Kus rakus valk asub? Valkude roll inimkehas. Puudus ja liig, sümptomid, põhjused ja ravi. Valgutooted. Täielikud ja mittetäielikud valgud

Valkude klassifitseerimisel on mitu lähenemist: valgu molekuli kuju, valgu koostise ja funktsioonide järgi. Vaatleme neid.

Klassifikatsioon valgumolekulide kuju järgi

Valgu molekulide kuju järgi eristatakse fibrillaarne valgud ja kerajas valgud.

Fibrillaarsed valgud on pikad filamentsed molekulid, mille polüpeptiidahelad on piki üht telge pikendatud ja üksteise külge kinnitatud ristsidemetega (joonis 18b). Neid valke eristab kõrge mehaaniline tugevus ja need on vees lahustumatud. Nad täidavad peamiselt struktuurseid funktsioone: nad on osa kõõlustest ja sidemetest (kollageen, elastiin), moodustavad siidi- ja ämblikuvõrgu kiude (fibroiin), juukseid, küüsi, sulgi (keratiin).

Kerakujulistes valkudes on üks või mitu polüpeptiidahelat volditud tihedaks kompaktseks struktuuriks - palliks (joonis 18, a). Need valgud on üldiselt vees hästi lahustuvad. Nende funktsioonid on mitmekesised. Tänu neile viiakse läbi palju bioloogilisi protsesse, mida käsitletakse üksikasjalikumalt allpool.

Riis. 18. Valgumolekulide kuju:

a - globulaarne valk, b - fibrillaarne valk

Klassifikatsioon valgumolekuli koostise järgi

Valgud võib nende koostise järgi jagada kahte rühma: lihtne ja keeruline valgud. Lihtvalgud koosnevad ainult aminohappejääkidest ega sisalda muid keemilisi koostisosi. Komplekssed valgud sisaldavad lisaks polüpeptiidahelatele ka teisi keemilisi komponente.

Lihtsad valgud hõlmavad RNaasi ja paljusid teisi ensüüme. Fibrillaarsed valgud kollageen, keratiin, elastiin on koostiselt lihtsad. Teraviljaseemnetes sisalduvad taimede varuvalgud - gluteliinid, ja histoonid- kromatiini struktuuri moodustavad valgud kuuluvad ka lihtvalkude hulka.

Komplekssete valkude hulgas on metalloproteiinid, kromoproteiinid, fosfoproteiinid, glükoproteiinid, lipoproteiinid ja teised. Vaatleme neid valkude rühmi üksikasjalikumalt.

Metalloproteiinid

Metalloproteiinid on metalliioone sisaldavad valgud. Nende molekulid sisaldavad selliseid metalle nagu vask, raud, tsink, molübdeen, mangaan jne. Mõned ensüümid on oma olemuselt metalloproteiinid.

Kromoproteiinid

Kromoproteiinid sisaldavad proteesrühmana värvilisi ühendeid. Tüüpilised kromoproteiinid on visuaalne valk rodopsiin, mis osaleb valguse tajumise protsessis, ja verevalk hemoglobiin (Hb), mille kvaternaarsest struktuurist oli juttu eelmises lõigus. Hemoglobiin sisaldab kalliskivi, mis on lame molekul, mille keskel on Fe 2+ ioon (joonis 19). Kui hemoglobiin reageerib hapnikuga, moodustub see oksühemoglobiin. Kopsu alveoolides on hemoglobiin hapnikuga küllastunud. Kudes, kus hapnikusisaldus on madal, oksühemoglobiin laguneb hapniku vabanemisega, mida rakud kasutavad:

.

Hemoglobiin võib moodustada süsinikmonooksiidiga (II) ühendi, mida nimetatakse karboksühemoglobiin:

.

Karboksühemoglobiin ei suuda hapnikku siduda. Seetõttu tekib süsinikmonooksiidi mürgistus.

Hemoglobiini ja teisi heemi sisaldavaid valke (müoglobiin, tsütokroomid) nimetatakse ka hemoproteiinid heemi olemasolu tõttu nende koostises (joon. 19).

Riis. 19. Kalliskivi

Fosfoproteiinid

Fosfoproteiinid sisaldavad oma koostises fosforhappejääke, mis on estersideme kaudu seotud aminohappejääkide hüdroksüülrühmaga (joonis 20).

Riis. 20. Fosfoproteiin

Fosfoproteiinide hulka kuuluvad piimavalgu kaseiin. See sisaldab mitte ainult fosforhappe jääke, vaid ka kaltsiumiioone. Fosfor ja kaltsium on kasvavale organismile vajalikud suurtes kogustes, eelkõige luustiku moodustamiseks. Lisaks kaseiinile on rakkudes palju teisi fosfoproteiine. Fosfoproteiinid võivad läbida defosforüülimise, st. kaotada fosfaatrühm:

fosfoproteiin + H2 valk + H3RO 4

Defosforüülitud valke saab teatud tingimustel uuesti fosforüülida. Nende bioloogiline aktiivsus sõltub fosfaatrühma olemasolust nende molekulis. Mõned valgud näitavad oma bioloogilist funktsiooni fosforüülitud kujul, teised - defosforüülitud kujul. Fosforüülimine-defosforüülimine reguleerib paljusid bioloogilisi protsesse.

Lipoproteiinid

Lipoproteiinid on valgud, mis sisaldavad kovalentselt seotud lipiide. Neid valke leidub rakumembraanides. Lipiidne (hüdrofoobne) komponent hoiab valku membraanis (joonis 21).

Riis. 21. Lipoproteiinid rakumembraanis

Lipoproteiinide hulka kuuluvad ka verevalgud, mis osalevad lipiidide transpordis ja ei moodusta nendega kovalentset sidet.

Glükoproteiinid

Glükoproteiinid sisaldavad proteesrühmana kovalentselt seotud süsivesikute komponenti. Glükoproteiinid jagunevad tõelised glükoproteiinid ja proteoglükaanid. Tõeliste glükoproteiinide süsivesikute rühmad sisaldavad tavaliselt kuni 15-20 monosahhariidi komponenti, proteoglükaanides on need üles ehitatud väga suurest hulgast monosahhariidijääkidest (joonis 22).

Riis. 22. Glükoproteiinid

Glükoproteiinid on looduses laialt levinud. Neid leidub saladustes (süljes jne), rakumembraanide, rakuseinte, rakkudevahelise aine, sidekoe jne osana. Paljud ensüümid ja transportvalgud on glükoproteiinid.

Klassifikatsioon funktsioonide järgi

Vastavalt täidetavatele funktsioonidele saab valgud jagada struktuurseteks, toitumis- ja säilitusvalkudeks, kontraktiilseteks, transpordi-, katalüütilisteks, kaitsvateks, retseptor-, reguleerivateks jne.

Struktuursed valgud

Struktuurvalkude hulka kuuluvad kollageen, elastiin, keratiin, fibroiin. Valgud osalevad rakumembraanide moodustamises, eelkõige võivad nad moodustada neis kanaleid või täita muid funktsioone (joonis 23).

Riis. 23. Rakumembraan.

Toitained ja säilitusvalgud

Toitevalk on kaseiin, mille põhiülesanne on varustada kasvavat organismi aminohapete, fosfori ja kaltsiumiga. Säilitusvalkude hulka kuuluvad munavalge, taimeseemnevalgud. Neid valke tarbitakse embrüote arengu ajal. Inimese ja looma organismis valke varuks ei säilitata, neid tuleb süstemaatiliselt toiduga varustada, muidu võib tekkida düstroofia.

Kokkutõmbuvad valgud

Kokkutõmbuvad valgud tagavad lihaste töö, vimpude ja ripsmete liikumise algloomadel, rakkude kuju muutumise, organellide liikumise raku sees. Need valgud on müosiin ja aktiin. Neid valke ei leidu ainult lihasrakkudes, neid võib leida peaaegu iga loomse koe rakkudes.

Transpordivalgud

Hemoglobiin, millest räägiti lõigu alguses, on transpordivalgu klassikaline näide. Veres on ka teisi valke, mis tagavad lipiidide, hormoonide ja muude ainete transpordi. Rakumembraanid sisaldavad valke, mis suudavad läbi membraani transportida glükoosi, aminohappeid, ioone ja mõningaid muid aineid. Joonisel fig. 24 kujutab skemaatiliselt glükoosi transporteri tööd.

Riis. 24. Glükoosi transport läbi rakumembraani

Ensüümvalgud

Katalüütilised valgud ehk ensüümid on kõige mitmekesisem valkude rühm. Peaaegu kõik kehas toimuvad keemilised reaktsioonid toimuvad ensüümide osalusel. Praeguseks on avastatud mitu tuhat ensüümi. Neid käsitletakse üksikasjalikumalt järgmistes lõikudes.

Kaitsvad valgud

Sellesse rühma kuuluvad valgud, mis kaitsevad keha teiste organismide sissetungi eest või kaitsevad seda kahjustuste eest. immunoglobuliinid, või antikehad, suudavad ära tunda organismi sattunud baktereid, viirusi või võõrvalke, nendega seonduda ja aidata neid neutraliseerida.

Teised vere komponendid, trombiin ja fibrinogeen, mängivad olulist rolli vere hüübimise protsessis. Nad kaitsevad keha verekaotuse eest, kui veresooned on kahjustatud. Trombiini toimel lõhustatakse fibrinogeeni molekulidest polüpeptiidahela fragmendid, mille tulemusena fibriin:

fibrinogeen fibriin.

Moodustunud fibriini molekulid agregeeruvad, moodustades pikad lahustumatud ahelad. Verehüüve on alguses lahti, seejärel stabiliseeritakse see ahelatevaheliste ristsidemete abil. Kokku osaleb vere hüübimisprotsessis umbes 20 valku. Nende geenide struktuuri rikkumised on sellise haiguse põhjuseks hemofiilia- Vere hüübimise vähenemine.

Retseptorvalgud

Rakumembraan on takistuseks paljudele molekulidele, sealhulgas molekulidele, mis on loodud signaalide rakkudesse edastamiseks. Sellegipoolest on rakk võimeline vastu võtma signaale väljastpoolt, kuna selle pinnal on spetsiaalseid retseptorid millest paljud on valgud. Signaalmolekul, näiteks hormoon, moodustab retseptoriga interakteerudes hormoon-retseptori kompleksi, millest signaal edastatakse reeglina edasi valgu saatjasse. Viimane käivitab rea keemilisi reaktsioone, mille tulemuseks on raku bioloogiline reaktsioon välise signaali toimele (joonis 25).

