โปรตีนอยู่ที่ไหนในเซลล์? บทบาทของโปรตีนในร่างกายมนุษย์ ความบกพร่องและส่วนเกิน อาการ สาเหตุ และการรักษา ผลิตภัณฑ์โปรตีน. โปรตีนที่สมบูรณ์และไม่สมบูรณ์

มีหลายวิธีในการจำแนกโปรตีน: ตามรูปร่างของโมเลกุลโปรตีน ตามองค์ประกอบของโปรตีน และตามหน้าที่ ลองพิจารณาพวกเขา

จำแนกตามรูปร่างของโมเลกุลโปรตีน

ตามรูปร่างของโมเลกุลโปรตีนมีความโดดเด่น ไฟบริลลาร์โปรตีนและ ทรงกลมโปรตีน

โปรตีนไฟบริลลาร์เป็นโมเลกุลเส้นใยยาว สายโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งขยายไปตามแกนหนึ่งและยึดติดกันโดยการเชื่อมโยงขวาง (รูปที่ 18b) โปรตีนเหล่านี้มีความโดดเด่นด้วยความแข็งแรงเชิงกลสูงและไม่ละลายในน้ำ พวกมันทำหน้าที่เกี่ยวกับโครงสร้างเป็นหลัก: พวกมันเป็นส่วนหนึ่งของเส้นเอ็นและเอ็น (คอลลาเจน, อีลาสติน), ใยไหมและใยแมงมุม (ไฟโบรอิน), ผม, เล็บ, ขน (เคราติน)

ในโปรตีนทรงกลม สายโซ่โพลีเปปไทด์ตั้งแต่หนึ่งเส้นขึ้นไปจะถูกพับเป็นโครงสร้างที่มีความหนาแน่นหนาแน่น - ลูกบอล (รูปที่ 18, a) โปรตีนเหล่านี้มักละลายได้ดีในน้ำ หน้าที่ของพวกเขามีความหลากหลาย ต้องขอบคุณพวกเขาที่ทำให้มีกระบวนการทางชีววิทยาหลายอย่างซึ่งจะกล่าวถึงในรายละเอียดเพิ่มเติมด้านล่าง

ข้าว. 18. รูปร่างของโมเลกุลโปรตีน:

a - โปรตีนทรงกลม b - โปรตีนไฟบริล

การจำแนกตามองค์ประกอบของโมเลกุลโปรตีน

โปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นสองกลุ่มตามองค์ประกอบ: เรียบง่ายและ ซับซ้อนโปรตีน โปรตีนอย่างง่ายประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างเท่านั้น และไม่มีองค์ประกอบทางเคมีอื่น ๆ โปรตีนเชิงซ้อน นอกเหนือไปจากสายโซ่โพลีเปปไทด์ ยังมีส่วนประกอบทางเคมีอื่นๆ

โปรตีนอย่างง่าย ได้แก่ RNase และเอนไซม์อื่นๆ อีกมากมาย โปรตีน Fibrillar คอลลาเจน เคราติน อีลาสติน มีองค์ประกอบที่เรียบง่าย โปรตีนสำรองของพืชที่มีอยู่ในเมล็ดธัญพืช - กลูเตน, และ histones- โปรตีนที่สร้างโครงสร้างของโครมาตินก็เป็นโปรตีนธรรมดาเช่นกัน

ในบรรดาโปรตีนที่ซับซ้อนมี เมทัลโลโปรตีน, โครโมโปรตีน, ฟอสโฟโปรตีน, ไกลโคโปรตีน, ไลโปโปรตีนและอื่น ๆ ให้เราพิจารณากลุ่มโปรตีนเหล่านี้ในรายละเอียดเพิ่มเติม

เมทัลโลโปรตีน

Metalloproteins เป็นโปรตีนที่มีไอออนของโลหะ โมเลกุลของพวกมันประกอบด้วยโลหะเช่นทองแดง เหล็ก สังกะสี โมลิบดีนัม แมงกานีส ฯลฯ เอ็นไซม์บางชนิดมีลักษณะเป็นเมทัลโลโปรตีน

โครโมโปรตีน

โครโมโปรตีนประกอบด้วยสารสีเป็นกลุ่มเทียม โครโมโปรตีนโดยทั่วไปคือโปรตีนโรดอปซินที่มองเห็นได้ ซึ่งเกี่ยวข้องกับกระบวนการรับรู้แสง และโปรตีนเฮโมโกลบินในเลือด (Hb) ซึ่งเป็นโครงสร้างควอเทอร์นารีที่กล่าวถึงในย่อหน้าก่อนหน้า เฮโมโกลบินประกอบด้วย อัญมณีซึ่งเป็นโมเลกุลแบนซึ่งมีไอออน Fe 2+ อยู่ตรงกลาง (รูปที่ 19) เมื่อฮีโมโกลบินทำปฏิกิริยากับออกซิเจน จะก่อตัวขึ้น ออกซีเฮโมโกลบิน. ในถุงลมของปอด เฮโมโกลบินอิ่มตัวด้วยออกซิเจน ในเนื้อเยื่อที่มีออกซิเจนต่ำ ออกซีเฮโมโกลบินสลายตัวด้วยการปล่อยออกซิเจนซึ่งใช้โดยเซลล์:

.

