslovi postanu još jači. Stoga se prvo gube kvartarne, a zatim tercijarne i sekundarne strukture. Promjena prostorne konfiguracije dovodi do promjene svojstava proteina i, kao rezultat, onemogućuje proteinu da obavlja svoje biološke funkcije. Ako denaturacija nije praćena uništenjem primarne strukture, onda može biti reverzibilan, u ovom slučaju dolazi do samoizlječenja konformacije karakteristične za protein. Takva denaturacija je podvrgnuta, na primjer, proteinima membranskih receptora. Proces obnavljanja strukture proteina nakon denaturacije naziva se renaturacija. Ako je obnova prostorne konfiguracije proteina nemoguća, onda se naziva denaturacija nepovratan.
Funkcije proteina
| Funkcija | Primjeri i objašnjenja |
|---|---|
| Izgradnja | Proteini su uključeni u formiranje ćelijskih i ekstracelularnih struktura: dio su ćelijskih membrana (lipoproteini, glikoproteini), kose (keratin), tetiva (kolagen) itd. |
| Transport | Krvni protein hemoglobin vezuje kisik i prenosi ga iz pluća u sva tkiva i organe, a iz njih ugljični dioksid prenosi u pluća; Sastav ćelijskih membrana uključuje posebne proteine koji osiguravaju aktivan i strogo selektivan prijenos određenih tvari i iona iz stanice u vanjsko okruženje i obrnuto. |
| Regulatorno | Proteinski hormoni su uključeni u regulaciju metaboličkih procesa. Na primjer, hormon inzulin regulira razinu glukoze u krvi, potiče sintezu glikogena i povećava stvaranje masti iz ugljikohidrata. |
| Zaštitni | Kao odgovor na prodor stranih proteina ili mikroorganizama (antigena) u tijelo nastaju posebni proteini - antitijela koja ih mogu vezati i neutralizirati. Fibrin, nastao iz fibrinogena, pomaže u zaustavljanju krvarenja. |
| Motor | Kontraktilni proteini aktin i miozin osiguravaju kontrakciju mišića kod višećelijskih životinja. |
| Signal | Molekuli proteina ugrađeni su u površinsku membranu ćelije, sposobni da menjaju svoju tercijarnu strukturu kao odgovor na delovanje faktora sredine, primajući na taj način signale iz spoljašnje sredine i prenoseći komande ćeliji. |
| Rezerva | U tijelu životinja, proteini se po pravilu ne pohranjuju, osim albumina jaja, mliječnog kazeina. Ali zahvaljujući proteinima u tijelu, neke tvari se mogu pohraniti u rezervi, na primjer, prilikom razgradnje hemoglobina, željezo se ne izlučuje iz tijela, već se skladišti, formirajući kompleks sa proteinom feritinom. |
| Energija | Razgradnjom 1 g proteina do konačnih proizvoda oslobađa se 17,6 kJ. Prvo se proteini razlažu na aminokiseline, a zatim na krajnje proizvode - vodu, ugljični dioksid i amonijak. Međutim, proteini se koriste kao izvor energije samo kada se potroše drugi izvori (ugljikohidrati i masti). |
| katalitički | Jedna od najvažnijih funkcija proteina. Opremljen proteinima - enzimima koji ubrzavaju biohemijske reakcije koje se dešavaju u ćelijama. Na primjer, ribuloza bifosfat karboksilaza katalizira fiksaciju CO2 tokom fotosinteze. |
Enzimi
Enzimi, ili enzimi, je posebna klasa proteina koji su biološki katalizatori. Zahvaljujući enzimima, biohemijske reakcije se odvijaju ogromnom brzinom. Brzina enzimskih reakcija je desetine hiljada puta (a ponekad i milione) veća od brzine reakcija koje uključuju neorganske katalizatore. Tvar na koju enzim djeluje naziva se supstrat.
Enzimi su globularni proteini strukturne karakteristike Enzimi se mogu podijeliti u dvije grupe: jednostavne i složene. jednostavnih enzima su jednostavni proteini, tj. sastoje se samo od aminokiselina. Kompleksni enzimi su kompleksni proteini, tj. osim proteinskog dijela, uključuju grupu neproteinske prirode - kofaktor. Za neke enzime vitamini djeluju kao kofaktori. U molekuli enzima izdvojen je poseban dio, nazvan aktivni centar. aktivni centar- mali dio enzima (od tri do dvanaest aminokiselinskih ostataka), gdje dolazi do vezivanja supstrata ili supstrata sa formiranjem kompleksa enzim-supstrat. Po završetku reakcije, kompleks enzim-supstrat se razlaže na enzim i produkt(e) reakcije. Neki enzimi imaju (osim aktivnih) alosterični centri- mjesta za koja su vezani regulatori brzine rada enzima ( alosterični enzimi).
Reakcije enzimske katalize karakteriše: 1) visoka efikasnost, 2) stroga selektivnost i pravac delovanja, 3) specifičnost supstrata, 4) fina i precizna regulacija. Supstrat i specifičnost reakcije enzimske katalize objašnjavaju se hipotezama E. Fischera (1890) i D. Koshlanda (1959).
E. Fisher (hipoteza ključ-brava) sugerira da bi prostorne konfiguracije aktivnog mjesta enzima i supstrata trebale tačno odgovarati jedna drugoj. Supstrat se poredi sa "ključem", enzim - sa "bravom".
D. Koshland (hipoteza "ruka-rukavica") sugerira da se prostorna korespondencija između strukture supstrata i aktivnog centra enzima stvara samo u trenutku njihove međusobne interakcije. Ova hipoteza se još naziva hipoteza inducirane fit.
Brzina enzimskih reakcija zavisi od: 1) temperature, 2) koncentracije enzima, 3) koncentracije supstrata, 4) pH vrednosti. Treba naglasiti da su enzimi proteini, njihova aktivnost je najveća u fiziološki normalnim uslovima.
Većina enzima može raditi samo na temperaturama između 0 i 40°C. Unutar ovih granica, brzina reakcije se povećava za oko 2 puta za svakih 10 °C porasta temperature. Na temperaturama iznad 40 °C dolazi do denaturacije proteina i smanjuje se aktivnost enzima. Na temperaturama blizu nule, enzimi se inaktiviraju.
Sa povećanjem količine supstrata, brzina enzimske reakcije raste sve dok broj molekula supstrata ne postane jednak broju molekula enzima. Daljnjim povećanjem količine supstrata, brzina se neće povećati, jer su aktivna mjesta enzima zasićena. Povećanje koncentracije enzima dovodi do povećanja katalitičke aktivnosti, jer veći broj molekula supstrata prolazi kroz transformaciju u jedinici vremena.
Za svaki enzim postoji optimalna pH vrijednost pri kojoj ispoljava maksimalnu aktivnost (pepsin - 2,0, pljuvačna amilaza - 6,8, pankreasna lipaza - 9,0). Pri višim ili nižim pH vrijednostima, aktivnost enzima se smanjuje. Sa oštrim pomacima u pH, enzim denaturira.
Brzina alosteričnih enzima regulirana je supstancama koje se vežu za alosterične centre. Ako ove tvari ubrzavaju reakciju, nazivaju se aktivatori ako uspore - inhibitori.