Joonis 25. Väliste signaalide edastamine rakku

Reguleerivad valgud

Bioloogiliste protsesside juhtimises osalevaid valke nimetatakse regulatoorseteks valkudeks. Mõned neist kuuluvad hormoonid. Insuliin ja glükagoon reguleerida vere glükoosisisaldust. Kasvuhormoon, mis määrab keha suuruse, ja paratüreoidhormoon, mis reguleerib fosfaatide ja kaltsiumiioonide vahetust, on reguleerivad valgud. Sellesse valkude klassi kuuluvad ka teised ainevahetuse reguleerimisega seotud valgud.

Huvitav teada! Mõnede Antarktika kalade plasma sisaldab külmumisvastaste omadustega valke, mis kaitsevad kalu külmumise eest, ning paljudel putukatel on tiibade kinnituskohtades peaaegu täiusliku elastsusega valk nimega resilin. Ühes Aafrika taimes sünteesitakse väga magusa maitsega valku monelliin.

Oravad- kõrgmolekulaarsed orgaanilised ühendid, mis koosnevad α-aminohapete jääkidest.

AT valgu koostis hõlmab süsinikku, vesinikku, lämmastikku, hapnikku, väävlit. Mõned valgud moodustavad komplekse teiste fosforit, rauda, ​​tsinki ja vaske sisaldavate molekulidega.

Valkudel on suur molekulmass: munaalbumiin - 36 000, hemoglobiin - 152 000, müosiin - 500 000. Võrdluseks: alkoholi molekulmass on 46, äädikhappe - 60, benseeni - 78.

Valkude aminohappeline koostis

Oravad- mitteperioodilised polümeerid, mille monomeerid on α-aminohapped. Tavaliselt nimetatakse valgu monomeerideks 20 tüüpi α-aminohappeid, kuigi rakkudest ja kudedest on leitud üle 170 neist.

Sõltuvalt sellest, kas aminohappeid saab inimeste ja teiste loomade kehas sünteesida, on olemas: mitteasendatavad aminohapped- saab sünteesida asendamatud aminohapped- ei saa sünteesida. Asendamatud aminohapped tuleb sisse võtta koos toiduga. Taimed sünteesivad igasuguseid aminohappeid.

Sõltuvalt aminohapete koostisest, valgud on: täielikud- sisaldab kogu aminohapete komplekti; defektne- nende koostises puuduvad mõned aminohapped. Kui valgud koosnevad ainult aminohapetest, nimetatakse neid lihtne. Kui valgud sisaldavad lisaks aminohapetele ka mitteaminohappelist komponenti (proteesirühma), nimetatakse neid nn. keeruline. Proteesirühma võivad esindada metallid (metalloproteiinid), süsivesikud (glükoproteiinid), lipiidid (lipoproteiinid), nukleiinhapped (nukleoproteiinid).

Kõik aminohapped sisaldavad: 1) karboksüülrühm (-COOH), 2) aminorühm (-NH2), 3) radikaal või R-rühm (ülejäänud molekul). Erinevat tüüpi aminohapete radikaali struktuur on erinev. Sõltuvalt aminohappeid moodustavate aminorühmade ja karboksüülrühmade arvust on olemas: neutraalsed aminohapped millel on üks karboksüülrühm ja üks aminorühm; aluselised aminohapped millel on rohkem kui üks aminorühm; happelised aminohapped millel on rohkem kui üks karboksüülrühm.

Aminohapped on amfoteersed ühendid, kuna lahuses võivad nad toimida nii hapete kui alustena. Vesilahustes esinevad aminohapped erinevates ioonsetes vormides.

Peptiidside

Peptiidid- orgaanilised ained, mis koosnevad peptiidsidemega ühendatud aminohappejääkidest.

Peptiidide moodustumine toimub aminohapete kondensatsioonireaktsiooni tulemusena. Kui ühe aminohappe aminorühm interakteerub teise aminohappe karboksüülrühmaga, tekib nende vahele kovalentne lämmastik-süsinik side, mida nimetatakse nn. peptiid. Sõltuvalt peptiidi moodustavate aminohappejääkide arvust on olemas dipeptiidid, tripeptiidid, tetrapeptiidid jne. Peptiidsideme moodustumist võib korrata mitu korda. See viib moodustumiseni polüpeptiidid. Peptiidi ühes otsas on vaba aminorühm (nn N-ots) ja teises otsas on vaba karboksüülrühm (nn C-ots).

Valgumolekulide ruumiline korraldus

Teatud spetsiifiliste funktsioonide täitmine valkude poolt sõltub nende molekulide ruumilisest konfiguratsioonist, lisaks on rakule energeetiliselt ebasoodne hoida valke laiendatud kujul, ahela kujul, mistõttu polüpeptiidahelad läbivad voltimise, omandades. teatud kolmemõõtmeline struktuur või konformatsioon. Määrake 4 taset valkude ruumiline korraldus.

Valgu esmane struktuur– valgu molekuli moodustava polüpeptiidahela aminohappejääkide järjestus. Aminohapete vaheline side on peptiid.

Kui valgumolekul koosneb vaid 10 aminohappejäägist, siis on teoreetiliselt võimalike aminohapete vaheldumise järjekorra poolest erinevate valgumolekulide variantide arv 10 20 . 20 aminohappega saad teha neist veelgi mitmekesisemaid kombinatsioone. Inimese organismist on leitud umbes kümme tuhat erinevat valku, mis erinevad nii üksteisest kui ka teiste organismide valkudest.

See on valgumolekuli esmane struktuur, mis määrab valgu molekulide omadused ja selle ruumilise konfiguratsiooni. Ainuüksi ühe aminohappe asendamine teisega polüpeptiidahelas toob kaasa muutuse valgu omadustes ja funktsioonides. Näiteks kuuenda glutamiini aminohappe asendamine hemoglobiini β-subühikus valiiniga toob kaasa asjaolu, et hemoglobiini molekul tervikuna ei suuda täita oma põhifunktsiooni - hapniku transporti; sellistel juhtudel tekib inimesel haigus – sirprakuline aneemia.

sekundaarne struktuur- polüpeptiidahela järjestatud voltimine spiraaliks (näeb välja nagu venitatud vedru). Heeliksi pooli tugevdavad vesiniksidemed karboksüülrühmade ja aminorühmade vahel. Peaaegu kõik CO ja NH rühmad osalevad vesiniksidemete moodustamises. Need on nõrgemad kui peptiidsed, kuid korduvalt korrates annavad nad sellele konfiguratsioonile stabiilsuse ja jäikuse. Sekundaarse struktuuri tasemel on valgud: fibroiin (siid, võrk), keratiin (juuksed, küüned), kollageen (kõõlused).

Tertsiaarne struktuur- polüpeptiidahelate pakkimine gloobulitesse, mis tulenevad keemiliste sidemete (vesinik-, ioon-, disulfiid-) tekkimisest ja hüdrofoobsete interaktsioonide loomisest aminohappejääkide radikaalide vahel. Peamist rolli tertsiaarse struktuuri moodustamisel mängivad hüdrofiilsed-hüdrofoobsed interaktsioonid. Vesilahustes kipuvad hüdrofoobsed radikaalid vee eest peitu pugema, rühmitudes kera sees, hüdrofiilsed radikaalid aga hüdratatsiooni (koostoime veedipoolidega) tulemusena molekuli pinnale. Mõnedes valkudes stabiliseeritakse tertsiaarne struktuur kovalentsete disulfiidsidemetega, mis moodustuvad kahe tsüsteiinijäägi väävliaatomite vahel. Tertsiaarse struktuuri tasemel on ensüümid, antikehad, mõned hormoonid.

Kvaternaarne struktuur iseloomulik komplekssetele valkudele, mille molekulid moodustavad kaks või enam gloobulit. Alamühikuid hoiavad molekulis ioonsed, hüdrofoobsed ja elektrostaatilised interaktsioonid. Mõnikord tekivad kvaternaarse struktuuri moodustumisel subühikute vahel disulfiidsidemed. Enim uuritud kvaternaarse struktuuriga valk on hemoglobiini. See moodustub kahest α-subühikust (141 aminohappejääki) ja kahest β-subühikust (146 aminohappejääki). Iga subühik on seotud rauda sisaldava heemimolekuliga.

Kui valkude ruumiline konformatsioon mingil põhjusel normaalsest hälbib, ei saa valk oma funktsioone täita. Näiteks "hullu lehma tõve" (spongiformse entsefalopaatia) põhjus on prioonide, närvirakkude pinnavalkude, ebanormaalne konformatsioon.

Valkude omadused

Aminohapete koostis, valgumolekuli struktuur määrab selle omadused. Valgud ühendavad aminohapete radikaalide poolt määratud aluselised ja happelised omadused: mida rohkem happelisi aminohappeid on valgus, seda rohkem väljenduvad selle happelised omadused. Võimalus anda ja kinnitada H + määrata valkude puhveromadused; üks võimsamaid puhvreid on erütrotsüütides leiduv hemoglobiin, mis hoiab vere pH konstantsel tasemel. On lahustuvad valgud (fibrinogeen), on lahustumatud valgud, mis täidavad mehaanilisi funktsioone (fibroiin, keratiin, kollageen). On keemiliselt aktiivseid valke (ensüüme), on keemiliselt inaktiivseid, erinevatele keskkonnatingimustele vastupidavaid ja äärmiselt ebastabiilseid.

Välised tegurid (kuumus, ultraviolettkiirgus, raskmetallid ja nende soolad, pH muutused, kiirgus, dehüdratsioon)

võib põhjustada valgu molekuli struktuurse korralduse rikkumist. Antud valgu molekulile omase kolmemõõtmelise konformatsiooni kaotamise protsessi nimetatakse denatureerimine. Denaturatsiooni põhjuseks on teatud valgu struktuuri stabiliseerivate sidemete katkemine. Esialgu katkevad kõige nõrgemad sidemed ja kui tingimused muutuvad karmimaks, siis veelgi tugevamaks. Seetõttu kaovad esmalt kvaternaar, seejärel tertsiaar- ja sekundaarstruktuurid. Ruumilise konfiguratsiooni muutumine toob kaasa valgu omaduste muutumise ja selle tulemusena ei saa valgul täita oma bioloogilisi funktsioone. Kui denaturatsiooniga ei kaasne primaarstruktuuri hävimine, siis võib see nii olla pööratav, sel juhul toimub valgule iseloomuliku konformatsiooni iseparanemine. Selline denatureerimine allutatakse näiteks membraani retseptorvalkudele. Valgu struktuuri taastamise protsessi pärast denatureerimist nimetatakse renaturatsioon. Kui valgu ruumilise konfiguratsiooni taastamine on võimatu, nimetatakse denaturatsiooni pöördumatu.