เฮโมโกลบินสามารถสร้างสารประกอบที่มีคาร์บอนมอนอกไซด์ (II) ซึ่งเรียกว่า คาร์บอกซีเฮโมโกลบิน:

.

คาร์บอกซีเฮโมโกลบินไม่สามารถเกาะกับออกซิเจนได้ นี่คือสาเหตุที่ทำให้เกิดพิษคาร์บอนมอนอกไซด์

เฮโมโกลบินและโปรตีนอื่น ๆ ที่มีฮีม (myoglobin, cytochromes) เรียกอีกอย่างว่า โปรตีนในเลือดเนื่องจากมีฮีมอยู่ในองค์ประกอบ (รูปที่ 19)

ข้าว. 19. อัญมณี

ฟอสโฟโปรตีน

ฟอสโฟโปรตีนในองค์ประกอบของพวกมันมีกรดฟอสฟอริกตกค้างที่เกี่ยวข้องกับกลุ่มไฮดรอกซิลของกรดอะมิโนตกค้างโดยพันธะเอสเทอร์ (รูปที่ 20)

ข้าว. 20. ฟอสโฟโปรตีน

ฟอสโฟโปรตีนรวมถึงเคซีนโปรตีนนม มันไม่เพียงประกอบด้วยกรดฟอสฟอริกเท่านั้น แต่ยังมีแคลเซียมไอออนอีกด้วย ฟอสฟอรัสและแคลเซียมมีความจำเป็นต่อการเจริญเติบโตของสิ่งมีชีวิตในปริมาณมาก โดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับการสร้างโครงกระดูก นอกจากเคซีนแล้ว ยังมีฟอสโฟโปรตีนอื่นๆ อีกมากมายในเซลล์ ฟอสโฟโปรตีนสามารถผ่านกระบวนการดีฟอสโฟรีเลชั่นได้เช่น สูญเสียหมู่ฟอสเฟต:

ฟอสโฟโปรตีน + โปรตีน H 2 + H 3 RO 4

โปรตีนดีฟอสโฟรีเลตสามารถถูกฟอสโฟรีเลตอีกครั้งภายใต้เงื่อนไขบางประการ กิจกรรมทางชีวภาพของพวกมันขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของกลุ่มฟอสเฟตในโมเลกุลของพวกมัน โปรตีนบางชนิดแสดงหน้าที่ทางชีววิทยาในรูปของฟอสโฟรีเลต ส่วนโปรตีนบางชนิดแสดงในรูปของฟอสโฟรีเลต ฟอสฟอรีเลชั่น-ดีฟอสโฟรีเลชั่นควบคุมกระบวนการทางชีววิทยาหลายอย่าง

ไลโปโปรตีน

ไลโปโปรตีนเป็นโปรตีนที่มีลิปิดที่เชื่อมโยงกับโควาเลนต์ โปรตีนเหล่านี้พบได้ในเยื่อหุ้มเซลล์ ส่วนประกอบไขมัน (ไม่ชอบน้ำ) เก็บโปรตีนไว้ในเมมเบรน (รูปที่ 21)

ข้าว. 21. ไลโปโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์

ไลโปโปรตีนยังรวมถึงโปรตีนในเลือดที่เกี่ยวข้องกับการขนส่งไขมันและไม่ก่อให้เกิดพันธะโควาเลนต์กับพวกมัน

ไกลโคโปรตีน

ไกลโคโปรตีนมีองค์ประกอบคาร์โบไฮเดรตที่เชื่อมโยงโควาเลนต์เป็นกลุ่มเทียม ไกลโคโปรตีนแบ่งออกเป็น ไกลโคโปรตีนที่แท้จริงและ โปรตีโอไกลแคน. กลุ่มคาร์โบไฮเดรตของไกลโคโปรตีนที่แท้จริงมักจะมีส่วนประกอบโมโนแซ็กคาไรด์มากถึง 15-20 ชิ้น ในโปรตีโอไกลแคนพวกมันถูกสร้างขึ้นจากมอนอแซ็กคาไรด์ตกค้างจำนวนมาก (รูปที่ 22)

ข้าว. 22. ไกลโคโปรตีน

ไกลโคโปรตีนมีการกระจายอย่างกว้างขวางในธรรมชาติ พบได้ในความลับ (น้ำลาย ฯลฯ) โดยเป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์ ผนังเซลล์ สารระหว่างเซลล์ เนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ฯลฯ เอ็นไซม์หลายชนิดและโปรตีนขนส่งเป็นไกลโคโปรตีน