Klasifikacija enzima
Prema vrsti kataliziranih hemijskih transformacija, enzimi se dijele u 6 klasa:
- oksidoreduktaza(prijenos atoma vodika, kisika ili elektrona s jedne supstance na drugu - dehidrogenaza),
- transferaza(prenos metilne, acilne, fosfatne ili amino grupe sa jedne supstance na drugu - transaminaza),
- hidrolaze(reakcije hidrolize u kojima se iz supstrata formiraju dva produkta - amilaza, lipaza),
- lyases(nehidrolitičko dodavanje supstratu ili eliminacija grupe atoma iz njega, dok se C-C, C-N, C-O, C-S veze mogu prekinuti - dekarboksilaza),
- izomeraza(intramolekulsko preuređenje - izomeraza),
- ligaze(veza dva molekula kao rezultat formiranja C-C, C-N, C-O, C-S veza - sintetaze).
Klase se zauzvrat dijele na podklase i potklase. U trenutnoj međunarodnoj klasifikaciji, svaki enzim ima specifičnu šifru, koja se sastoji od četiri broja odvojena tačkama. Prvi broj je klasa, drugi je potklasa, treći je potklasa, četvrti je serijski broj enzima u ovoj podklasi, na primjer, kod arginaze je 3.5.3.1.
Idi predavanja broj 2"Struktura i funkcije ugljikohidrata i lipida"
Idi predavanja №4"Struktura i funkcije ATP nukleinskih kiselina"
L linearni polipeptidni lanci pojedinačnih proteina, zbog interakcije funkcionalnih grupa aminokiselina, dobijaju određenu prostornu trodimenzionalnu strukturu, nazvanu "konformacija". Svi molekuli pojedinačnih proteina (tj. imaju istu primarnu strukturu) formiraju istu konformaciju u otopini. Shodno tome, sve informacije potrebne za formiranje prostornih struktura nalaze se u primarnoj strukturi proteina.
U proteinima postoje 2 glavna tipa konformacije polipeptidnih lanaca: sekundarne i tercijarne strukture.
2. Sekundarna struktura proteina - prostorna struktura koja je rezultat interakcije između funkcionalnih grupa peptidne kičme.
U ovom slučaju, peptidni lanci mogu dobiti pravilne strukture dva tipa: α-heliksa
β-struktura Pod β-strukturom se podrazumijeva figura slična listu presavijenog poput harmonike. Slika nastaje zbog formiranja mnogih vodoničnih veza između atoma peptidnih grupa linearnih regiona jednog polipeptidnog lanca koji čine krivine, ili između različitih polipeptidnih grupa.
Veze su vodonik, stabiliziraju odvojene fragmente makromolekula.
3. Tercijarna struktura proteina - trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcije između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedan od drugog u polipeptidnom lancu.
Strukturno se sastoji od sekundarnih strukturnih elemenata stabilizovanih različitim vrstama interakcija, u kojima hidrofobne interakcije imaju najvažniju ulogu.
stabilizacija tercijarne strukture uključenog proteina:
kovalentne veze (između dva cisteinska ostatka - disulfidni mostovi);
jonske veze između suprotno nabijenih bočnih grupa aminokiselinskih ostataka;
· vodonične veze;
hidrofilno-hidrofobne interakcije. Kada je u interakciji sa okolnim molekulima vode, proteinski molekul "teži" da se uvije tako da se nepolarne bočne grupe aminokiselina izoluju iz vodenog rastvora; polarne hidrofilne bočne grupe pojavljuju se na površini molekule.
4. Kvaternarna struktura je međusobni raspored nekoliko polipeptidnih lanaca kao dijela jednog proteinskog kompleksa. Proteinski molekuli koji čine protein kvartarne strukture formiraju se odvojeno na ribosomima i tek nakon završetka sinteze formiraju zajedničku supramolekularnu strukturu. Protein kvaternarne strukture može sadržavati identične i različite polipeptidne lance. U stabilizaciji kvartarne strukture učestvuju iste vrste interakcija kao u stabilizaciji tercijara. Supramolekularni proteinski kompleksi mogu se sastojati od desetina molekula.
Uloga.
Formiranje peptida u tijelu odvija se u roku od nekoliko minuta, dok je kemijska sinteza u laboratoriju prilično dug proces koji može trajati nekoliko dana, a razvoj tehnologije sinteze traje nekoliko godina. Međutim, unatoč tome, postoje prilično teški argumenti u korist izvođenja radova na sintezi analoga prirodnih peptida. Prvo, hemijskom modifikacijom peptida moguće je potvrditi hipotezu o primarnoj strukturi. Aminokiselinske sekvence nekih hormona postale su poznate upravo kroz sintezu njihovih analoga u laboratoriji.
Drugo, sintetički peptidi omogućuju detaljnije proučavanje odnosa između strukture sekvence aminokiselina i njene aktivnosti. Da bi se razjasnila veza između specifične strukture peptida i njegove biološke aktivnosti, obavljen je ogroman rad na sintezi više od hiljadu analoga. Kao rezultat toga, bilo je moguće saznati da zamjena samo jedne aminokiseline u peptidnoj strukturi može nekoliko puta povećati njegovu biološku aktivnost ili promijeniti smjer. Promjena dužine sekvence aminokiselina pomaže u određivanju lokacije aktivnih centara peptida i mjesta interakcije receptora.
Treće, zbog modifikacije originalne sekvence aminokiselina, postalo je moguće dobiti farmakološke preparate. Stvaranje analoga prirodnih peptida omogućava identifikaciju "djelotvornijih" konfiguracija molekula koje pojačavaju biološki učinak ili ga čine dužim.
Četvrto, hemijska sinteza peptida je ekonomski isplativa. Većina terapeutskih lijekova koštala bi deset puta više da su napravljeni od prirodnog proizvoda.
Često se aktivni peptidi nalaze u prirodi samo u nanogramskim količinama. Osim toga, metode pročišćavanja i izolacije peptida iz prirodnih izvora ne mogu u potpunosti odvojiti željenu sekvencu aminokiselina od peptida suprotnog ili drugog djelovanja. A u slučaju specifičnih peptida koje sintetiše ljudsko tijelo, oni se mogu dobiti samo sintezom u laboratoriji.
57. Klasifikacija proteina: jednostavni i složeni, globularni i fibrilarni, monomerni i oligomerni. Funkcije proteina u tijelu.
Klasifikacija prema vrsti zgrade
Prema opštem tipu strukture, proteini se mogu podeliti u tri grupe:
1. Fibrilarni proteini - formiraju polimere, njihova struktura je obično vrlo pravilna i podržana je uglavnom interakcijama između različitih lanaca. Oni formiraju mikrofilamente, mikrotubule, fibrile, podržavaju strukturu ćelija i tkiva. Fibrilarni proteini uključuju keratin i kolagen.
2. Globularni proteini su rastvorljivi u vodi, opšti oblik molekula je manje-više sferičan.
3. Membranski proteini – imaju domene koji prelaze ćelijsku membranu, ali njihovi dijelovi vire iz membrane u međućelijsku sredinu i citoplazmu ćelije. Membranski proteini obavljaju funkciju receptora, odnosno provode prijenos signala, a također osiguravaju i transmembranski transport različitih tvari. Proteini transporteri su specifični, svaki od njih propušta samo određene molekule ili određenu vrstu signala kroz membranu.
Jednostavni proteini , Kompleksni proteini
Osim peptidnih lanaca, mnogi proteini uključuju i neaminokiselinske grupe, a prema ovom kriteriju proteini se dijele u dvije velike grupe - jednostavnih i složenih proteina(proteini). Jednostavni proteini se sastoje samo od polipeptidnih lanaca, složeni proteini takođe sadrže neaminokiselinske ili prostetske grupe.