Valkude funktsioonid

Funktsioon	Näited ja selgitused
Ehitus	Valgud osalevad rakuliste ja rakuväliste struktuuride moodustamises: need on osa rakumembraanidest (lipoproteiinid, glükoproteiinid), juustest (keratiin), kõõlustest (kollageen) jne.
Transport	Verevalk hemoglobiin seob hapnikku ja transpordib selle kopsudest kõikidesse kudedesse ja organitesse ning sealt kandub edasi süsihappegaas kopsudesse; Rakumembraanide koostis sisaldab spetsiaalseid valke, mis tagavad teatud ainete ja ioonide aktiivse ja rangelt selektiivse ülekande rakust väliskeskkonda ja vastupidi.
Reguleerivad	Valguhormoonid osalevad ainevahetusprotsesside reguleerimises. Näiteks hormoon insuliin reguleerib vere glükoosisisaldust, soodustab glükogeeni sünteesi ja suurendab rasvade moodustumist süsivesikutest.
Kaitsev	Vastuseks võõrvalkude või mikroorganismide (antigeenide) tungimisele organismi moodustuvad spetsiaalsed valgud – antikehad, mis suudavad neid siduda ja neutraliseerida. Fibrinogeenist moodustuv fibriin aitab peatada verejooksu.
Mootor	Kokkutõmbuvad valgud aktiin ja müosiin tagavad mitmerakuliste loomade lihaste kontraktsiooni.
Signaal	Valkude molekulid on põimitud raku pinnamembraani, mis on võimelised muutma oma tertsiaarset struktuuri vastuseks keskkonnategurite toimele, saades seeläbi väliskeskkonnast signaale ja edastades rakule käsklusi.
Reserv	Loomade kehas valke reeglina ei säilitata, välja arvatud munaalbumiin, piimakaseiin. Kuid tänu organismis leiduvatele valkudele saab osa aineid varudesse talletada, näiteks hemoglobiini lagunemise ajal ei väljuta raud organismist, vaid ladestub, moodustades ferritiini valguga kompleksi.
Energia	1 g valgu lagunemisel lõpptoodeteks vabaneb 17,6 kJ. Esiteks lagunevad valgud aminohapeteks ja seejärel lõpptoodeteks - veeks, süsinikdioksiidiks ja ammoniaagiks. Valke kasutatakse energiaallikana aga ainult siis, kui muud allikad (süsivesikud ja rasvad) on ära kasutatud.
katalüütiline	Valkude üks olulisemaid funktsioone. Varustatud valkudega – ensüümidega, mis kiirendavad rakkudes toimuvaid biokeemilisi reaktsioone. Näiteks ribuloosbifosfaatkarboksülaas katalüüsib CO2 fikseerimist fotosünteesi käigus.

Ensüümid

Ensüümid, või ensüümid, on spetsiaalne valkude klass, mis on bioloogilised katalüsaatorid. Tänu ensüümidele kulgevad biokeemilised reaktsioonid tohutu kiirusega. Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus on kümneid tuhandeid kordi (ja mõnikord miljoneid) suurem kui anorgaaniliste katalüsaatorite reaktsioonide kiirus. Aine, millel ensüüm toimib, nimetatakse substraat.

Ensüümid on globulaarsed valgud struktuursed omadused Ensüümid võib jagada kahte rühma: lihtsad ja keerulised. lihtsad ensüümid on lihtvalgud, st. koosnevad ainult aminohapetest. Komplekssed ensüümid on kompleksvalgud, st. lisaks valguosale sisaldavad need rühma mittevalgulist laadi - kofaktor. Mõnede ensüümide puhul toimivad vitamiinid kofaktoritena. Ensüümi molekulis eraldatakse spetsiaalne osa, mida nimetatakse aktiivseks keskuseks. aktiivne keskus- ensüümi väike osa (kolm kuni kaksteist aminohappejääki), kus substraadi või substraatide seondumine toimub ensüümi-substraadi kompleksi moodustumisega. Reaktsiooni lõppedes laguneb ensüümi-substraadi kompleks ensüümiks ja reaktsiooniprodukti(de)ks. Mõnedel ensüümidel on (peale aktiivse) allosteerilised keskused- kohad, millele on kinnitatud ensüümi töö kiiruse regulaatorid ( allosteerilised ensüümid).

Ensümaatilise katalüüsi reaktsioone iseloomustavad: 1) kõrge efektiivsus, 2) range selektiivsus ja toimesuund, 3) substraadi spetsiifilisus, 4) peen ja täpne reguleerimine. Ensümaatilise katalüüsi reaktsioonide substraadi ja reaktsiooni spetsiifilisus on seletatav E. Fischeri (1890) ja D. Koshlandi (1959) hüpoteesidega.

E. Fisher (klahviluku hüpotees) tegi ettepaneku, et ensüümi aktiivse saidi ja substraadi ruumilised konfiguratsioonid peavad üksteisega täpselt ühtima. Substraati võrreldakse "võtmega", ensüümi - "lukuga".

D. Koshland (hüpotees "käsikinnas") tegi ettepaneku, et substraadi struktuuri ja ensüümi aktiivse tsentri vaheline ruumiline vastavus luuakse ainult nende omavahelisel interaktsiooni hetkel. Seda hüpoteesi nimetatakse ka indutseeritud sobivuse hüpotees.

Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus sõltub: 1) temperatuurist, 2) ensüümi kontsentratsioonist, 3) substraadi kontsentratsioonist, 4) pH-st. Tuleb rõhutada, et kuna ensüümid on valgud, on nende aktiivsus kõrgeim füsioloogiliselt normaalsetes tingimustes.

Enamik ensüüme saab töötada ainult temperatuurivahemikus 0–40 °C. Nendes piirides suureneb reaktsioonikiirus ligikaudu 2 korda iga 10 °C temperatuuritõusu korral. Temperatuuril üle 40 °C valk denatureerub ja ensüümi aktiivsus väheneb. Külmumislähedasel temperatuuril ensüümid inaktiveeritakse.

Substraadi koguse suurenemisega suureneb ensümaatilise reaktsiooni kiirus, kuni substraadi molekulide arv on võrdne ensüümi molekulide arvuga. Substraadi koguse edasise suurenemisega kiirus ei suurene, kuna ensüümi aktiivsed keskused on küllastunud. Ensüümide kontsentratsiooni suurenemine toob kaasa katalüütilise aktiivsuse suurenemise, kuna ajaühikus muundub suurem arv substraadi molekule.

Iga ensüümi jaoks on optimaalne pH väärtus, mille juures see avaldab maksimaalset aktiivsust (pepsiin - 2,0, sülje amülaas - 6,8, pankrease lipaas - 9,0). Kõrgemate või madalamate pH väärtuste korral ensüümi aktiivsus väheneb. Järsu pH muutusega ensüüm denatureerub.

Allosteeriliste ensüümide kiirust reguleerivad allosteeriliste tsentrite külge kinnituvad ained. Kui need ained kiirendavad reaktsiooni, nimetatakse neid aktivaatorid kui nad aeglustavad - inhibiitorid.

Ensüümide klassifikatsioon

Katalüüsitud keemiliste muundumiste tüübi järgi jagunevad ensüümid 6 klassi:

1. oksüdoreduktaas(vesiniku, hapniku või elektroni aatomite ülekandmine ühelt ainelt teisele - dehüdrogenaas),
2. transferaas(metüül-, atsüül-, fosfaat- või aminorühma ülekandmine ühelt ainelt teisele – transaminaas),
3. hüdrolaasid(hüdrolüüsireaktsioonid, mille käigus substraadist moodustuvad kaks toodet - amülaas, lipaas),
4. lüaasid(mittehüdrolüütiline lisamine substraadile või aatomirühma eemaldamine sellest, samas kui C-C, C-N, C-O, C-S sidemed võivad katkeda - dekarboksülaas),
5. isomeraas(molekulaarne ümberkorraldus - isomeraas),
6. ligaasid(kahe molekuli ühendus C-C, C-N, C-O, C-S sidemete moodustumise tulemusena - süntetaas).

Klassid jagunevad omakorda alamklassideks ja alamklassideks. Praeguses rahvusvahelises klassifikatsioonis on igal ensüümil konkreetne kood, mis koosneb neljast punktidega eraldatud numbrist. Esimene number on klass, teine ​​on alamklass, kolmas on alamklass, neljas on selle alaklassi ensüümi seerianumber, näiteks arginaasi kood on 3.5.3.1.

Minema loengud number 2"Süsivesikute ja lipiidide struktuur ja funktsioonid"

Minema loengud №4"ATP nukleiinhapete struktuur ja funktsioonid"

Lüksikute valkude lineaarsed polüpeptiidahelad omandavad aminohapete funktsionaalrühmade interaktsiooni tõttu teatud ruumilise kolmemõõtmelise struktuuri, mida nimetatakse "konformatsiooniks". Kõik üksikute valkude molekulid (st millel on sama primaarne struktuur) moodustavad lahuses sama konformatsiooni. Järelikult asub kogu ruumiliste struktuuride tekkeks vajalik informatsioon valkude primaarstruktuuris.

Valkudes on 2 peamist polüpeptiidahelate konformatsiooni tüüpi: sekundaarne ja tertsiaarne struktuur.

2. Valkude sekundaarne struktuur - ruumiline struktuur, mis tuleneb peptiidi karkassi funktsionaalrühmade interaktsioonist.

Sel juhul võivad peptiidahelad omandada kahte tüüpi korrapäraseid struktuure: α-heeliksid

β-struktuurβ-struktuuri all mõistetakse kujundit, mis sarnaneb akordionina volditud linaga. Joonis on tekkinud tänu paljude vesiniksidemete moodustumisele ühe polüpeptiidahela lineaarsete piirkondade peptiidrühmade aatomite vahel, mis teevad painutusi, või erinevate polüpeptiidrühmade vahel.

Sidemed on vesinikud, need stabiliseerivad makromolekulide eraldi fragmente.

3. Valkude tertsiaarne struktuur - aminohappe radikaalide interaktsioonide tõttu tekkinud kolmemõõtmeline ruumistruktuur, mis võivad paikneda polüpeptiidahelas üksteisest märkimisväärsel kaugusel.