จำแนกตามฟังก์ชัน

ตามหน้าที่ที่ดำเนินการ โปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นโปรตีนโครงสร้าง โภชนาการและการเก็บรักษา การหดตัว การขนส่ง ตัวเร่งปฏิกิริยา การป้องกัน ตัวรับ การควบคุม ฯลฯ

โปรตีนโครงสร้าง

โปรตีนโครงสร้าง ได้แก่ คอลลาเจน อีลาสติน เคราติน ไฟโบรอิน โปรตีนมีส่วนร่วมในการก่อตัวของเยื่อหุ้มเซลล์ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง พวกมันสามารถสร้างช่องสัญญาณในตัวพวกมันหรือทำหน้าที่อื่น ๆ (รูปที่ 23)

ข้าว. 23. เยื่อหุ้มเซลล์

สารอาหารและโปรตีนกักเก็บ

สารอาหารโปรตีนคือเคซีน ซึ่งมีหน้าที่หลักในการให้กรดอะมิโน ฟอสฟอรัส และแคลเซียมแก่ร่างกายที่กำลังเติบโต โปรตีนในการเก็บรักษา ได้แก่ ไข่ขาว โปรตีนจากเมล็ดพืช โปรตีนเหล่านี้ถูกใช้ในระหว่างการพัฒนาของตัวอ่อน ในร่างกายมนุษย์และสัตว์ โปรตีนจะไม่ถูกเก็บไว้สำรอง พวกมันจะต้องได้รับอาหารอย่างเป็นระบบ มิฉะนั้น อาจเกิดการเสื่อมได้

โปรตีนหดตัว

โปรตีนที่หดตัวช่วยให้การทำงานของกล้ามเนื้อ, การเคลื่อนไหวของแฟลเจลลาและตาในโปรโตซัว, การเปลี่ยนแปลงรูปร่างของเซลล์, การเคลื่อนไหวของออร์แกเนลล์ภายในเซลล์ โปรตีนเหล่านี้คือไมโอซินและแอคติน โปรตีนเหล่านี้ไม่เพียงมีอยู่ในเซลล์กล้ามเนื้อเท่านั้น แต่ยังพบได้ในเซลล์ของเนื้อเยื่อสัตว์เกือบทุกชนิด

โปรตีนขนส่ง

เฮโมโกลบินที่กล่าวถึงในตอนต้นของย่อหน้าเป็นตัวอย่างคลาสสิกของโปรตีนขนส่ง มีโปรตีนอื่นๆ ในเลือดที่ช่วยลำเลียงไขมัน ฮอร์โมน และสารอื่นๆ เยื่อหุ้มเซลล์ประกอบด้วยโปรตีนที่สามารถขนส่งกลูโคส กรดอะมิโน ไอออน และสารอื่นๆ ผ่านทางเมมเบรน ในรูป 24 แผนผังแสดงการทำงานของตัวขนส่งกลูโคส

ข้าว. 24. การขนส่งกลูโคสผ่านเยื่อหุ้มเซลล์

เอนไซม์โปรตีน

โปรตีนเร่งปฏิกิริยาหรือเอนไซม์เป็นกลุ่มโปรตีนที่มีความหลากหลายมากที่สุด ปฏิกิริยาเคมีเกือบทั้งหมดที่เกิดขึ้นในร่างกายเกิดขึ้นจากการมีส่วนร่วมของเอนไซม์ จนถึงปัจจุบันมีการค้นพบเอ็นไซม์หลายพันชนิด พวกเขาจะกล่าวถึงในรายละเอียดเพิ่มเติมในย่อหน้าต่อไปนี้

โปรตีนป้องกัน

กลุ่มนี้รวมถึงโปรตีนที่ปกป้องร่างกายจากการบุกรุกของสิ่งมีชีวิตอื่นหรือป้องกันจากความเสียหาย อิมมูโนโกลบูลิน,หรือ แอนติบอดีสามารถรับรู้แบคทีเรีย ไวรัส หรือโปรตีนจากต่างประเทศที่เข้าสู่ร่างกาย จับกับพวกมัน และช่วยทำให้เป็นกลาง

ส่วนประกอบอื่นๆ ของเลือด ทรอมบินและไฟบริโนเจน มีบทบาทสำคัญในกระบวนการแข็งตัวของเลือด พวกเขาปกป้องร่างกายจากการสูญเสียเลือดเมื่อหลอดเลือดเสียหาย ภายใต้การกระทำของ thrombin ชิ้นส่วนของสายโซ่โพลีเปปไทด์จะถูกแยกออกจากโมเลกุลไฟบริโนเจนอันเป็นผลมาจากการที่ ไฟบริน:

ไฟบริโนเจน ไฟบริน

โมเลกุลไฟบรินที่ก่อตัวรวมกันเป็นสายยาวที่ไม่ละลายน้ำ ลิ่มเลือดในขั้นต้นหลวม จากนั้นจะเสถียรโดยการเชื่อมขวางระหว่างสายโซ่ โดยรวมแล้วมีโปรตีนประมาณ 20 ชนิดที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการแข็งตัวของเลือด การละเมิดโครงสร้างของยีนเป็นสาเหตุของโรคเช่น ฮีโมฟีเลีย- การแข็งตัวของเลือดลดลง