Jednostavno.
Među globularnim proteinima su:
1. albumini - rastvorljivi u vodi u širokom pH opsegu (od 4 do 8,5), precipitirani sa 70-100% rastvorom amonijum sulfata;
2. polifunkcionalni globulini veće molekularne težine, teže rastvorljivi u vodi, rastvorljivi u slanim rastvorima, često sadrže ugljenohidratni deo;
3. histoni - proteini male molekularne mase sa visokim sadržajem ostataka arginina i lizina u molekulu, što određuje njihova osnovna svojstva;
4. protamini se odlikuju još većim sadržajem arginina (do 85%), kao i histoni, formiraju stabilne asocijacije sa nukleinskim kiselinama, djeluju kao regulatorni i represorski proteini - sastavni dio nukleoproteina;
5. prolamine karakteriše visok sadržaj glutaminske kiseline (30-45%) i prolina (do 15%), nerastvorljive u vodi, rastvorljive u 50-90% etanola;
6. glutelini sadrže oko 45% glutaminske kiseline, kao i prolamini, češće se nalaze u proteinima žitarica.
Fibrilarni proteini se odlikuju vlaknastom strukturom, praktično netopivi u vodi i fiziološkim otopinama. Polipeptidni lanci u molekulima raspoređeni su paralelno jedan s drugim. Učestvuju u formiranju strukturnih elemenata vezivnog tkiva (kolagen, keratin, elastin).
Kompleksni proteini
(proteini, holoproteini) - dvokomponentni proteini, u kojima se pored peptidnih lanaca (jednostavnog proteina) nalazi i komponenta ne-aminokiselinske prirode - prostetička grupa. Prilikom hidrolize složenih proteina, osim aminokiselina, oslobađa se i neproteinski dio ili produkti njegovog raspadanja.
Različite organske (lipidi, ugljikohidrati) i neorganske (metali) tvari mogu djelovati kao prostetička grupa.
U zavisnosti od hemijske prirode protetskih grupa, među složenim proteinima razlikuju se sledeće klase:
· Glikoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke ugljenih hidrata kao prostetičku grupu i njihovu podklasu - proteoglikane, sa mukopolisaharidnim prostetičkim grupama. Hidroksilne grupe serina ili treonina obično su uključene u formiranje veza s ostacima ugljikohidrata. Većina ekstracelularnih proteina, posebno imunoglobulina, su glikoproteini. U proteoglikanima, ugljikohidratni dio je ~95%; oni su glavna komponenta ekstracelularnog matriksa.
Lipoproteini koji sadrže nekovalentno vezane lipide kao protetski dio. Lipoproteini formirani od proteina-apolipoproteina sa lipidima koji se vezuju za njih i obavljaju funkciju transporta lipida.
· Metaloproteini koji sadrže ne-hem koordinisane metalne jone. Među metaloproteinima postoje proteini koji obavljaju funkciju skladištenja i transporta (na primjer, feritin koji sadrži željezo i transferin) i enzimi (na primjer, karboanhidraza koja sadrži cink i razne superoksidne dismutaze koje kao aktivne centre sadrže ione bakra, mangana, željeza i drugih metala )
Nukleoproteini koji sadrže nekovalentno povezanu DNK ili RNK, posebno kromatin, koji čini hromozome, je nukleoprotein.
Fosfoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke fosforne kiseline kao prostetičku grupu. Hidroksilne grupe serina ili treonina su uključene u formiranje esterske veze sa fosfatom, fosfoproteini su, posebno, mlečni kazein:
Hromoproteini - zbirni naziv složenih proteina sa obojenim prostetičkim grupama različite hemijske prirode. Tu spadaju mnogi proteini sa porfirinskom prostetičkom grupom koja sadrži metal i koji obavljaju različite funkcije - hemoproteini (proteini koji sadrže hem - hemoglobin, citokrome, itd. kao prostetičku grupu), hlorofili; flavoproteini sa flavinskom grupom itd.
1. Strukturna funkcija
2. Zaštitna funkcija
3. Regulatorna funkcija
4. Funkcija alarma
5. Transportna funkcija
6. Rezervna (rezervna) funkcija
7. Funkcija receptora
8. Funkcija motora (motora).
Antoine Francois de Fourcroix, osnivač proučavanja proteinaProteini su identifikovani kao posebna klasa bioloških molekula u 18. veku kao rezultat rada francuskog hemičara Antoinea Fourcroixa i drugih naučnika, u kojima je zabeleženo svojstvo proteina da se koaguliraju (denaturiraju) pod uticajem toplote ili kiselina. . Proteini kao što su albumin ("bjelanjak"), fibrin (protein iz krvi) i gluten iz zrna pšenice su istraživani u to vrijeme. Holandski hemičar Gerrit Mulder analizirao je sastav proteina i pretpostavio da skoro svi proteini imaju sličnu empirijsku formulu. Termin "protein" za slične molekule predložio je 1838. švedski hemičar Jakob Berzelius. Mulder je također identificirao produkte razgradnje proteina - aminokiseline, a za jednu od njih (leucin), s malom marginom greške, odredio je molekulsku težinu - 131 daltona. Godine 1836. Mulder je predložio prvi model hemijske strukture proteina. Na osnovu teorije radikala, formulisao je koncept minimalne strukturne jedinice sastava proteina, C 16 H 24 N 4 O 5, koja je nazvana "protein", a teoriju - "teorija proteina". Kako su se gomilali novi podaci o proteinima, teorija je počela iznova biti kritizirana, ali se do kraja 1850-ih, uprkos kritikama, i dalje smatrala općeprihvaćenom.
Do kraja 19. stoljeća istražena je većina aminokiselina koje čine proteine. Godine 1894. njemački fiziolog Albrecht Kossel iznio je teoriju da su aminokiseline osnovni gradivni blokovi proteina. Početkom 20. stoljeća njemački hemičar Emil Fischer je eksperimentalno dokazao da se proteini sastoje od ostataka aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Također je izvršio prvu analizu sekvence aminokiselina proteina i objasnio fenomen proteolize.
Međutim, središnja uloga proteina u organizmima nije prepoznata sve do 1926. godine, kada je američki hemičar James Sumner (kasnije nobelovac) pokazao da je enzim ureaza protein.
Teškoća izolacije čistih proteina otežavala je njihovo proučavanje. Stoga su prva istraživanja provedena korištenjem onih polipeptida koji su se mogli pročistiti u velikim količinama, odnosno proteina krvi, kokošjih jaja, raznih toksina i probavnih/metaboličkih enzima koji se oslobađaju nakon klanja. Krajem 1950-ih, kompanija Armor Hot Dog Co. uspio pročistiti kilogram goveđe pankreasne ribonukleaze A, koja je postala eksperimentalni objekt za mnoge naučnike.