Struktuurselt koosneb see erinevat tüüpi interaktsioonide poolt stabiliseeritud sekundaarstruktuuri elementidest, milles hüdrofoobsed interaktsioonid mängivad kõige olulisemat rolli.
kaasatud valgu tertsiaarse struktuuri stabiliseerimine:

kovalentsed sidemed (kahe tsüsteiinijäägi vahel - disulfiidsillad);

ioonsidemed aminohappejääkide vastaslaenguga külgrühmade vahel;

· vesiniksidemed;

hüdrofiilsed-hüdrofoobsed interaktsioonid. Suheldes ümbritsevate veemolekulidega, "kipub" valgumolekul kokku kõverduma, nii et aminohapete mittepolaarsed külgrühmad eraldatakse vesilahusest; molekuli pinnale tekivad polaarsed hüdrofiilsed kõrvalrühmad.

4. Kvaternaarne struktuur on mitme polüpeptiidahela vastastikune paigutus ühe valgukompleksi osana. Kvaternaarse struktuuriga valgu moodustavad valgumolekulid moodustuvad ribosoomidel eraldi ja alles pärast sünteesi lõppu moodustavad ühise supramolekulaarse struktuuri. Kvaternaarse struktuuriga valk võib sisaldada nii identseid kui ka erinevaid polüpeptiidahelaid. Osaleda kvaternaarse struktuuri stabiliseerimises sama tüüpi interaktsioonid nagu tertsiaari stabiliseerimisel. Supramolekulaarsed valgukompleksid võivad koosneda kümnetest molekulidest.

Roll.

Peptiidide teke organismis toimub mõne minutiga, samas kui keemiline süntees laboris on üsna pikk protsess, mis võib kesta mitu päeva ning sünteesitehnoloogia väljatöötamine võtab aega mitu aastat. Kuid vaatamata sellele on looduslike peptiidide analoogide sünteesiga tegelemise kasuks üsna kaalukad argumendid. Esiteks on peptiide keemiliselt modifitseerides võimalik kinnitada primaarstruktuuri hüpoteesi. Mõnede hormoonide aminohappejärjestused on saanud tuntuks just nende analoogide sünteesi teel laboris.

Teiseks võimaldavad sünteetilised peptiidid täpsemalt uurida seost aminohappejärjestuse struktuuri ja selle aktiivsuse vahel. Peptiidi spetsiifilise struktuuri ja selle bioloogilise aktiivsuse vahelise seose selgitamiseks tehti tohutult tööd enam kui tuhande analoogi sünteesil. Selle tulemusena õnnestus välja selgitada, et ainult ühe aminohappe asendamine peptiidi struktuuris võib suurendada selle bioloogilist aktiivsust mitu korda või muuta selle suunda. Aminohappejärjestuse pikkuse muutus aitab määrata peptiidi aktiivsete tsentrite asukohta ja retseptori interaktsiooni kohta.

Kolmandaks sai algse aminohappejärjestuse muutmise tõttu võimalikuks saada farmakoloogilisi preparaate. Looduslike peptiidide analoogide loomine võimaldab tuvastada "tõhusamaid" molekulide konfiguratsioone, mis suurendavad bioloogilist toimet või muudavad selle pikemaks.

Neljandaks on peptiidide keemiline süntees majanduslikult elujõuline. Enamik terapeutilisi ravimeid maksaks kümme korda rohkem, kui need oleksid valmistatud looduslikust tootest.

Sageli leidub aktiivseid peptiide looduses vaid nanogrammides. Lisaks ei saa looduslikest allikatest peptiidide puhastamise ja eraldamise meetodid soovitud aminohappejärjestust täielikult eraldada vastupidise või muu toimega peptiididest. Ja kui tegemist on spetsiifiliste inimkeha sünteesitavate peptiididega, siis neid saab ainult laboris sünteesi teel.

57. Valkude klassifikatsioon: lihtsad ja komplekssed, kerakujulised ja fibrillaarsed, monomeersed ja oligomeersed. Valkude funktsioonid kehas.

Klassifikatsioon hoone tüübi järgi

Struktuuri üldise tüübi järgi võib valgud jagada kolme rühma:

1. Fibrillaarsed valgud - moodustavad polümeere, nende struktuur on tavaliselt väga korrapärane ja seda toetavad peamiselt erinevate ahelate vastasmõjud. Need moodustavad mikrofilamente, mikrotuubuleid, fibrille, toetavad rakkude ja kudede struktuuri. Fibrillaarsete valkude hulka kuuluvad keratiin ja kollageen.

2. Globulaarsed valgud on vees lahustuvad, molekuli üldkuju on enam-vähem sfääriline.

3. Membraanvalgud – omavad domeene, mis läbivad rakumembraani, kuid osad neist ulatuvad membraanist välja rakkudevahelisse keskkonda ja raku tsütoplasmasse. Membraanvalgud täidavad retseptorite funktsiooni, see tähendab, et nad edastavad signaali ja pakuvad ka erinevate ainete transmembraanset transporti. Transportervalgud on spetsiifilised, igaüks neist laseb membraanist läbi ainult teatud molekule või teatud tüüpi signaali.

Lihtsad valgud , Komplekssed valgud

Lisaks peptiidahelatele sisaldavad paljud valgud ka mitteaminohapperühmi ja selle kriteeriumi järgi jagunevad valgud kahte suurde rühma - lihtsad ja keerulised valgud(valgud). Lihtvalgud koosnevad ainult polüpeptiidahelatest, kompleksvalgud sisaldavad ka mitteaminohappelisi ehk proteesirühmi.

Lihtne.

Globulaarsete valkude hulgas on:

1. albumiinid - lahustuvad vees laias pH vahemikus (4 kuni 8,5), sadestatakse 70-100% ammooniumsulfaadi lahusega;

2. polüfunktsionaalsed globuliinid suurema molekulmassiga, vees raskemini lahustuvad, soolalahustes lahustuvad, sisaldavad sageli süsivesikuosa;

3. histoonid - madala molekulmassiga valgud, mille molekulis on kõrge arginiini- ja lüsiinijääkide sisaldus, mis määrab nende põhiomadused;

4. protamiinid eristuvad veelgi suurema arginiinisisaldusega (kuni 85%), nagu ka histoonid, moodustavad nad stabiilseid assotsiatsioone nukleiinhapetega, toimivad regulatoorsete ja repressorvalkudena - nukleoproteiinide lahutamatu osa;

5. prolamiinidele on iseloomulik kõrge glutamiinhappe (30-45%) ja proliini (kuni 15%) sisaldus, vees ei lahustu, lahustub 50-90% etanoolis;

6. gluteliinid sisaldavad umbes 45% glutamiinhapet, nagu prolamiinidki, leidub neid sagedamini teraviljavalkudes.

Fibrillaarseid valke iseloomustab kiuline struktuur, vees ja soolalahustes praktiliselt lahustumatud. Polüpeptiidahelad molekulides on paigutatud üksteisega paralleelselt. Osaleda sidekoe struktuurielementide (kollageen, keratiin, elastiin) moodustamisel.

Komplekssed valgud

(valgud, holoproteiinid) - kahekomponendilised valgud, milles lisaks peptiidahelatele (lihtvalk) sisaldub ka mitteaminohappeline komponent - proteesrühm. Kompleksvalkude hüdrolüüsi käigus vabaneb lisaks aminohapetele ka mittevalguline osa või selle lagunemissaadused.

Proteesirühmana võivad toimida mitmesugused orgaanilised (lipiidid, süsivesikud) ja anorgaanilised (metallid) ained.

Sõltuvalt proteesrühmade keemilisest olemusest eristatakse kompleksvalkude hulgas järgmisi klasse:

· Proteesirühmana kovalentselt seotud süsivesikute jääke sisaldavad glükoproteiinid ja nende alamklass - proteoglükaanid, mukopolüsahhariidsete proteesrühmadega. Seriini või treoniini hüdroksüülrühmad osalevad tavaliselt sidemete moodustamises süsivesikute jääkidega. Enamik rakuvälistest valkudest, eriti immunoglobuliinid, on glükoproteiinid. Proteoglükaanides on süsivesikute osa ~95%, need on rakuvälise maatriksi põhikomponent.

Lipoproteiinid, mis sisaldavad proteesiosana mittekovalentselt seotud lipiide. Lipoproteiinid, mis moodustuvad valkudest-apolipoproteiinidest, mille lipiidid seonduvad nendega ja täidavad lipiidide transpordi funktsiooni.

· Metalloproteiinid, mis sisaldavad mitteheemi koordineeritud metalliioone. Metalloproteiinide hulgas on säilitus- ja transpordifunktsioone täitvaid valke (näiteks rauda sisaldav ferritiin ja transferriin) ning ensüüme (näiteks tsinki sisaldav karboanhüdraas ja mitmesugused superoksiidi dismutaasid, mis sisaldavad aktiivsena vaske, mangaani, rauda ja muid metalliioone keskused)

Nukleoproteiinid, mis sisaldavad mittekovalentselt seotud DNA-d või RNA-d, eriti kromatiin, mis moodustab kromosoomid, on nukleoproteiin.

Proteesirühmana kovalentselt seotud fosforhappejääke sisaldavad fosfoproteiinid. Seriini või treoniini hüdroksüülrühmad osalevad estersideme moodustamises fosfaadiga, fosfoproteiinid on eelkõige piimakaseiin:

Kromoproteiinid - mitmesuguse keemilise iseloomuga värviliste proteesrühmadega kompleksvalkude koondnimetus. Nende hulka kuuluvad paljud metalli sisaldava porfüriini proteesrühmaga valgud, mis täidavad erinevaid funktsioone - hemoproteiinid (proteesirühmana heemi sisaldavad valgud - hemoglobiin, tsütokroomid jne), klorofüllid; flaviinrühmaga flavoproteiinid jne.