โปรตีนตัวรับ

เยื่อหุ้มเซลล์เป็นอุปสรรคต่อโมเลกุลจำนวนมาก รวมถึงโมเลกุลที่ออกแบบมาเพื่อส่งสัญญาณไปยังเซลล์ อย่างไรก็ตาม เซลล์สามารถรับสัญญาณจากภายนอกได้เนื่องจากการมีอยู่บนพื้นผิวพิเศษ ตัวรับซึ่งส่วนใหญ่เป็นโปรตีน โมเลกุลสัญญาณเช่นฮอร์โมนซึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับตัวรับจะสร้างคอมเพล็กซ์ตัวรับฮอร์โมนซึ่งเป็นสัญญาณที่ส่งต่อไปตามกฎไปยังผู้ส่งสารโปรตีน หลังก่อให้เกิดปฏิกิริยาเคมีหลายชุด ซึ่งเป็นผลมาจากการตอบสนองทางชีวภาพของเซลล์ต่อการทำงานของสัญญาณภายนอก (รูปที่ 25)

รูปที่.25. การส่งสัญญาณภายนอกเข้าสู่เซลล์

โปรตีนควบคุม

โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการควบคุมกระบวนการทางชีววิทยาเรียกว่าโปรตีนควบคุม บางส่วนของพวกเขาเป็นของ ฮอร์โมน. อินซูลินและ กลูคากอนควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด ฮอร์โมนการเจริญเติบโตซึ่งกำหนดขนาดของร่างกายและฮอร์โมนพาราไทรอยด์ซึ่งควบคุมการแลกเปลี่ยนฟอสเฟตและแคลเซียมไอออนเป็นโปรตีนควบคุม โปรตีนอื่นๆ ที่เกี่ยวข้องกับการควบคุมเมตาบอลิซึมก็อยู่ในโปรตีนประเภทนี้เช่นกัน

น่ารู้! พลาสมาของปลาแอนตาร์กติกบางตัวมีโปรตีนที่มีคุณสมบัติป้องกันการแข็งตัวที่ปกป้องปลาจากการแช่แข็ง และในแมลงจำนวนหนึ่งที่จุดเกาะของปีก มีโปรตีนที่เรียกว่าเรซิลิน ซึ่งเกือบจะมีความยืดหยุ่นที่สมบูรณ์แบบ ในพืชแอฟริกาชนิดหนึ่ง โปรตีนโมเนลลินถูกสังเคราะห์ให้มีรสหวานมาก

กระรอก- สารประกอบอินทรีย์โมเลกุลสูง ประกอบด้วยกรด α-amino ที่ตกค้าง

ที่ องค์ประกอบโปรตีนได้แก่ คาร์บอน ไฮโดรเจน ไนโตรเจน ออกซิเจน กำมะถัน โปรตีนบางชนิดสร้างสารเชิงซ้อนร่วมกับโมเลกุลอื่นๆ ที่มีฟอสฟอรัส เหล็ก สังกะสีและทองแดง

โปรตีนมีน้ำหนักโมเลกุลมาก: ไข่อัลบูมิน - 36,000, เฮโมโกลบิน - 152,000, myosin - 500,000 สำหรับการเปรียบเทียบ: น้ำหนักโมเลกุลของแอลกอฮอล์คือ 46, กรดอะซิติก - 60, เบนซิน - 78

องค์ประกอบของกรดอะมิโนของโปรตีน

กระรอก- โพลีเมอร์ที่ไม่เป็นคาบ โดยมีโมโนเมอร์เป็น กรดอะมิโน. โดยปกติ กรด α-amino 20 ชนิดจะเรียกว่าโปรตีนโมโนเมอร์ แม้ว่าจะพบมากกว่า 170 ชนิดในเซลล์และเนื้อเยื่อ

ขึ้นอยู่กับว่ากรดอะมิโนสามารถสังเคราะห์ในร่างกายของมนุษย์และสัตว์อื่น ๆ ได้หรือไม่ มี: กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น- สามารถสังเคราะห์ได้ กรดอะมิโนที่จำเป็น- ไม่สามารถสังเคราะห์ได้ กรดอะมิโนที่จำเป็นจะต้องกินเข้าไปพร้อมกับอาหาร พืชสังเคราะห์กรดอะมิโนทุกชนิด

ขึ้นอยู่กับองค์ประกอบของกรดอะมิโน โปรตีนคือ: สมบูรณ์- ประกอบด้วยกรดอะมิโนทั้งชุด ชำรุด- กรดอะมิโนบางชนิดไม่มีอยู่ในองค์ประกอบ ถ้าโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้นจะเรียกว่า เรียบง่าย. หากโปรตีนประกอบด้วยส่วนประกอบที่ไม่ใช่กรดอะมิโน (กลุ่มเทียม) นอกเหนือจากกรดอะมิโนแล้วจะเรียกว่า ซับซ้อน. กลุ่มเทียมสามารถแสดงด้วยโลหะ (metalloproteins), คาร์โบไฮเดรต (glycoproteins), ไขมัน (lipoproteins), กรดนิวคลีอิก (nucleoproteins)