Ideju da je sekundarna struktura proteina rezultat formiranja vodoničnih veza između aminokiselina predložio je William Astbury 1933. godine, ali se Linus Pauling smatra prvim naučnikom koji je uspješno predvidio sekundarnu strukturu proteina. Kasnije je Walter Kauzman, oslanjajući se na rad Kai Linderström-Langa, dao značajan doprinos razumijevanju zakona formiranja tercijarne strukture proteina i uloge hidrofobnih interakcija u ovom procesu. Godine 1949. Fred Sanger je odredio aminokiselinsku sekvencu inzulina, pokazujući na taj način da su proteini linearni polimeri aminokiselina, a ne njihovi razgranati (kao u nekim šećerima) lanci, koloidi ili cikloli. Prve proteinske strukture zasnovane na difrakciji rendgenskih zraka jednog atoma dobivene su 1960-ih i NMR-om 1980-ih. U 2006. godini, Protein Data Bank je sadržavala oko 40.000 proteinskih struktura.
U 21. veku proučavanje proteina je prešlo na kvalitativno novi nivo, kada se ne proučavaju samo pojedinačni pročišćeni proteini, već i istovremena promena broja i posttranslacione modifikacije velikog broja proteina pojedinih ćelija, tkiva. ili organizme. Ova oblast biohemije naziva se proteomika. Uz pomoć bioinformatičkih metoda postalo je moguće ne samo obraditi podatke rendgenske strukturne analize, već i predvidjeti strukturu proteina na osnovu njegove aminokiselinske sekvence. Trenutno se krioelektronska mikroskopija velikih proteinskih kompleksa i predviđanje malih proteina i domena velikih proteina korištenjem kompjuterskih programa približava razlučivanju struktura na atomskom nivou u preciznosti.
Svojstva
Veličina proteina se može mjeriti u broju aminokiselina ili u daltonima (molekulska težina), češće zbog relativno velike veličine molekula u izvedenim jedinicama - kilodaltonima (kDa). Proteini kvasca u prosjeku se sastoje od 466 aminokiselina i imaju molekularnu težinu od 53 kDa. Najveći trenutno poznati protein, titin, komponenta je mišićnih sarkomera; Molekularna težina njegovih različitih izoforma varira od 3000 do 3700 kDa, sastoji se od 38 138 aminokiselina (u solijusu ljudskog mišića).
Proteini se razlikuju po stepenu rastvorljivosti u vodi, ali većina proteina je rastvorljiva u njoj. Nerastvorljivi su, na primjer, keratin (protein koji čini kosu, dlaku sisara, ptičje perje, itd.) i fibroin, koji je dio svile i paučine. Proteini se također dijele na hidrofilne i hidrofobne. Hidrofilni uključuju većinu proteina citoplazme, jezgra i međućelijske supstance, uključujući nerastvorljivi keratin i fibroin. Hidrofobni uključuju većinu proteina koji čine biološke membrane integralnih membranskih proteina koji stupaju u interakciju sa hidrofobnim membranskim lipidima (ovi proteini obično imaju male hidrofilne regije).
Denaturacija
Nepovratna denaturacija proteina kokošijeg jajeta pod uticajem visoke temperature
Kao opšte pravilo, proteini zadržavaju strukturu, a time i fizičko-hemijska svojstva, kao što je rastvorljivost u uslovima kao što su temperatura i na koje je organizam prilagođen. Promjena ovih uvjeta, kao što je zagrijavanje ili tretiranje proteina kiselinom ili alkalijom, rezultira gubitkom kvartarne, tercijarne i sekundarne strukture proteina. Gubitak prirodne strukture proteinom (ili drugim biopolimerom) naziva se denaturacija. Denaturacija može biti potpuna ili djelomična, reverzibilna ili nepovratna. Najpoznatiji slučaj ireverzibilne denaturacije proteina u svakodnevnom životu je kuvanje kokošjeg jajeta, kada pod uticajem visoke temperature, u vodi rastvorljivi prozirni protein ovalbumin postaje gust, nerastvorljiv i neproziran. Denaturacija je u nekim slučajevima reverzibilna, kao u slučaju taloženja (precipitacije) vodotopivih proteina sa amonijum solima, i koristi se kao način za njihovo prečišćavanje.
Jednostavni i složeni proteini
Osim peptidnih lanaca, mnogi proteini sadrže i neaminokiselinske fragmente, prema ovom kriteriju proteini se dijele u dvije velike grupe - jednostavne i složene proteine (proteine). Jednostavni proteini sadrže samo lance aminokiselina, složeni proteini sadrže i ne-aminokiselinske fragmente. Ovi fragmenti neproteinske prirode u sastavu kompleksnih proteina nazivaju se "protetičke grupe". U zavisnosti od hemijske prirode protetskih grupa, među složenim proteinima razlikuju se sledeće klase:
- Glikoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke ugljikohidrata kao prostetičku grupu i njihovu podklasu, proteoglikani, sa mukopolisaharidnim prostetičkim grupama. Hidroksilne grupe serina ili treonina obično su uključene u formiranje veza s ostacima ugljikohidrata. Većina ekstracelularnih proteina, posebno imunoglobulina, su glikoproteini. U proteoglikanima, ugljikohidratni dio je ~95%; oni su glavna komponenta ekstracelularnog matriksa.
- Lipoproteini koji sadrže nekovalentno povezane lipide kao protetski dio. Lipoproteini formirani od proteina-apolipoproteina sa lipidima koji se vezuju za njih i obavljaju funkciju transporta lipida.
- Metaloproteini koji sadrže ne-hem koordinirane metalne ione. Među metaloproteinima postoje proteini koji obavljaju funkciju skladištenja i transporta (na primjer, feritin koji sadrži željezo i transferin) i enzimi (na primjer, karboanhidraza koja sadrži cink i razne superoksidne dismutaze koje kao aktivne centre sadrže ione bakra, mangana, željeza i drugih metala )
- Nukleoproteini koji sadrže nekovalentno povezanu DNK ili RNK, posebno kromatin koji čini hromozome, je nukleoprotein.
- Fosfoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke fosforne kiseline kao prostetičku grupu. Hidroksilne grupe serina ili treonina su uključene u formiranje estarske veze sa fosfatom; fosfoproteini su, posebno, mlečni kazein.
- Hromoproteini su zbirni naziv za kompleksne proteine sa obojenim prostetičkim grupama različite hemijske prirode. To uključuje mnoge proteine sa porfirinskom prostetičkom grupom koja sadrži metal i koji obavljaju različite funkcije - hemoproteini (proteini koji sadrže hem - hemoglobin, citokrome, itd. kao prostetičku grupu), hlorofili; flavoproteini sa flavinskom grupom, itd.
struktura proteina
- Tercijarna struktura- prostorna struktura polipeptidnog lanca (skup prostornih koordinata atoma koji čine protein). Strukturno se sastoji od elemenata sekundarne strukture stabilizovanih različitim vrstama interakcija, u kojima hidrofobne interakcije igraju važnu ulogu. U stabilizaciji tercijarne strukture učestvuju:
- kovalentne veze (između dva cisteinska ostatka - disulfidni mostovi);
- jonske veze između suprotno nabijenih bočnih grupa aminokiselinskih ostataka;
- vodonične veze;
- hidrofilno-hidrofobne interakcije. Kada je u interakciji sa okolnim molekulima vode, proteinski molekul "teži" da se uvije tako da se nepolarne bočne grupe aminokiselina izoluju iz vodenog rastvora; polarne hidrofilne bočne grupe pojavljuju se na površini molekule.