1. Struktuurne funktsioon

2. Kaitsefunktsioon

3. Reguleeriv funktsioon

4. Häire funktsioon

5. Transpordifunktsioon

6. Varu (varu) funktsioon

7. Retseptori funktsioon

8. Mootori (mootori) funktsioon

Antoine Francois de Fourcroix, valkude uurimise asutaja

Eraldi bioloogiliste molekulide klassina tuvastati valgud 18. sajandil prantsuse keemiku Antoine Fourcroix' ja teiste teadlaste töö tulemusena, milles täheldati valkude omadust koaguleeruda (denatureerida) kuumuse või hapete mõjul. . Sel ajal uuriti selliseid valke nagu albumiin ("munavalge"), fibriin (vere valk) ja nisuteradest pärit gluteen. Hollandi keemik Gerrit Mulder analüüsis valkude koostist ja püstitas hüpoteesi, et peaaegu kõigil valkudel on sarnane empiiriline valem. Termini "valk" sarnaste molekulide jaoks pakkus 1838. aastal välja Rootsi keemik Jakob Berzelius. Mulder tuvastas ka valkude lagunemissaadused - aminohapped ja ühe neist (leutsiin) määras väikese veamarginaaliga molekulmassi - 131 daltonit. Aastal 1836 pakkus Mulder välja esimese valkude keemilise struktuuri mudeli. Radikaalide teooriale tuginedes sõnastas ta valgu koostise minimaalse struktuuriüksuse C 16 H 24 N 4 O 5 mõiste, mida nimetati "valguks" ja teooria - "valguteooria". Uute andmete kogunedes valkude kohta hakati teooriat korduvalt kritiseerima, kuid kuni 1850. aastate lõpuni peeti seda kriitikast hoolimata siiski üldtunnustatud.

19. sajandi lõpuks hakati uurima enamikku valke moodustavatest aminohapetest. 1894. aastal esitas Saksa füsioloog Albrecht Kossel teooria, et aminohapped on valkude põhilised ehitusplokid. 20. sajandi alguses tõestas Saksa keemik Emil Fischer eksperimentaalselt, et valgud koosnevad aminohappejääkidest, mis on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Ta viis läbi ka valgu aminohappejärjestuse esimese analüüsi ja selgitas proteolüüsi nähtust.

Valkude keskset rolli organismides tunnistati aga alles 1926. aastal, mil Ameerika keemik James Sumner (hilisem Nobeli preemia laureaat) näitas, et ensüüm ureaas on valk.

Puhaste valkude eraldamise raskus muutis nende uurimise keeruliseks. Seetõttu viidi läbi esimesed uuringud, kasutades neid polüpeptiide, mida oli võimalik suurtes kogustes puhastada, st verevalke, kanamune, erinevaid toksiine ja pärast tapmist vabanevaid seede-/metaboolseid ensüüme. 1950. aastate lõpus asus ettevõte Armor Hot Dog Co. suutis puhastada kilogrammi veise pankrease ribonukleaasi A, millest on saanud paljude teadlaste katseobjekt.

Idee, et valkude sekundaarstruktuur on aminohapetevaheliste vesiniksidemete moodustumise tulemus, pakkus välja William Astbury 1933. aastal, kuid Linus Paulingut peetakse esimeseks teadlaseks, kes on edukalt ennustanud valkude sekundaarset struktuuri. Hiljem andis Walter Kauzman, tuginedes Kai Linderström-Langi tööle, olulise panuse valkude tertsiaarse struktuuri kujunemise seaduste ja hüdrofoobsete interaktsioonide rolli mõistmisse selles protsessis. 1949. aastal määras Fred Sanger insuliini aminohappejärjestuse, näidates sel viisil, et valgud on aminohapete lineaarsed polümeerid, mitte nende hargnenud (nagu mõnes suhkrus) ahelad, kolloidid või tsüklolid. Esimesed üheaatomilisel röntgendifraktsioonil põhinevad valgustruktuurid saadi 1960. aastatel ja NMR abil 1980. aastatel. 2006. aastal sisaldas Protein Data Bank umbes 40 000 valgustruktuuri.

21. sajandil on valkude uurimine liikunud kvalitatiivselt uuele tasemele, mil uuritakse mitte ainult üksikuid puhastatud valke, vaid ka üksikute rakkude, kudede suure hulga valkude arvu ja translatsioonijärgsete modifikatsioonide samaaegset muutumist. või organismid. Seda biokeemia valdkonda nimetatakse proteoomikaks. Bioinformaatika meetodite abil sai võimalikuks mitte ainult röntgenstruktuurianalüüsi andmete töötlemine, vaid ka valgu struktuuri ennustamine selle aminohappejärjestuse põhjal. Praegu läheneb suurte valgukomplekside krüoelektronmikroskoopia ning väikeste valkude ja suurte valkude domeenide ennustamine arvutiprogrammide abil täpsusega struktuuride lahutusvõimele aatomitasandil.

Omadused

Valgu suurust saab mõõta aminohapete arvus või daltonites (molekulmassis), sagedamini molekuli suhteliselt suure suuruse tõttu tuletatud ühikutes - kilodaltonites (kDa). Pärmivalgud koosnevad keskmiselt 466 aminohappest ja nende molekulmass on 53 kDa. Suurim praegu teadaolev valk titiin on lihassarkomeeride komponent; selle erinevate isovormide molekulmass varieerub vahemikus 3000 kuni 3700 kDa, see koosneb 38 138 aminohappest (inimese lihase sooluses).

Valkude lahustuvus vees on erinev, kuid enamik valke on vees lahustuvad. Lahustumatute hulka kuuluvad näiteks keratiin (valk, millest moodustuvad juuksed, imetajate juuksed, linnusuled jne) ja fibroiin, mis on osa siidist ja ämblikuvõrkudest. Valgud jagunevad ka hüdrofiilseteks ja hüdrofoobseteks. Hüdrofiilsete hulka kuuluvad enamik tsütoplasma, tuuma ja rakkudevahelise aine valke, sealhulgas lahustumatu keratiin ja fibroiin. Hüdrofoobsete hulka kuuluvad enamik valke, mis moodustavad integraalsete membraanivalkude bioloogilisi membraane, mis interakteeruvad hüdrofoobsete membraanilipiididega (neil valkudel on tavaliselt väikesed hüdrofiilsed piirkonnad).

Denatureerimine

Kana munavalgu pöördumatu denaturatsioon kõrge temperatuuri mõjul

Üldreeglina säilitavad valgud struktuuri ja seega ka füüsikalis-keemilised omadused, nagu lahustuvus sellistes tingimustes nagu temperatuur ja millega antud organism on kohanenud. Nende tingimuste muutmine, nagu valgu kuumutamine või töötlemine happe või leelisega, põhjustab valgu kvaternaarsete, tertsiaarsete ja sekundaarsete struktuuride kadumise. Loodusliku struktuuri kadumist valgu (või muu biopolümeeri) poolt nimetatakse denaturatsiooniks. Denaturatsioon võib olla täielik või osaline, pöörduv või pöördumatu. Kõige kuulsam pöördumatu valgu denaturatsiooni juhtum igapäevaelus on kanamuna keetmine, kui kõrge temperatuuri mõjul muutub vees lahustuv läbipaistev valk ovalbumiin tihedaks, lahustumatuks ja läbipaistmatuks. Denatureerimine on mõnel juhul pöörduv, nagu vees lahustuvate valkude ammooniumisooladega sadestamise (sadestamise) korral, ja seda kasutatakse nende puhastamise viisina.

Lihtsad ja keerulised valgud

Lisaks peptiidahelatele sisaldavad paljud valgud ka mitteaminohappelisi fragmente, selle kriteeriumi järgi liigitatakse valgud kahte suurde rühma - liht- ja kompleksvalgud (valgud). Lihtvalgud sisaldavad ainult aminohapete ahelaid, kompleksvalgud sisaldavad ka mitteaminohappelisi fragmente. Neid komplekssete valkude koostises olevaid mittevalgulisi fragmente nimetatakse "proteesirühmadeks". Sõltuvalt proteesrühmade keemilisest olemusest eristatakse kompleksvalkude hulgas järgmisi klasse:

• Proteesirühmana kovalentselt seotud süsivesikute jääke sisaldavad glükoproteiinid ja nende alamklass, proteoglükaanid, koos mukopolüsahhariidide proteesrühmadega. Seriini või treoniini hüdroksüülrühmad osalevad tavaliselt sidemete moodustamises süsivesikute jääkidega. Enamik rakuvälistest valkudest, eriti immunoglobuliinid, on glükoproteiinid. Proteoglükaanides on süsivesikute osa ~95%, need on rakuvälise maatriksi põhikomponent.
• Lipoproteiinid, mis sisaldavad proteesina kovalentselt seotud lipiide. Lipoproteiinid, mis moodustuvad valkudest-apolipoproteiinidest, millega seonduvad lipiidid ja täidavad lipiidide transpordi funktsiooni.
• Metalloproteiinid, mis sisaldavad mitteheemi koordineeritud metalliioone. Metalloproteiinide hulgas on säilitus- ja transpordifunktsioone täitvaid valke (näiteks rauda sisaldav ferritiin ja transferriin) ning ensüüme (näiteks tsinki sisaldav karboanhüdraas ja mitmesugused superoksiidi dismutaasid, mis sisaldavad aktiivsete tsentritena vaske, mangaani, rauda ja teisi metalliioone )
• Nukleoproteiinid, mis sisaldavad mittekovalentselt seotud DNA-d või RNA-d, eriti kromosoome moodustavat kromatiini, on nukleoproteiin.
• Proteesirühmana kovalentselt seotud fosforhappejääke sisaldavad fosfoproteiinid. Seriini või treoniini hüdroksüülrühmad osalevad estersideme moodustamises fosfaadiga, fosfoproteiinid on eelkõige piimakaseiin.
• Kromoproteiinid on mitmesuguse keemilise iseloomuga värviliste proteesrühmadega kompleksvalkude koondnimetus. Nende hulka kuuluvad paljud metalli sisaldava porfüriini proteesrühmaga valgud, mis täidavad erinevaid funktsioone - hemoproteiinid (proteesirühmana heemi sisaldavad valgud - hemoglobiin, tsütokroomid jne), klorofüllid; flaviinrühmaga flavoproteiinid jne.

valgu struktuur

• Tertsiaarne struktuur- polüpeptiidahela (valgu moodustavate aatomite ruumiliste koordinaatide kogum) ruumiline struktuur. Struktuurselt koosneb see erinevat tüüpi interaktsioonidega stabiliseeritud sekundaarsetest struktuurielementidest, milles hüdrofoobsed interaktsioonid mängivad olulist rolli. Tertsiaarse struktuuri stabiliseerimisel osalevad:
  • kovalentsed sidemed (kahe tsüsteiinijäägi vahel - disulfiidsillad);
  • ioonsidemed aminohappejääkide vastaslaenguga külgrühmade vahel;
  • vesiniksidemed;
  • hüdrofiilsed-hüdrofoobsed interaktsioonid. Suheldes ümbritsevate veemolekulidega, "kipub" valgumolekul kokku kõverduma, nii et aminohapete mittepolaarsed külgrühmad eraldatakse vesilahusest; molekuli pinnale tekivad polaarsed hüdrofiilsed kõrvalrühmad.