ทั้งหมด กรดอะมิโนประกอบด้วย: 1) หมู่คาร์บอกซิล (-COOH), 2) หมู่อะมิโน (-NH 2), 3) หมู่เรดิคัลหรืออาร์ (ส่วนที่เหลือของโมเลกุล). โครงสร้างของอนุมูลอิสระในกรดอะมิโนชนิดต่างๆ จะแตกต่างกัน ขึ้นอยู่กับจำนวนของหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลที่ประกอบเป็นกรดอะมิโน มี: กรดอะมิโนที่เป็นกลางมีหมู่คาร์บอกซิลหนึ่งหมู่และหมู่อะมิโนหนึ่งหมู่ กรดอะมิโนพื้นฐานมีหมู่อะมิโนมากกว่าหนึ่งหมู่ กรดอะมิโนที่เป็นกรดมีหมู่คาร์บอกซิลมากกว่าหนึ่งกลุ่ม

กรดอะมิโนคือ สารประกอบแอมโฟเทอริกเนื่องจากในสารละลายสามารถทำหน้าที่เป็นทั้งกรดและเบสได้ ในสารละลายที่เป็นน้ำ กรดอะมิโนมีอยู่ในรูปแบบไอออนิกที่แตกต่างกัน

พันธะเปปไทด์

เปปไทด์- สารอินทรีย์ประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์

การก่อตัวของเปปไทด์เกิดขึ้นจากปฏิกิริยาควบแน่นของกรดอะมิโน เมื่อหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนหนึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับหมู่คาร์บอกซิลของอีกกลุ่มหนึ่ง จะเกิดพันธะโควาเลนต์ไนโตรเจน-คาร์บอนระหว่างพวกมันซึ่งเรียกว่า เปปไทด์. ขึ้นอยู่กับจำนวนของกรดอะมิโนที่ตกค้างที่ประกอบเป็นเปปไทด์มี ไดเปปไทด์ ไตรเปปไทด์ เตตราเปปไทด์ฯลฯ การก่อตัวของพันธะเปปไทด์สามารถทำซ้ำได้หลายครั้ง สิ่งนี้นำไปสู่การก่อตัว โพลีเปปไทด์. ที่ปลายด้านหนึ่งของเปปไทด์จะมีหมู่อะมิโนอิสระ (เรียกว่าปลาย N) และปลายอีกด้านหนึ่งมีหมู่คาร์บอกซิลอิสระ (เรียกว่าปลาย C)

การจัดระเบียบเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีน

ประสิทธิภาพของการทำงานเฉพาะบางอย่างของโปรตีนขึ้นอยู่กับการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของโมเลกุลของมัน นอกจากนี้ มันไม่เอื้ออำนวยอย่างมากต่อเซลล์ที่จะเก็บโปรตีนในรูปแบบที่ขยายออก ในรูปแบบของสายโซ่ ดังนั้นโซ่โพลีเปปไทด์จึงเกิดการพับเก็บ โครงสร้างสามมิติบางอย่างหรือรูปแบบ จัดสรร 4 ระดับ การจัดระเบียบเชิงพื้นที่ของโปรตีน.

โครงสร้างหลักของโปรตีน- ลำดับของกรดอะมิโนตกค้างในสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ประกอบเป็นโมเลกุลโปรตีน พันธะระหว่างกรดอะมิโนคือเปปไทด์

หากโมเลกุลโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างเพียง 10 ตัว จำนวนตัวแปรที่เป็นไปได้ทางทฤษฎีของโมเลกุลโปรตีนที่แตกต่างกันตามลำดับการสลับของกรดอะมิโนคือ 10 20 . ด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิด คุณสามารถสร้างส่วนผสมที่หลากหลายยิ่งขึ้นไปอีก พบโปรตีนที่แตกต่างกันประมาณหนึ่งหมื่นในร่างกายมนุษย์ ซึ่งแตกต่างจากโปรตีนของสิ่งมีชีวิตอื่นๆ

เป็นโครงสร้างหลักของโมเลกุลโปรตีนที่กำหนดคุณสมบัติของโมเลกุลโปรตีนและการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ การแทนที่กรดอะมิโนเพียงตัวเดียวเป็นอีกตัวหนึ่งในสายโซ่โพลีเปปไทด์ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในคุณสมบัติและหน้าที่ของโปรตีน ตัวอย่างเช่นการแทนที่กรดอะมิโนกลูตามีนที่หกในβ-subunit ของเฮโมโกลบินด้วยวาลีนนำไปสู่ความจริงที่ว่าโมเลกุลเฮโมโกลบินโดยรวมไม่สามารถทำหน้าที่หลักได้ - การขนส่งออกซิเจน ในกรณีเช่นนี้บุคคลจะเป็นโรค - โรคโลหิตจางชนิดเคียว