- Kvartarna struktura (ili podjedinica, domen) - međusobni raspored nekoliko polipeptidnih lanaca kao dijela jednog proteinskog kompleksa. Proteinski molekuli koji čine protein kvartarne strukture formiraju se odvojeno na ribosomima i tek nakon završetka sinteze formiraju zajedničku supramolekularnu strukturu. Protein kvaternarne strukture može sadržavati identične i različite polipeptidne lance. Isti tipovi interakcija učestvuju u stabilizaciji kvartarne strukture kao i u stabilizaciji tercijarne. Supramolekularni proteinski kompleksi mogu se sastojati od desetina molekula.
Proteinsko okruženje
Različiti načini prikazivanja trodimenzionalne strukture proteina koristeći enzim trioza fosfat izomerazu kao primjer. Na lijevoj strani - model "šipke", sa slikom svih atoma i veza između njih; elementi su prikazani u bojama. U sredini su prikazani strukturni motivi, α-heliksa i β-limovi. Desno je kontaktna površina proteina, izgrađena uzimajući u obzir van der Waalsove radijuse atoma; boje pokazuju karakteristike aktivnosti sajtova
Prema opštem tipu strukture, proteini se mogu podeliti u tri grupe:
Formiranje i održavanje strukture proteina u živim organizmima
Sposobnost proteina da obnove ispravnu trodimenzionalnu strukturu nakon denaturacije omogućila je postavljanje hipoteze da su sve informacije o konačnoj strukturi proteina sadržane u njegovoj aminokiselinskoj sekvenci. Danas je opšteprihvaćena teorija da, kao rezultat evolucije, stabilna konformacija proteina ima minimalnu slobodnu energiju u poređenju sa drugim mogućim konformacijama tog polipeptida.
Ipak, u ćelijama postoji grupa proteina čija je funkcija da obezbede obnavljanje strukture proteina nakon oštećenja, kao i stvaranje i disocijaciju proteinskih kompleksa. Ovi proteini se nazivaju šaperoni. Koncentracija mnogih šaperona u ćeliji raste s naglim porastom temperature okoline, pa pripadaju Hsp grupi (eng. proteini toplotnog šoka- proteini toplotnog šoka). Važnost normalnog funkcioniranja šaperona za funkcioniranje tijela može se ilustrovati na primjeru α-kristalinskog šaperona, koji je dio ljudskog sočiva. Mutacije ovog proteina dovode do zamućenja sočiva zbog agregacije proteina i, kao rezultat, katarakte.
Sinteza proteina
Hemijska sinteza
Kratki proteini se mogu sintetizirati kemijski korištenjem grupe metoda koje koriste organsku sintezu - na primjer, hemijska ligacija. Većina metoda kemijske sinteze odvija se u smjeru od C-terminala do N-terminala, za razliku od biosinteze. Tako je moguće sintetizirati kratki imunogeni peptid (epitop), koji se koristi za dobivanje antitijela injekcijom u životinje, ili za dobijanje hibridoma; kemijska sinteza se također koristi za proizvodnju inhibitora određenih enzima. Hemijska sinteza omogućava uvođenje umjetnih, odnosno aminokiselina koje se ne nalaze u običnim proteinima - na primjer, vezivanje fluorescentnih oznaka na bočne lance aminokiselina. Međutim, hemijske metode sinteze su neefikasne kada su proteini duži od 300 aminokiselina; osim toga, umjetni proteini mogu imati pogrešnu tercijarnu strukturu i nema posttranslacijskih modifikacija u amino kiselinama umjetnih proteina.
Biosinteza proteina
Univerzalni način: ribosomska sinteza
Proteine sintetiziraju živi organizmi iz aminokiselina na osnovu informacija kodiranih u genima. Svaki protein se sastoji od jedinstvene sekvence aminokiselina, koja je određena nukleotidnom sekvencom gena koji kodira ovaj protein. Genetski kod se sastoji od troslovnih "riječi" koje se nazivaju kodoni; svaki kodon je odgovoran za vezivanje jedne aminokiseline na protein: na primjer, kombinacija AUG odgovara metioninu. Pošto se DNK sastoji od četiri tipa nukleotida, ukupan broj mogućih kodona je 64; a pošto se 20 aminokiselina koristi u proteinima, mnoge aminokiseline su specificirane sa više od jednog kodona. Geni koji kodiraju proteine se prvo transkribiraju u nukleotidnu sekvencu RNA (mRNA) pomoću proteina RNA polimeraze.
Proces sinteze proteina zasnovan na molekuli mRNA naziva se translacija. Tokom početne faze biosinteze proteina, inicijacije, kodon metionina se obično prepoznaje kao mala podjedinica ribozoma, za koju je vezana RNK za prijenos metionina (tRNA) pomoću faktora inicijacije proteina. Nakon prepoznavanja startnog kodona, velika podjedinica se pridružuje maloj podjedinici i počinje druga faza translacije - elongacija. Svakim pomicanjem ribozoma od 5" do 3" kraja mRNA, jedan kodon se očitava kroz formiranje vodikovih veza između tri nukleotida (kodon) mRNA i komplementarnog antikodona prijenosne RNK na koju vezana je odgovarajuća aminokiselina. Sintezu peptidne veze katalizira ribosomalna RNK (rRNA), koja formira centar peptidil transferaze ribozoma. Ribosomalna RNA katalizira formiranje peptidne veze između posljednje amino kiseline rastućeg peptida i aminokiseline vezane za tRNA, postavljajući atome dušika i ugljika u položaj koji je povoljan za reakciju. Enzimi aminoacil-tRNA sintetaze vezuju aminokiseline na svoje tRNA. Treća i posljednja faza translacije, terminacija, događa se kada ribosom dostigne stop kodon, nakon čega faktori terminacije proteina hidroliziraju posljednju tRNA iz proteina, zaustavljajući njegovu sintezu. Dakle, u ribosomima se proteini uvijek sintetiziraju od N- do C-terminusa.
Neribozomska sinteza
Posttranslacijska modifikacija proteina
Nakon što se translacija završi i protein se oslobodi iz ribozoma, aminokiseline u polipeptidnom lancu prolaze kroz različite hemijske modifikacije. Primjeri posttranslacijskih modifikacija su:
- vezivanje različitih funkcionalnih grupa (acetil-, metil- i fosfatne grupe);
- dodatak lipida i ugljikovodika;
- promjena standardnih aminokiselina u nestandardne (formiranje citrulina);
- formiranje strukturnih promjena (formiranje disulfidnih mostova između cisteina);
- uklanjanje dijela proteina kako na početku (signalna sekvenca), tako iu nekim slučajevima u sredini (insulin);
- dodavanje malih proteina koji utiču na razgradnju proteina (sumoilacija i ubikvitinacija).
U ovom slučaju, tip modifikacije može biti i univerzalan (dodatak lanaca koji se sastoje od monomera ubikvitina služi kao signal za razgradnju ovog proteina od strane proteasoma) i specifičan za ovaj protein. Istovremeno, isti protein može biti podvrgnut brojnim modifikacijama. Dakle, histoni (proteini koji čine hromatin u eukariotima) u različitim uslovima mogu proći do 150 različitih modifikacija.
Funkcije proteina u tijelu
Kao i druge biološke makromolekule (polisaharidi, lipidi) i nukleinske kiseline, proteini su esencijalne komponente svih živih organizama, uključeni su u većinu životnih procesa ćelije. Proteini provode metabolizam i energetske transformacije. Proteini su dio ćelijskih struktura – organela, izlučuju se u ekstracelularni prostor za razmjenu signala između stanica, hidrolizu hrane i stvaranje međućelijske tvari.