• Kvaternaarne struktuur (või subühik, domeen) - mitme polüpeptiidahela vastastikune paigutus ühe valgukompleksi osana. Kvaternaarse struktuuriga valgu moodustavad valgumolekulid moodustuvad ribosoomidel eraldi ja alles pärast sünteesi lõppu moodustavad ühise supramolekulaarse struktuuri. Kvaternaarse struktuuriga valk võib sisaldada nii identseid kui ka erinevaid polüpeptiidahelaid. Kvaternaarse struktuuri stabiliseerimisel osalevad samad interaktsioonid, mis tertsiaarstruktuuri stabiliseerimisel. Supramolekulaarsed valgukompleksid võivad koosneda kümnetest molekulidest.

Valgu keskkond

Erinevad viisid valgu kolmemõõtmelise struktuuri kujutamiseks, kasutades näitena ensüümi trioosfosfaatisomeraasi. Vasakul - "varda" mudel, millel on pilt kõigist aatomitest ja nendevahelistest sidemetest; elemendid on näidatud värvidega. Keskel on kujutatud struktuursed motiivid, α-heeliksid ja β-lehed. Paremal on valgu kontaktpind, mis on ehitatud aatomite van der Waalsi raadiusi arvesse võttes; värvid näitavad saitide tegevuse iseärasusi

Struktuuri üldise tüübi järgi võib valgud jagada kolme rühma:

Valgustruktuuri kujunemine ja säilitamine elusorganismides

Valkude võime taastada õige kolmemõõtmeline struktuur pärast denatureerimist võimaldas püstitada hüpoteesi, et kogu teave valgu lõpliku struktuuri kohta sisaldub selle aminohappejärjestuses. Praeguseks on üldtunnustatud teooria, et evolutsiooni tulemusena on valgu stabiilsel konformatsioonil minimaalne vaba energia võrreldes selle polüpeptiidi muude võimalike konformatsioonidega.

Sellest hoolimata on rakkudes rühm valke, mille ülesanne on tagada valgu struktuuri taastamine pärast kahjustust, samuti valgukomplekside teke ja dissotsiatsioon. Neid valke nimetatakse chaperonideks. Paljude chaperoonide kontsentratsioon rakus suureneb ümbritseva õhu temperatuuri järsu tõusuga, seega kuuluvad nad Hsp rühma (ingl. kuumašoki valgud- kuumašoki valgud). Tšaperoonide normaalse funktsioneerimise tähtsust organismi talitlusele saab illustreerida inimläätse osaks oleva α-kristalli chaperooni näitel. Selle valgu mutatsioonid põhjustavad valgu agregatsiooni tõttu läätse hägustumist ja selle tulemusena katarakti.

Valkude süntees

Keemiline süntees

Lühikesi valke saab keemiliselt sünteesida, kasutades rühma meetodeid, mis kasutavad orgaanilist sünteesi – näiteks keemilist ligeerimist. Enamik keemilise sünteesi meetodeid kulgeb erinevalt biosünteesist C-otsast N-otsani. Seega on võimalik sünteesida lühikest immunogeenset peptiidi (epitoopi), mida kasutatakse loomadele süstimise teel antikehade saamiseks või hübridoomide saamiseks; keemilist sünteesi kasutatakse ka teatud ensüümide inhibiitorite tootmiseks. Keemiline süntees võimaldab sisestada kunstlikke, see tähendab aminohappeid, mida tavalistes valkudes ei leidu – näiteks kinnitades aminohapete kõrvalahelatele fluorestseeruvaid märgiseid. Keemilised sünteesimeetodid on aga ebaefektiivsed, kui valgud on pikemad kui 300 aminohapet; lisaks võib kunstlikel valkudel olla vale tertsiaarne struktuur ja tehisvalkude aminohapetes ei esine translatsioonijärgseid modifikatsioone.

Valkude biosüntees

Universaalne viis: ribosoomide süntees

Valke sünteesivad elusorganismid aminohapetest geenides kodeeritud informatsiooni põhjal. Iga valk koosneb ainulaadsest aminohapete järjestusest, mille määrab seda valku kodeeriva geeni nukleotiidjärjestus. Geneetiline kood koosneb kolmetähelistest "sõnadest", mida nimetatakse koodoniteks; iga koodon vastutab ühe aminohappe valgu külge kinnitumise eest: näiteks kombinatsioon AUG vastab metioniinile. Kuna DNA koosneb nelja tüüpi nukleotiididest, on võimalike koodonite koguarv 64; ja kuna valkudes kasutatakse 20 aminohapet, siis paljusid aminohappeid määrab rohkem kui üks koodon. Valku kodeerivad geenid transkribeeritakse esmalt RNA polümeraasi valkude abil messenger RNA (mRNA) nukleotiidjärjestuseks.

mRNA molekulil põhinevat valgusünteesi protsessi nimetatakse translatsiooniks. Valgu biosünteesi algstaadiumis, initsiatsioonis, tuntakse metioniini koodon tavaliselt ära ribosoomi väikese alaühikuna, mille külge kinnitatakse valgu initsiatsioonifaktoreid kasutades metioniini ülekande RNA (tRNA). Pärast stardikoodoni äratundmist liitub suur allüksus väikese subühikuga ja algab translatsiooni teine ​​etapp – elongatsioon. Iga ribosoomi liikumisega mRNA 5" otsast 3" otsa loetakse üks koodon läbi vesiniksidemete moodustumise mRNA kolme nukleotiidi (koodoni) ja ülekande-RNA komplementaarse antikoodoni vahel, millele vastav aminohape on kinnitatud. Peptiidsideme sünteesi katalüüsib ribosoomi RNA (rRNA), mis moodustab ribosoomi peptidüültransferaasi tsentri. Ribosomaalne RNA katalüüsib peptiidsideme teket kasvava peptiidi viimase aminohappe ja tRNA-ga seotud aminohappe vahel, asetades lämmastiku- ja süsinikuaatomid reaktsiooni jaoks soodsasse asendisse. Aminoatsüül-tRNA süntetaasi ensüümid seovad aminohappeid oma tRNA-dele. Kolmas ja viimane translatsiooni etapp, terminatsioon, toimub siis, kui ribosoom jõuab stoppkoodonini, misjärel valgu terminatsioonifaktorid hüdrolüüsivad valgust viimase tRNA, peatades selle sünteesi. Seega ribosoomides sünteesitakse valgud alati N-otsast C-otsani.

Mitteribosomaalne süntees

Valkude translatsioonijärgne modifikatsioon

Pärast translatsiooni lõppemist ja valgu ribosoomist vabanemist läbivad polüpeptiidahela aminohapped mitmesuguseid keemilisi modifikatsioone. Translatsioonijärgse modifikatsiooni näited on järgmised:

• erinevate funktsionaalrühmade (atsetüül-, metüül- ja fosfaatrühmad) kinnitumine;
• lipiidide ja süsivesinike lisamine;
• standardsete aminohapete muutmine mittestandardseteks (tsitrulliini moodustumine);
• struktuursete muutuste teke (tsüsteiinide vahel disulfiidsildade moodustumine);
• valgu osa eemaldamine nii alguses (signaaljärjestus) kui ka mõnel juhul keskel (insuliin);
• väikeste valkude lisamine, mis mõjutavad valgu lagunemist (sumoüülimine ja ubikvitinatsioon).

Sel juhul võib modifikatsiooni tüüp olla nii universaalne (ubikvitiini monomeeridest koosnevate ahelate lisamine toimib signaalina selle valgu lagunemisele proteasoomi poolt) kui ka selle valgu suhtes spetsiifiline. Samal ajal võib sama valk läbida mitmeid modifikatsioone. Seega võivad histoonid (valgud, mis moodustavad eukarüootides kromatiini) erinevates tingimustes läbi kuni 150 erinevat modifikatsiooni.

Valkude funktsioonid kehas

Nagu teisedki bioloogilised makromolekulid (polüsahhariidid, lipiidid) ja nukleiinhapped, on valgud kõigi elusorganismide olulised komponendid, nad osalevad enamikus raku eluprotsessides. Valgud viivad läbi ainevahetust ja energiamuutusi. Valgud on osa rakustruktuuridest - organellidest, mis erituvad rakuvälisesse ruumi rakkudevahelise signaalivahetuse, toidu hüdrolüüsi ja rakkudevahelise aine moodustamise eesmärgil.

Tuleb märkida, et valkude liigitamine nende funktsiooni järgi on üsna meelevaldne, sest eukarüootides võib sama valk täita mitmeid funktsioone. Sellise multifunktsionaalsuse hästi uuritud näide on lüsüül-tRNA süntetaas, ensüüm aminoatsüül-tRNA süntetaaside klassist, mis mitte ainult ei seo lüsiini tRNA-ga, vaid reguleerib ka mitmete geenide transkriptsiooni. Valgud täidavad oma ensümaatilise aktiivsuse tõttu paljusid funktsioone. Seega on ensüümideks motoorne valk müosiin, proteiinkinaasi regulaatorvalgud, transportvalk naatrium-kaalium adenosiintrifosfataas jne.

katalüütiline funktsioon

Valkude tuntuim roll organismis on erinevate keemiliste reaktsioonide katalüüs. Ensüümid on spetsiifiliste katalüütiliste omadustega valkude rühm, st iga ensüüm katalüüsib ühte või mitut sarnast reaktsiooni. Ensüümid katalüüsivad kompleksmolekulide lõhenemise reaktsioone (katabolism) ja nende sünteesi (anabolism), samuti DNA replikatsiooni ja parandamist ning RNA matriitsi sünteesi. Tuntud on mitu tuhat ensüümi; nende hulgas, nagu näiteks pepsiin, lagundavad seedimise käigus valke. Translatsioonijärgse modifikatsiooni käigus lisavad või eemaldavad mõned ensüümid teiste valkude keemilisi rühmi. Teada on umbes 4000 valguga katalüüsitud reaktsiooni. Reaktsiooni kiirenemine ensümaatilise katalüüsi tulemusena on mõnikord tohutu: näiteks ensüümi orotaat karboksülaasi poolt katalüüsitav reaktsioon kulgeb 10 17 korda kiiremini kui katalüüsimata (78 miljonit aastat ilma ensüümita, 18 millisekundit osalusel ensüüm). Molekule, mis kinnituvad ensüümi külge ja muutuvad reaktsiooni tulemusena, nimetatakse substraatideks.