โครงสร้างรอง- สั่งพับโซ่โพลีเปปไทด์เป็นเกลียว (ดูเหมือนสปริงยืดออก) ขดลวดของเกลียวนั้นเสริมความแข็งแกร่งด้วยพันธะไฮโดรเจนระหว่างหมู่คาร์บอกซิลและหมู่อะมิโน กลุ่ม CO และ NH เกือบทั้งหมดมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน พวกมันอ่อนแอกว่าเปปไทด์ แต่การทำซ้ำหลายครั้งพวกมันให้ความเสถียรและความแข็งแกร่งแก่การกำหนดค่านี้ ที่ระดับของโครงสร้างทุติยภูมิ มีโปรตีน: ไฟโบรอิน (ไหม, ใยแมงมุม), เคราติน (ผม, เล็บ), คอลลาเจน (เอ็น)

โครงสร้างตติยภูมิ- การบรรจุสายโพลีเปปไทด์ให้เป็นลูกกลม อันเป็นผลมาจากการเกิดพันธะเคมี (ไฮโดรเจน ไอออนิก ไดซัลไฟด์) และการสร้างปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำระหว่างอนุมูลของสารตกค้างของกรดอะมิโน บทบาทหลักในการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิเล่นโดยปฏิสัมพันธ์ที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำ ในสารละลายที่เป็นน้ำ อนุมูลที่ไม่ชอบน้ำมักจะซ่อนตัวจากน้ำ โดยจัดกลุ่มอยู่ภายในทรงกลม ในขณะที่อนุมูลที่ชอบน้ำมีแนวโน้มที่จะปรากฏบนผิวของโมเลกุลอันเป็นผลมาจากความชุ่มชื้น (ปฏิกิริยากับไดโพลน้ำ) ในโปรตีนบางชนิด โครงสร้างระดับตติยภูมิจะมีความเสถียรโดยพันธะโควาเลนต์ไดซัลไฟด์ที่ก่อตัวขึ้นระหว่างอะตอมของกำมะถันของซิสเทอีนตกค้างทั้งสอง ที่ระดับโครงสร้างตติยภูมิมีเอ็นไซม์ แอนติบอดี ฮอร์โมนบางชนิด

โครงสร้างควอเทอร์นารีลักษณะของโปรตีนที่ซับซ้อนซึ่งเป็นโมเลกุลที่ก่อตัวขึ้นจากสองทรงกลมขึ้นไป หน่วยย่อยถูกเก็บไว้ในโมเลกุลโดยปฏิกิริยาระหว่างไอออนิก ไม่ชอบน้ำ และไฟฟ้าสถิต บางครั้ง ระหว่างการก่อตัวของโครงสร้างควอเทอร์นารี พันธะไดซัลไฟด์เกิดขึ้นระหว่างหน่วยย่อย โปรตีนที่มีการศึกษามากที่สุดที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีคือ เฮโมโกลบิน. มันถูกสร้างขึ้นโดยหน่วยย่อย α สองตัว (เรซิดิวกรดอะมิโน 141 ตัว) และหน่วยย่อย β สองหน่วย (เรซิดิวของกรดอะมิโน 146 ตัว) แต่ละหน่วยย่อยมีความเกี่ยวข้องกับโมเลกุลของฮีมที่มีธาตุเหล็ก

หากโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนเบี่ยงเบนไปจากปกติด้วยเหตุผลบางประการ โปรตีนจะไม่สามารถทำหน้าที่ของมันได้ ตัวอย่างเช่น สาเหตุของ "โรควัวบ้า" (spongiform encephalopathy) คือโครงสร้างที่ผิดปกติของพรีออน ซึ่งเป็นโปรตีนที่ผิวเซลล์ประสาท

คุณสมบัติของโปรตีน

องค์ประกอบของกรดอะมิโน โครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนเป็นตัวกำหนด คุณสมบัติ. โปรตีนรวมคุณสมบัติพื้นฐานและความเป็นกรดที่กำหนดโดยอนุมูลของกรดอะมิโน ยิ่งกรดอะมิโนที่เป็นกรดในโปรตีนมากเท่าใด คุณสมบัติที่เป็นกรดก็จะยิ่งเด่นชัดมากขึ้นเท่านั้น ความสามารถในการให้และแนบ H + กำหนด คุณสมบัติบัฟเฟอร์ของโปรตีน; หนึ่งในบัฟเฟอร์ที่ทรงพลังที่สุดคือเฮโมโกลบินในเม็ดเลือดแดงซึ่งรักษาค่า pH ของเลือดให้อยู่ในระดับคงที่ มีโปรตีนที่ละลายน้ำได้ (ไฟบริโนเจน) มีโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำที่ทำหน้าที่เชิงกล (ไฟโบรอิน เคราติน คอลลาเจน) มีโปรตีนที่ออกฤทธิ์ทางเคมี (เอ็นไซม์) มีปฏิกิริยาทางเคมี ทนทานต่อสภาวะแวดล้อมต่างๆ และไม่เสถียรอย่างยิ่ง