Treba napomenuti da je klasifikacija proteina prema njihovoj funkciji prilično proizvoljna, jer kod eukariota isti protein može obavljati više funkcija. Dobro proučen primjer takve multifunkcionalnosti je lizil-tRNA sintetaza, enzim iz klase aminoacil-tRNA sintetaza, koji ne samo da veže lizin za tRNA, već i regulira transkripciju nekoliko gena. Proteini obavljaju mnoge funkcije zbog svoje enzimske aktivnosti. Dakle, enzimi su motorni protein miozin, regulatorni proteini protein kinaze, transportni protein natrijum-kalijum adenozin trifosfataza, itd.
katalitička funkcija
Najpoznatija uloga proteina u tijelu je kataliza raznih kemijskih reakcija. Enzimi su grupa proteina sa specifičnim katalitičkim svojstvima, odnosno svaki enzim katalizuje jednu ili više sličnih reakcija. Enzimi kataliziraju reakcije cijepanja složenih molekula (katabolizam) i njihovu sintezu (anabolizam), kao i replikaciju i popravku DNK i sintezu RNA šablona. Poznato je nekoliko hiljada enzima; među njima, kao što je, na primjer, pepsin razgrađuje proteine u procesu probave. U procesu posttranslacijske modifikacije, neki enzimi dodaju ili uklanjaju kemijske grupe na drugim proteinima. Poznato je oko 4.000 reakcija kataliziranih proteinima. Ubrzanje reakcije kao rezultat enzimske katalize ponekad je ogromno: na primjer, reakcija katalizirana enzimom orotat karboksilazom odvija se 10 17 puta brže od nekatalizirane (78 miliona godina bez enzima, 18 milisekundi uz učešće enzima). Molekule koje se vežu za enzim i mijenjaju se kao rezultat reakcije nazivaju se supstrati.
Iako se enzimi obično sastoje od stotina aminokiselina, samo mali dio njih stupa u interakciju sa supstratom, a još manje - u prosjeku 3-4 aminokiseline, često smještene daleko jedna od druge u primarnoj sekvenci aminokiselina - direktno su uključene u katalizu. . Dio enzima koji vezuje supstrat i sadrži katalitičke aminokiseline naziva se aktivno mjesto enzima.
strukturalna funkcija
Zaštitna funkcija
Postoji nekoliko vrsta zaštitnih funkcija proteina:
Regulatorna funkcija
Mnogi procesi unutar ćelija regulirani su proteinskim molekulima, koji ne služe ni kao izvor energije ni kao građevni materijal za ćeliju. Ovi proteini regulišu transkripciju, translaciju, spajanje, kao i aktivnost drugih proteina, itd. Proteini obavljaju regulatornu funkciju ili zbog enzimske aktivnosti (na primjer, protein kinaze), ili zbog specifičnog vezivanja za druge molekule, koje obično utiče na interakciju sa ovim molekulima enzima.
Hormoni se prenose krvlju. Većina životinjskih hormona su proteini ili peptidi. Vezanje hormona za receptor je signal koji pokreće odgovor u ćeliji. Hormoni reguliraju koncentraciju tvari u krvi i stanicama, rast, reprodukciju i druge procese. Primjer takvih proteina je inzulin, koji regulira koncentraciju glukoze u krvi.
Ćelije međusobno komuniciraju koristeći signalne proteine koji se prenose kroz međućelijsku supstancu. Takvi proteini uključuju, na primjer, citokine i faktore rasta.
transportna funkcija
Rezervna (rezervna) funkcija proteina
Ovi proteini uključuju takozvane rezervne proteine, koji se pohranjuju kao izvor energije i materije u biljnim sjemenkama i životinjskim jajima; proteini tercijarne ljuske jajeta (ovalbumini) i glavni protein mleka (kazein) takođe obavljaju uglavnom nutritivnu funkciju. Brojni drugi proteini se koriste u tijelu kao izvor aminokiselina, koje su pak prekursori biološki aktivnih tvari koje reguliraju metaboličke procese.
Funkcija receptora
Proteinski receptori mogu biti locirani u citoplazmi ili integrirani u ćelijsku membranu. Jedan dio receptorske molekule percipira signal, a to je najčešće hemijska supstanca, au nekim slučajevima - svjetlost, mehaničko djelovanje (npr. istezanje) i druge podražaje. Kada se signal primijeni na određeni dio molekula - receptorski protein - dolazi do njegovih konformacijskih promjena. Kao rezultat toga, mijenja se konformacija drugog dijela molekule, koji prenosi signal drugim ćelijskim komponentama. Postoji nekoliko signalnih mehanizama. Neki receptori katalizuju određenu hemijsku reakciju; drugi služe kao jonski kanali koji se otvaraju ili zatvaraju kada se primijeni signal; drugi specifično vezuju intracelularne molekule glasnika. U membranskim receptorima, dio molekula koji se vezuje za signalni molekul nalazi se na površini ćelije, a domen za prijenos signala je unutra.
Funkcija motora (motora).
Aminokiseline koje životinje ne mogu sintetizirati nazivaju se esencijalnim. Ključni enzimi u putevima biosinteze, kao što je aspartat kinaza, koja katalizira prvi korak u formiranju lizina, metionina i treonina iz aspartata, nedostaju kod životinja.
Životinje uglavnom dobijaju aminokiseline iz proteina u svojoj hrani. Proteini se razgrađuju tokom probave, koja obično počinje denaturacijom proteina stavljanjem u kiselu sredinu i hidrolizacijom enzimima zvanim proteaze. Neke od aminokiselina dobivenih probavom koriste se za sintezu tjelesnih proteina, dok se ostale pretvaraju u glukozu kroz proces glukoneogeneze ili se koriste u Krebsovom ciklusu. Upotreba proteina kao izvora energije posebno je važna u uslovima gladovanja, kada kao izvor energije služe sopstveni proteini organizma, posebno mišići. Aminokiseline su takođe važan izvor azota u ishrani organizma.
Ne postoje jedinstvene norme za ljudsku potrošnju proteina. Mikroflora debelog crijeva sintetizira aminokiseline koje se ne uzimaju u obzir pri sastavljanju proteinskih normi.
Protein Biophysics
Fizička svojstva proteina su veoma složena. U prilog hipotezi o proteinu kao uređenom “kristalnom sistemu” – “aperiodičnom kristalu” – svjedoče podaci analize difrakcije rendgenskih zraka (do rezolucije od 1 angstroma), visoka gustina pakiranja, kooperativnost proces denaturacije i druge činjenice.
U prilog drugoj hipotezi, o tečnolikim svojstvima proteina u procesima intraglobularnih kretanja (model ograničenog skakanja ili kontinuirane difuzije), svjedoče eksperimenti rasejanja neutrona, Mössbauerove spektroskopije i Rayleighovog raspršenja Mössbauerovog zračenja.
Metode studija
Nekoliko metoda se koristi za određivanje količine proteina u uzorku:
- Spektrofotometrijska metoda
vidi takođe
Bilješke
- Sa hemijske tačke gledišta, svi proteini su polipeptidi. Međutim, kratki, dužine manje od 30 aminokiselina, polipeptidi, posebno hemijski sintetisani, ne mogu se nazvati proteinima.
- Muirhead H., Perutz M. Struktura hemoglobina. Trodimenzionalna Fourierova sinteza smanjenog humanog hemoglobina pri rezoluciji 5,5 A // Priroda: časopis. - 1963. - T. 199. - Br. 4894. - S. 633-638.
- Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. Trodimenzionalni model molekule mioglobina dobiven rendgenskom analizom // Priroda: časopis. - 1958. - T. 181. - Br. 4610. - S. 662-666.
- Lester, Henri."Bercelius, Johns Jacob". Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner's Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
- Yu. A. Ovchinnikov. Bioorganska hemija. - Prosvjeta, 1987.
- Proteini // Hemijska enciklopedija. - Sovjetska enciklopedija, 1988.
- N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007. - str. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
- Nobelovo predavanje F. Sangera
- Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titin, ogroman, elastičan sarkomerni protein s vjerovatnom ulogom u morfogenezi." bioeseji 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
- EC 3.4.23.1 - pepsin A
- S J Singer. Struktura i umetanje integralnih proteina u membrane. Godišnji pregled biologije ćelije. Tom 6, stranica 247-296. 1990
- Strayer L. Biohemija u 3 toma. - M.: Mir, 1984
- Selenocistein je primjer nestandardne aminokiseline.
- B. Lewin. Geni. - M., 1987. - 544 str.
- Lehninger A. Osnovi biohemije, u 3 toma. - M.: Mir, 1985.
- Predavanje 2
- http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
- Anfinsen C. (1973). "Principi koji upravljaju savijanjem proteinskih lanaca". Nauka 181 : 223-229. Nobelovo predavanje. Autor je, zajedno sa Stanfordom Mooreom i Williamom Steinom, dobio Nobelovu nagradu za hemiju za "proučavanje ribonukleaze, posebno odnosa između aminokiselinske sekvence [enzima] i [njegove] biološki aktivne konformacije."
- Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekularni pratioci". Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.
Šta su proteini i kako su raspoređeni, kao i sadržaj u hrani i koliko je potrebno za apsorpciju u organizmu.
Sve stanice se razvijaju, rastu i obnavljaju zahvaljujući proteinu - složenoj organskoj tvari, katalizatoru svih biokemijskih reakcija. Stanje DNK, transport hemoglobina, razgradnja masti - ovo nije potpuna lista kontinuiranih funkcija koje ova tvar obavlja za puni život. Uloga proteina je ogromna, izuzetno važna i zahteva veliku pažnju.
Šta je protein
Proteini (proteini/polipeptidi) - organske supstance, prirodni polimeri koji sadrže dvadeset međusobno povezanih. Kombinacije pružaju mnogo vrsta. Tijelo se samostalno nosi sa sintezom dvanaest esencijalnih aminokiselina.
Osam od dvadeset esencijalnih aminokiselina koje se nalaze u proteinima tijelo ne može samostalno sintetizirati, već se dobivaju iz hrane. To su valin, leucin, izoleucin, metionin, triptofan, lizin, treonin, fenilalanin, važni za život.
Šta je protein
Postoje životinjski i biljni (po poreklu). Potrebne su dvije vrste.
životinja:
- Meso;
- Ribe;
- Mliječni proizvodi;
- Jaja.
Bjelanjak se lako i gotovo u potpunosti apsorbira u organizam (90-92%). Proteini fermentisanih mlečnih proizvoda su nešto lošiji (do 90%). Proteini svježeg punomasnog mlijeka se još manje probavljaju (do 80%).
Vrijednost junetine i ribe je u najboljoj kombinaciji esencijalnih aminokiselina.
povrće:
- Žitarice, žitarice;
- mahunarke;
- Nuts;
- Voće.
Sjemenke soje, uljane repice i pamuka imaju dobar omjer aminokiselina za organizam. Kod žitarica ovaj odnos je slabiji.
Ne postoji proizvod sa idealnim omjerom aminokiselina. Pravilna prehrana uključuje kombinaciju životinjskih i biljnih proteina.
Osnova ishrane "po pravilima" su životinjski proteini. Bogat je esencijalnim aminokiselinama, te osigurava dobru apsorpciju biljnih proteina.
Funkcije proteina u tijelu
Budući da je u ćelijama tkiva, obavlja mnoge funkcije:
- Zaštitni. Funkcionisanje imunog sistema je neutralizacija stranih supstanci. Antitela se proizvode.
- Transport. Snabdijevanje raznim supstancama, na primjer, (opskrba kisikom).
- Regulatorno. Održavanje hormonske pozadine.
- Motor. Sve vrste pokreta daju aktin i miozin.
- Plastika. Stanje vezivnog tkiva kontroliše se sadržajem kolagena.
- katalitički. On je katalizator i ubrzava prolazak svih biohemijskih reakcija.
- Očuvanje i prijenos genetskih informacija (molekula DNK i RNK).
- Energija. Snabdijevanje cijelog tijela energijom.
Drugi obezbeđuju disanje, odgovorni su za varenje hrane i regulišu metabolizam. Protein osjetljiv na svjetlost rodopsin odgovoran je za vizualnu funkciju.
Krvni sudovi sadrže elastin, zahvaljujući kojem u potpunosti funkcioniraju. Protein fibrinogen obezbeđuje zgrušavanje krvi.
Simptomi nedostatka proteina u tijelu
Nedostatak proteina je prilično česta pojava kod pothranjenosti i hiperaktivnog načina života moderne osobe. U blažoj formi izražava se redovnim umorom i pogoršanjem performansi. Sa porastom nedovoljne količine, tijelo signalizira kroz simptome:
- Opća slabost i vrtoglavica. Smanjenje raspoloženja i aktivnosti, pojava zamora mišića bez većeg fizičkog napora, pogoršanje koordinacije pokreta, slabljenje pažnje i pamćenja.
- Glavobolje i loš san. Pojavila se nesanica i anksioznost ukazuje na nedostatak.
- Česte promjene raspoloženja, mrzovoljnost. Nedostatak enzima i hormona izaziva iscrpljenost nervnog sistema: razdražljivost iz bilo kojeg razloga, nerazumna agresivnost, emocionalna inkontinencija.
- Blijeda koža, osip. Uz nedostatak proteina koji sadrže željezo, razvija se anemija, čiji su simptomi suhoća i bljedilo kože i sluznica.
- Oticanje udova. Nizak sadržaj proteina u krvnoj plazmi narušava ravnotežu vode i soli. Potkožna mast akumulira tečnost u skočnim zglobovima.
- Slabo zacjeljivanje rana i ogrebotina. Obnavljanje ćelija je inhibirano zbog nedostatka "građevinskog materijala".
- Krhkost i gubitak kose, lomljivi nokti. Pojava peruti zbog suhe kože, delaminacije i pucanja nokatne ploče najčešći je signal organizma o nedostatku proteina. Kosa i nokti konstantno rastu i trenutno reaguju na nedostatak supstanci koje potiču rast i dobro stanje.
- Nerazuman gubitak težine. Nestanak kilograma bez ikakvog razloga nastaje zbog potrebe organizma da nadoknadi nedostatak proteina zbog mišićne mase.
- Zatajenje srca i krvnih sudova, pojava kratkog daha. Pogoršava se i rad respiratornog, probavnog, genitourinarnog sistema. Kratkoća daha se javlja bez fizičkog napora, kašalj bez prehlade i virusnih bolesti.
S pojavom ovakvih simptoma treba odmah promijeniti način i kvalitetu ishrane, preispitati način života, a ako se pogorša, obratiti se ljekaru.