Kuigi ensüümid koosnevad tavaliselt sadadest aminohapetest, interakteeruvad neist substraadiga vaid väike osa ja veelgi vähem – keskmiselt 3-4 aminohapet, mis asuvad sageli primaarses aminohappejärjestuses üksteisest kaugel – on otseselt seotud katalüüs. Ensüümi osa, mis kinnitab substraadi ja sisaldab katalüütilisi aminohappeid, nimetatakse ensüümi aktiivseks saidiks.

struktuurne funktsioon

Kaitsefunktsioon

Valkude kaitsefunktsioone on mitut tüüpi:

Reguleeriv funktsioon

Paljusid rakusiseseid protsesse reguleerivad valgumolekulid, mis ei toimi ei energiaallikana ega raku ehitusmaterjalina. Need valgud reguleerivad transkriptsiooni, translatsiooni, splaissimist, aga ka teiste valkude aktiivsust jne. Valgud täidavad regulatoorset funktsiooni kas ensümaatilise aktiivsuse tõttu (näiteks proteiinkinaas) või spetsiifilise seondumise tõttu teiste molekulidega, mis tavaliselt mõjutab koostoimet nende molekulidega ensüümidega.

Hormoone kantakse veres. Enamik loomseid hormoone on valgud või peptiidid. Hormooni seondumine retseptoriga on signaal, mis käivitab rakus vastuse. Hormoonid reguleerivad ainete kontsentratsiooni veres ja rakkudes, kasvu, paljunemist ja muid protsesse. Selliste valkude näide on insuliin, mis reguleerib glükoosi kontsentratsiooni veres.

Rakud suhtlevad üksteisega, kasutades rakkudevahelise aine kaudu edastatavaid signaalvalke. Selliste valkude hulka kuuluvad näiteks tsütokiinid ja kasvufaktorid.

transpordifunktsioon

Valkude varu (varu)funktsioon

Nende valkude hulka kuuluvad nn varuvalgud, mis salvestuvad energia- ja aineallikana taimeseemnetes ja loomamunades; tertsiaarsete munakoorte valgud (ovalbumiinid) ja peamine piimavalk (kaseiin) täidavad samuti peamiselt toitumisfunktsiooni. Aminohapete allikana kasutatakse organismis mitmeid teisi valke, mis omakorda on ainevahetusprotsesse reguleerivate bioloogiliselt aktiivsete ainete eelkäijad.

Retseptori funktsioon

Valgu retseptorid võivad paikneda tsütoplasmas või olla integreeritud rakumembraani. Retseptormolekuli üks osa tajub signaali, mis on enamasti keemiline aine ja mõnel juhul ka valgus, mehaaniline toime (näiteks venitus) ja muud stiimulid. Kui signaal rakendatakse molekuli teatud osale – retseptorvalgule – tekivad selle konformatsioonilised muutused. Selle tulemusena muutub molekuli teise osa konformatsioon, mis edastab signaali teistele rakukomponentidele. Signalisatsioonimehhanisme on mitu. Mõned retseptorid katalüüsivad spetsiifilist keemilist reaktsiooni; teised toimivad ioonkanalitena, mis avanevad või sulguvad signaali rakendamisel; teised seovad spetsiifiliselt intratsellulaarseid messenger-molekule. Membraaniretseptorites paikneb signaalmolekuliga seonduv molekuli osa raku pinnal ja signaali edastav domeen on sees.

Mootori (mootori) funktsioon

Aminohappeid, mida loomad ei suuda sünteesida, nimetatakse asendamatuteks. Loomadel puuduvad biosünteesiradade võtmeensüümid, nagu aspartaadi kinaas, mis katalüüsib aspartaadist lüsiini, metioniini ja treoniini moodustumise esimest etappi.

Loomad saavad aminohappeid peamiselt toidus sisalduvatest valkudest. Valgud lagunevad seedimise käigus, mis tavaliselt algab valgu denatureerimisega, asetades selle happelisse keskkonda ja hüdrolüüsides ensüümidega, mida nimetatakse proteaasideks. Osa seedimisel saadud aminohappeid kasutatakse organismi valkude sünteesimiseks, ülejäänud aga muundatakse glükoneogeneesi käigus glükoosiks või kasutatakse Krebsi tsüklis. Valgu kasutamine energiaallikana on eriti oluline paastutingimustes, mil energiaallikana toimivad keha enda valgud, eriti lihased. Aminohapped on ka oluline lämmastikuallikas organismi toitumises.

Valkude tarbimisel ei ole ühtseid norme. Jämesoole mikrofloora sünteesib aminohappeid, mida valgunormide koostamisel ei arvestata.

Valkude biofüüsika

Valkude füüsikalised omadused on väga keerulised. Valgu kui korrastatud "kristallitaolise süsteemi" - "aperioodilise kristalli" - hüpoteesi pooldamist tõendavad röntgendifraktsioonianalüüsi andmed (kuni eraldusvõime 1 angströmi), kõrge pakkimistihedus ja rakkude kooperatiivsus. denatureerimisprotsess ja muud faktid.

Teise hüpoteesi kasuks kinnitavad valkude vedelikulaadsed omadused intraglobulaarsete liikumiste protsessides (piiratud hüppe või pideva difusiooni mudel) Mössbaueri kiirguse neutronite hajumise, Mössbaueri spektroskoopia ja Rayleighi hajumise katsetega.

Õppemeetodid

Proovis oleva valgu koguse määramiseks kasutatakse mitmeid meetodeid:

• Spektrofotomeetriline meetod

Vaata ka

Märkmed

1. Keemilisest vaatenurgast on kõik valgud polüpeptiidid. Lühikesi, alla 30 aminohappe pikkuseid polüpeptiide, eriti keemiliselt sünteesitud, aga valkudeks nimetada ei saa.
2. Muirhead H., Perutz M. Hemoglobiini struktuur. Inimese vähendatud hemoglobiini kolmemõõtmeline Fourier süntees eraldusvõimega 5,5 A // Loodus: ajakiri. - 1963. - T. 199. - nr 4894. - S. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. Röntgenanalüüsiga saadud müoglobiini molekuli kolmemõõtmeline mudel // Loodus: ajakiri. - 1958. - T. 181. - nr 4610. - S. 662-666.
4. Leicester, Henry."Berzelius, Johns Jacob". Teadusliku biograafia sõnaraamat 2. New York: Charles Scribneri pojad. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu. A. Ovchinnikov. Bioorgaaniline keemia. - Valgustus, 1987.
6. Valgud // Keemiaentsüklopeedia. - Nõukogude entsüklopeedia, 1988.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 – lk 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. F. Sangeri Nobeli loeng
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titiin, tohutu, elastne sarkomeerne valk, millel on tõenäoline roll morfogeneesis". Bioesseed 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 – pepsiin A
11. S J Laulja. Integraalsete valkude struktuur ja sisestamine membraanidesse. Rakubioloogia aastaülevaade. 6. köide, lk 247-296. 1990. aasta
12. Hulkuv L. Biokeemia 3 köites. - M.: Mir, 1984
13. Selenotsüsteiin on mittestandardse aminohappe näide.
14. B. Lewin. Geenid. - M ., 1987. - 544 lk.
15. Lehninger A. Biokeemia alused, 3 köites. - M.: Mir, 1985.
16. 2. loeng
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "Põhimõtted, mis reguleerivad valguahelate voltimist". Teadus 181 : 223-229. Nobeli loeng. Autor pälvis koos Stanford Moore'i ja William Steiniga Nobeli keemiapreemia "ribonukleaasi uurimise eest, eriti [ensüümi] aminohappejärjestuse ja [selle] bioloogiliselt aktiivse konformatsiooni vahelise seose uurimise eest".
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekulaarsed saatjad". Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.

Mis on valk ja kuidas see on paigutatud, samuti selle sisaldus toidus ja kui palju on vaja organismi imendumiseks.

Kõik rakud arenevad, kasvavad ja uuenevad tänu valgule – keerulisele orgaanilisele ainele, kõigi biokeemiliste reaktsioonide katalüsaatorile. DNA seisund, hemoglobiini transport, rasvade lagunemine - see ei ole täielik loetelu selle aine pidevatest funktsioonidest täisväärtusliku elu jooksul. Valkude roll on tohutu, äärmiselt oluline ja nõuab suurt tähelepanu.

Mis on valk

Valgud (valgud / polüpeptiidid) - orgaanilised ained, looduslikud polümeerid, mis sisaldavad kakskümmend omavahel ühendatud. Kombinatsioonid pakuvad mitmesuguseid. Keha tuleb ise toime kaheteistkümne asendamatu aminohappe sünteesiga.

Valkudes leiduvast kahekümnest asendamatust aminohappest kaheksat ei suuda organism ise sünteesida, need saadakse toidust. Need on eluks olulised valiin, leutsiin, isoleutsiin, metioniin, trüptofaan, lüsiin, treoniin, fenüülalaniin.

Mis on valk

Seal on loomsed ja taimsed (päritolu järgi). Vaja on kahte tüüpi.

Loom:

• liha;
• Kala;
• Piimatooted;
• Munad.

Munavalge imendub organismis kergesti ja peaaegu täielikult (90-92%). Fermenteeritud piimatoodete valgud on mõnevõrra halvemad (kuni 90%). Värske täispiima valgud seeditakse veelgi vähem (kuni 80%).
Veiseliha ja kala väärtus on parimas asendamatute aminohapete kombinatsioonis.

Köögivili:

• Teraviljad, teravili;
• kaunviljad;
• Pähklid;
• Puuviljad.

Soja-, rapsi- ja puuvillaseemnetes on organismile hea aminohapete vahekord. Teraviljadel on see suhe nõrgem.

Ideaalse aminohapete vahekorraga toodet pole olemas. Õige toitumine hõlmab loomsete ja taimsete valkude kombinatsiooni.

Toitumise aluseks "vastavalt reeglitele" on loomne valk. See on rikas asendamatute aminohapete poolest ja tagab taimse valgu hea imendumise.

Valkude funktsioonid kehas

Olles koerakkudes, täidab see paljusid funktsioone:

1. Kaitsev. Immuunsüsteemi toimimine on võõrainete neutraliseerimine. Antikehad toodetakse.
2. Transport. Erinevate ainete tarnimine, näiteks (hapnikuvarustus).
3. Reguleerivad. Hormonaalse tausta säilitamine.
4. Mootor. Kõik liikumise tüübid pakuvad aktiini ja müosiini.
5. Plastikust. Sidekoe seisundit kontrollib kollageeni sisaldus.
6. katalüütiline. See on katalüsaator ja kiirendab kõigi biokeemiliste reaktsioonide läbimist.
7. Geneetilise informatsiooni (DNA ja RNA molekulid) säilitamine ja edastamine.
8. Energia. Kogu keha varustamine energiaga.

Teised tagavad hingamise, vastutavad toidu seedimise eest ja reguleerivad ainevahetust. Valgustundlik valk rodopsiin vastutab visuaalse funktsiooni eest.

Veresooned sisaldavad elastiini, tänu millele nad funktsioneerivad täielikult. Fibrinogeeni valk tagab vere hüübimise.

Valgupuuduse sümptomid kehas

Valgupuudus on tänapäeva inimese alatoitumise ja hüperaktiivse eluviisiga üsna tavaline nähtus. Kergel kujul väljendub see regulaarse väsimuse ja töövõime halvenemises. Ebapiisava koguse kasvu korral annab keha sümptomite kaudu märku:

1. Üldine nõrkus ja pearinglus. Tuju ja aktiivsuse langus, lihaste väsimuse ilmnemine ilma suurema füüsilise koormuseta, liigutuste koordinatsiooni halvenemine, tähelepanu ja mälu nõrgenemine.
2. Peavalud ja halb uni. Ilmunud unetus ja ärevus viitavad puudusele.
3. Sagedased meeleolumuutused, vaevused. Ensüümide ja hormoonide puudus kutsub esile närvisüsteemi kurnatuse: ärrituvus mis tahes põhjusel, põhjendamatu agressiivsus, emotsionaalne pidamatus.
4. Kahvatu nahk, lööbed. Rauda sisaldava valgu puudusel tekib aneemia, mille sümptomiteks on naha ja limaskestade kuivus ja kahvatus.
5. Jäsemete turse. Madal valgusisaldus vereplasmas rikub vee-soola tasakaalu. Nahaalune rasv kogub vedelikku pahkluudesse ja pahkluudesse.
6. Haavade ja marrastuste halb paranemine. Rakkude uuenemine on pärsitud "ehitusmaterjali" puudumise tõttu.
7. Haprus ja juuste väljalangemine, rabedad küüned. Kuivast nahast, küüneplaadi kihistumisest ja lõhenemisest tingitud kõõma ilmnemine on kõige levinum signaal kehast valgupuuduse kohta. Juuksed ja küüned kasvavad pidevalt ning reageerivad koheselt kasvu ja head seisundit soodustavate ainete puudumisele.
8. Ebamõistlik kaalulangus. Kilogrammide kadumine ilma nähtava põhjuseta on tingitud keha vajadusest kompenseerida lihasmassist tingitud valgupuudust.
9. Südame ja veresoonte rike, õhupuuduse ilmnemine. Samuti halveneb hingamis-, seede-, urogenitaalsüsteemide töö. Õhupuudus ilmneb ilma füüsilise koormuseta, köha ilma külmetus- ja viirushaigusteta.

Selliste sümptomite ilmnemisel peaksite viivitamatult muutma toitumisrežiimi ja -kvaliteeti, oma elustiili uuesti läbi vaatama ja kui see halveneb, pöörduge arsti poole.

Kui palju valku on vaja seedimiseks

Tarbimise määr päevas oleneb vanusest, soost, töötegevuse tüübist. Andmed normide kohta on toodud tabelis (allpool) ja on arvutatud normaalkaalu kohta.
Valgu tarbimist ei ole vaja mitu korda jagada. Igaüks määrab endale sobiva vormi, peamine on säilitada päevane tarbimine.

Tööjõu aktiivsus +	Vanuseperiood	Valgu tarbimine päevas, g
		Meeste		Naistele
		Kokku	Loomne päritolu	Kokku	Loomne päritolu
Ilma koormuseta	18-40	96	58	82	49
	40-60	89	53	75	45
Väike kraad	18-40	99	54	84	46
	40-60	92	50	77	45
Keskmine kraad	18-40	102	58	86	47
	40-60	93	51	79	44
Kõrge aste	18-40	108	54	92	46
	40-60	100	50	85	43
perioodiline	18-40	80	48	71	43
	40-60	75	45	68	41
Pensioniiga		75	45	68	41

Tunnustatud valgurikkad toidud:

• Linnuliha. Sisaldus 17÷22 g (100 g kohta);
• Muu liha: 15÷20 g;
• Kala: 14÷20 g;
• Mereannid: 15÷18 g;
• Kaunviljad: 20÷25 g;
• Kõik pähklid: 15÷30 g;
• Munad: 12 g;
• Kõvad juustud: 25÷27 g;
• Kohupiim: 14÷18 g;
• Teravili: 8÷12 g;

Lihasortidest on linnuliha järel esikohal veiseliha: 18,9 g, selle järel sealiha: 16,4 g, lambaliha: 16,2 g.

Mereandidest on esikohal kalmaar ja krevetid: 18,0 g.
Valgurikkaim kala on lõhe: 21,8 g, siis roosa lõhe: 21 g, koha: 19 g, makrell: 18 g, heeringas: 17,6 g ja tursk: 17,5 g.

Piimatoodetest hoiavad positsioone kindlalt keefir ja hapukoor: 3,0 g, seejärel piim: 2,8 g.
Kõrged terad - Hercules: 13,1 g, Hirss: 11,5 g, Manna: 11,3 g.

Teades normi ja võttes arvesse rahalisi võimalusi, saate menüü õigesti koostada ja kindlasti täiendada seda rasvade ja süsivesikutega.

Toidu valgu suhe

Valkude, rasvade, süsivesikute osakaal tervislikus toitumises peaks olema (grammides) 1:1:4. Tasakaalustatud tervisliku toidukorra võtit saab esitada erinevalt: valgud 25-35%, rasvad 25-35%, süsivesikud 30-50%.

Samas peaksid rasvad olema tervislikud: oliivi- või linaseemneõli, pähklid, kala, juust.

Taldrikul olevad süsivesikud on kõva pasta, kõik värsked köögiviljad, aga ka puuviljad/kuivatatud puuviljad, hapupiimatooted.

Portsjonis olevaid valke saab kombineerida vastavalt soovile: taimne + loomne.

Valkudes leiduvad aminohapped

Asendatavaid on keha ise võimeline sünteesima, kuid nende väljastpoolt võtmine pole kunagi üleliigne. Eriti aktiivse elustiili ja suure füüsilise koormuse korral.

Kõik on eranditult olulised, kõige populaarsemad neist on:

Alaniin.
Stimuleerib ainevahetust, soodustab toksiinide väljutamist. Puhtuse eest vastutav. Kõrge sisaldus lihas, kalas, piimatoodetes.

Arginiin.
See on vajalik kõigi lihaste, terve naha, kõhre ja liigeste kokkutõmbumiseks. Samuti tagab see immuunsüsteemi toimimise. Igas lihas, piimas, pähklites, želatiinis on.

Asparagiinhape.
Tagab energia tasakaalu. Parandab kesknärvisüsteemi funktsionaalsust. Täiendage hästi veise- ja kanaroogade, piima, roosuhkru energiaressurssi. Leidub kartulites, pähklites, teraviljas.

Histidiin.
Keha peamine "ehitaja" muundatakse histamiiniks ja hemoglobiiniks. Paraneb kiiresti haavad, vastutab kasvumehhanismide eest. Sisaldab suhteliselt palju piima, teravilja ja mis tahes liha.

Serin.
Neurotransmitter, mis on aju ja kesknärvisüsteemi täpseks toimimiseks asendamatu. Leidub maapähklites, lihas, teraviljas, sojas.

Õige toitumise ja õige elustiili korral ilmuvad kehasse kõik aminohapped "kuubikute" sünteesiks ning tervise, ilu ja pikaealisuse modelleerimiseks.

Mis põhjustab valgu puudust organismis

1. Sagedased nakkushaigused, immuunsüsteemi nõrgenemine.
2. Stress ja ärevus.
3. Vananemine ja kõigi ainevahetusprotsesside aeglustumine.
4. Teatud ravimite kasutamisest tulenev kõrvaltoime.
5. Seedetrakti talitlushäired.
6. Vigastused.
7. Kiirtoidul põhinevad toidud, kiirtoit, madala kvaliteediga pooltooted.

Ühe aminohappe puudus peatab teatud valgu tootmise. Keha on üles ehitatud "tühjade täitmise" põhimõttel, nii et puuduvad aminohapped ekstraheeritakse teiste valkude koostisest. Selline "ümberkorraldamine" häirib elundite, lihaste, südame, aju tööd ja kutsub seejärel esile haiguse.

Valgupuudus lastel pärsib kasvu, põhjustab füüsilisi ja vaimseid puudeid.
Aneemia areng, nahahaiguste ilmnemine, luu- ja lihaskoe patoloogiad ei ole kaugeltki täielik haiguste loetelu. Tõsine valgurikas alatoitumine võib põhjustada marasmi ja kwashiorkori ( raske düstroofia tüüp valkude puudumise taustal).

Kui valk kahjustab keha

• liigne tarbimine;
• kroonilised maksa-, neeru-, südame- ja veresoonte haigused.

Üleküllust ei teki sageli aine mittetäieliku imendumise tõttu organismis. See esineb neil, kes soovivad lihaseid võimalikult lühikese aja jooksul suurendada, järgimata treenerite ja toitumisspetsialistide soovitusi.

"Ekstra" vastuvõtu probleemid hõlmavad järgmist:

neerupuudulikkus. Liigne valgukogus koormab organeid üle, häirides nende loomulikku tööd. "Filter" ei suuda koormusega toime tulla, ilmneb neeruhaigus.

Maksahaigus. Liigne valk kogub verre ammoniaaki, mis halvendab maksa seisundit.

Ateroskleroosi areng. Enamik loomseid tooteid sisaldab lisaks kasulikele ainetele kahjulikku rasva ja.

Maksa, neerude, südame-veresoonkonna ja seedesüsteemi patoloogiate all kannatavad inimesed peaksid piirama valgu tarbimist.

Enda tervise eest hoolitsemine saab sajakordse tasu neile, kes sellest hoolivad. Tõsiste tagajärgede vältimiseks peate meeles pidama keha taastumisvajadust. Hea puhkus, toitumine, spetsialistide külastused pikendavad noorust, tervist ja eluiga.