Koliko je proteina potrebno za probavu
Dnevna stopa potrošnje zavisi od starosti, pola, vrste radne aktivnosti. Podaci o normama prikazani su u tabeli (ispod) i izračunati su za normalnu težinu.
Nije potrebno dijeliti unos proteina nekoliko puta. Svako određuje oblik koji mu odgovara, glavna stvar je održavati dnevni unos.
| Radna aktivnost + | Starosni period | Dnevni unos proteina, g | |||
| Za muškarce | Za ženu | ||||
| Ukupno | Životinjsko porijeklo | Ukupno | Životinjsko porijeklo | ||
| Bez opterećenja | 18-40 | 96 | 58 | 82 | 49 |
| 40-60 | 89 | 53 | 75 | 45 | |
| Manji stepen | 18-40 | 99 | 54 | 84 | 46 |
| 40-60 | 92 | 50 | 77 | 45 | |
| Prosječan stepen | 18-40 | 102 | 58 | 86 | 47 |
| 40-60 | 93 | 51 | 79 | 44 | |
| Visok stepen | 18-40 | 108 | 54 | 92 | 46 |
| 40-60 | 100 | 50 | 85 | 43 | |
| periodično | 18-40 | 80 | 48 | 71 | 43 |
| 40-60 | 75 | 45 | 68 | 41 | |
| Starost za odlazak u penziju | 75 | 45 | 68 | 41 | |
Priznata proteinska hrana:
- Meso peradi. Sadržaj 17÷22 g (na 100 g);
- Ostalo meso: 15÷20 g;
- Riba: 14÷20 g;
- Plodovi mora: 15÷18 g;
- Mahunarke: 20÷25 g;
- Bilo koji orašasti plodovi: 15÷30 g;
- Jaja: 12 g;
- Tvrdi sirevi: 25÷27 g;
- Skuta: 14÷18 g;
- Žitarice: 8÷12 g;
Od svih sorti mesa, goveđe će biti na prvom mjestu nakon živine po sadržaju: 18,9 g, nakon nje svinjetina: 16,4 g, jagnjetina: 16,2 g.
Od morskih plodova prednjače lignje i škampi: 18,0 g.
Najbogatija riba proteinima je losos: 21,8 g, zatim ružičasti losos: 21 g, smuđ: 19 g, skuša: 18 g, haringa: 17,6 g i bakalar: 17,5 g.
Među mliječnim proizvodima, poziciju čvrsto drže kefir i pavlaka: 3,0 g, zatim mlijeko: 2,8 g.
Visoke žitarice - Herkules: 13,1 g, Proso: 11,5 g, Griz: 11,3 g.
Poznavajući normu i uzimajući u obzir finansijske mogućnosti, možete ispravno sastaviti jelovnik i svakako ga dopuniti mastima i ugljikohidratima.
Omjer proteina u ishrani
Udio proteina, masti, ugljikohidrata u zdravoj ishrani treba da bude (u gramima) 1:1:4. Ključ uravnoteženog zdravog obroka može se predstaviti na drugačiji način: proteini 25-35%, masti 25-35%, ugljikohidrati 30-50%.
U isto vrijeme, masti trebaju biti zdrave: maslinovo ili laneno ulje, orasi, riba, sir.
Ugljikohidrati u tanjiru su durum tjestenina, bilo koje svježe povrće, kao i voće/sušeno voće, kiselo-mliječni proizvodi.
Proteini u porciji se mogu kombinovati po želji: biljni + životinjski.
Aminokiseline koje se nalaze u proteinima
Zamjenjive se mogu sintetizirati u samom tijelu, ali njihov unos izvana nikada nije suvišan. Pogotovo uz aktivan način života i teške fizičke napore.
Svi su važni bez izuzetka, a najpopularniji od njih su:
Alanin.
Stimuliše metabolizam, potiče eliminaciju toksina. Odgovoran za čistoću. Visok sadržaj u mesu, ribi, mliječnim proizvodima.
Arginin.
Neophodan je za kontrakciju svih mišića, zdrave kože, hrskavice i zglobova. Takođe osigurava funkcionisanje imunološkog sistema. Ima u svakom mesu, mlijeku, bilo kojim orašastim plodovima, želatinu.
Asparaginska kiselina.
Obezbeđuje energetski balans. Poboljšava funkcionalnost centralnog nervnog sistema. Dobro napunite energetski izvor jela od govedine i piletine, mlijeka, šećera od trske. Nalazi se u krompiru, orašastim plodovima, žitaricama.
Histidin.
Glavni "graditelj" tijela, pretvara se u histamin i hemoglobin. Brzo zacjeljuje rane, odgovoran je za mehanizme rasta. Relativno puno mlijeka, žitarica i bilo kojeg mesa.
Serin.
Neurotransmiter, neophodan za precizno funkcionisanje mozga i centralnog nervnog sistema. Nalazi se u kikirikiju, mesu, žitaricama, soji.
Uz pravilnu ishranu i pravi način života, sve aminokiseline će se pojaviti u organizmu za sintezu „kockica“ i modeliranje zdravlja, lepote i dugovečnosti.
Šta uzrokuje nedostatak proteina u tijelu
- Česte zarazne bolesti, slabljenje imunološkog sistema.
- Stres i anksioznost.
- Starenje i usporavanje svih metaboličkih procesa.
- Nuspojava od upotrebe određenih lijekova.
- Poremećaji u radu probavnog trakta.
- Povrede.
- Obroci na bazi brze hrane, brze hrane, nekvalitetni poluproizvodi.
Nedostatak bilo koje aminokiseline zaustavit će proizvodnju određenog proteina. Tijelo je izgrađeno na principu "ispunjavanja praznina", pa će se aminokiseline koje nedostaju izvlačiti iz sastava drugih proteina. Takvo "restrukturiranje" narušava rad organa, mišića, srca, mozga i nakon toga izaziva bolest.
Nedostatak proteina kod djece inhibira rast, uzrokuje fizičke i mentalne smetnje.
Razvoj anemije, pojava kožnih bolesti, patologija koštanog i mišićnog tkiva daleko je od potpune liste bolesti. Teška pothranjenost proteina može dovesti do marazama i kvašiorkora ( vrsta teške distrofije u pozadini nedostatka proteina).
Kada proteini štete organizmu
- prekomjeran unos;
- hronične bolesti jetre, bubrega, srca i krvnih sudova.
Preobilje se ne događa često zbog nepotpune apsorpcije tvari u tijelu. Javlja se kod onih koji žele povećati mišiće u najkraćem mogućem roku bez pridržavanja preporuka trenera i nutricionista.
Problemi "ekstra" prijema uključuju:
otkazivanja bubrega. Prekomjerna količina proteina preopterećuje organe, remeteći njihov prirodni rad. "Filter" se ne može nositi s opterećenjem, pojavljuje se bolest bubrega.
Bolest jetre. Višak proteina nakuplja amonijak u krvi, što pogoršava stanje jetre.
Razvoj ateroskleroze. Većina životinjskih proizvoda, osim korisnih tvari, sadrži štetne masti i.
Osobe koje pate od patologije jetre, bubrega, kardiovaskularnog i probavnog sistema treba da ograniče unos proteina.
Briga o vlastitom zdravlju stostruko je nagrađena onima kojima je stalo. Da biste izbjegli ozbiljne posljedice, morate zapamtiti potrebu tijela za oporavkom. Dobar odmor, ishrana, posete specijalistima produžiće mladost, zdravlje i život.