ปัจจัยภายนอก (ความร้อน, รังสีอัลตราไวโอเลต, โลหะหนักและเกลือของพวกมัน, การเปลี่ยนแปลงค่า pH, การแผ่รังสี, การคายน้ำ)

อาจทำให้เกิดการละเมิดโครงสร้างโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน กระบวนการสูญเสียโครงสร้างสามมิติที่มีอยู่ในโมเลกุลโปรตีนที่กำหนดเรียกว่า การทำให้เสียสภาพ. สาเหตุของการเสียสภาพคือการทำลายพันธะที่ทำให้โครงสร้างโปรตีนบางตัวมีเสถียรภาพ เริ่มแรก สายสัมพันธ์ที่อ่อนแอที่สุดจะขาดหายไป และเมื่อเงื่อนไขรุนแรงขึ้น ความสัมพันธ์ที่แน่นแฟ้นยิ่งขึ้น ดังนั้นขั้นแรกคือสี่ส่วนจากนั้นโครงสร้างระดับตติยภูมิและทุติยภูมิจะหายไป การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเชิงพื้นที่นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติของโปรตีน และทำให้เป็นไปไม่ได้ที่โปรตีนจะทำหน้าที่ทางชีวภาพ หากการเสียสภาพไม่ได้มาพร้อมกับการทำลายโครงสร้างหลักก็สามารถทำได้ ย้อนกลับได้ในกรณีนี้จะเกิดการรักษาตัวเองของลักษณะโครงสร้างของโปรตีน การเปลี่ยนสภาพดังกล่าวขึ้นอยู่กับโปรตีนตัวรับเมมเบรน ตัวอย่างเช่น กระบวนการฟื้นฟูโครงสร้างของโปรตีนหลังจากการเสียสภาพเรียกว่า การปรับสภาพใหม่. หากการคืนค่าการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของโปรตีนเป็นไปไม่ได้ การเสียสภาพจะเรียกว่า กลับไม่ได้.

หน้าที่ของโปรตีน

เอนไซม์

เอนไซม์, หรือ เอนไซม์เป็นโปรตีนประเภทพิเศษที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ ต้องขอบคุณเอนไซม์ ปฏิกิริยาทางชีวเคมีดำเนินไปอย่างรวดเร็วมาก อัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์สูงกว่าอัตราของปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์หลายหมื่นเท่า (และบางครั้งก็เป็นล้าน) สารที่เอนไซม์ทำหน้าที่เรียกว่า พื้นผิว.

เอ็นไซม์เป็นโปรตีนทรงกลม ลักษณะโครงสร้างเอ็นไซม์สามารถแบ่งออกเป็นสองกลุ่ม: ง่ายและซับซ้อน เอนไซม์อย่างง่ายเป็นโปรตีนอย่างง่าย กล่าวคือ ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น เอนไซม์ที่ซับซ้อนเป็นโปรตีนเชิงซ้อน กล่าวคือ นอกจากส่วนของโปรตีนแล้ว ยังรวมถึงกลุ่มของธรรมชาติที่ไม่ใช่โปรตีนด้วย - ปัจจัยร่วม. สำหรับเอนไซม์บางชนิด วิตามินจะทำหน้าที่เป็นปัจจัยร่วม ในโมเลกุลของเอ็นไซม์ จะมีการแยกส่วนพิเศษที่เรียกว่าแอคทีฟเซ็นเตอร์ แอคทีฟเซ็นเตอร์- ส่วนเล็ก ๆ ของเอนไซม์ (จากสามถึงสิบสองของกรดอะมิโนตกค้าง) ซึ่งการจับกันของสารตั้งต้นหรือสารตั้งต้นเกิดขึ้นกับการก่อตัวของสารตั้งต้นของเอนไซม์ - สารตั้งต้น เมื่อเสร็จสิ้นปฏิกิริยา สารเชิงซ้อนของเอนไซม์-สารตั้งต้นจะสลายตัวเป็นเอนไซม์และผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยา เอ็นไซม์บางชนิดมี (นอกเหนือจากแอกทีฟ) ศูนย์อัลลอสเตอร์- ไซต์ที่แนบตัวควบคุมอัตราการทำงานของเอนไซม์ ( เอ็นไซม์อัลลอสเตอริก).

ปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์มีลักษณะดังนี้: 1) ประสิทธิภาพสูง 2) หัวกะทิที่เข้มงวดและทิศทางของการกระทำ 3) ความจำเพาะของสารตั้งต้น 4) การควบคุมที่ละเอียดและแม่นยำ สารตั้งต้นและความจำเพาะของปฏิกิริยาของปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์อธิบายโดยสมมติฐานของ E. Fischer (1890) และ D. Koshland (1959)

E. ฟิชเชอร์ (สมมติฐานกุญแจล็อค)แนะนำว่าการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของไซต์แอคทีฟของเอนไซม์และสารตั้งต้นควรสอดคล้องกันทุกประการ พื้นผิวถูกเปรียบเทียบกับ "กุญแจ" เอนไซม์ - กับ "ล็อค"

D. Koshland (สมมติฐาน "ถุงมือมือ")เสนอว่าการโต้ตอบเชิงพื้นที่ระหว่างโครงสร้างของสารตั้งต้นกับศูนย์กลางของเอนไซม์นั้นถูกสร้างขึ้นในขณะที่มีปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกันเท่านั้น สมมติฐานนี้เรียกอีกอย่างว่า สมมุติฐานที่เหนี่ยวนำให้เกิดความพอดี.

อัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับ: 1) อุณหภูมิ 2) ความเข้มข้นของเอนไซม์ 3) ความเข้มข้นของสารตั้งต้น 4) pH ควรเน้นว่าเนื่องจากเอนไซม์เป็นโปรตีน กิจกรรมของเอนไซม์จึงสูงที่สุดภายใต้สภาวะปกติทางสรีรวิทยา

เอนไซม์ส่วนใหญ่สามารถทำงานได้ที่อุณหภูมิระหว่าง 0 ถึง 40°C เท่านั้น ภายในขีดจำกัดเหล่านี้ อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้นประมาณ 2 เท่าสำหรับอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นทุกๆ 10 °C ที่อุณหภูมิสูงกว่า 40 °C โปรตีนจะผ่านการเปลี่ยนสภาพและการทำงานของเอนไซม์จะลดลง ที่อุณหภูมิใกล้เคียงกับจุดเยือกแข็ง เอ็นไซม์จะหยุดทำงาน

เมื่อปริมาณของสารตั้งต้นเพิ่มขึ้น อัตราของปฏิกิริยาของเอนไซม์จะเพิ่มขึ้นจนกว่าจำนวนโมเลกุลของสารตั้งต้นจะเท่ากับจำนวนโมเลกุลของเอนไซม์ เมื่อปริมาณสารตั้งต้นเพิ่มขึ้นอีก อัตราจะไม่เพิ่มขึ้น เนื่องจากบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์อิ่มตัว การเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของเอนไซม์ทำให้กิจกรรมเร่งปฏิกิริยาเพิ่มขึ้น เนื่องจากโมเลกุลของสารตั้งต้นจำนวนมากขึ้นได้รับการแปลงสภาพต่อหน่วยเวลา

สำหรับเอนไซม์แต่ละตัว มีค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดซึ่งแสดงกิจกรรมสูงสุด (เปปซิน - 2.0, อะไมเลสน้ำลาย - 6.8, ไลเปสตับอ่อน - 9.0) ที่ค่า pH สูงหรือต่ำ กิจกรรมของเอนไซม์จะลดลง ด้วยการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วของค่า pH เอนไซม์จะเสื่อมสภาพ

ความเร็วของเอนไซม์ allosteric ถูกควบคุมโดยสารที่ยึดติดกับศูนย์ allosteric ถ้าสารเหล่านี้เร่งปฏิกิริยาจะเรียกว่า ตัวกระตุ้นถ้าพวกเขาช้าลง - สารยับยั้ง.

การจำแนกเอนไซม์

ตามประเภทของการเปลี่ยนแปลงทางเคมีที่เร่งปฏิกิริยา เอ็นไซม์แบ่งออกเป็น 6 คลาส:

1. ออกซิโดเรดักเตส(การถ่ายโอนอะตอมไฮโดรเจนออกซิเจนหรืออิเล็กตรอนจากสารหนึ่งไปยังอีกสารหนึ่ง - ดีไฮโดรจีเนส)
2. โอน(การถ่ายโอนกลุ่มเมธิล, เอซิล, ฟอสเฟตหรืออะมิโนจากสารหนึ่งไปยังอีกสารหนึ่ง - ทรานสอะมิเนส)
3. ไฮโดรเลส(ปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสซึ่งสองผลิตภัณฑ์เกิดขึ้นจากสารตั้งต้น - อะไมเลส, ไลเปส)
4. ไลเซส(นอกเหนือจากไฮโดรไลติกนอกเหนือจากสารตั้งต้นหรือการกำจัดกลุ่มอะตอมจากนั้นในขณะที่พันธะ C-C, C-N, C-O, C-S สามารถแตกได้ - decarboxylase)
5. ไอโซเมอเรส(การจัดเรียงภายในโมเลกุล - ไอโซเมอเรส),
6. ligases(การเชื่อมต่อของสองโมเลกุลอันเป็นผลมาจากการก่อตัวของพันธะ C-C, C-N, C-O, C-S - synthetase)

คลาสจะถูกแบ่งออกเป็นคลาสย่อยและคลาสย่อย ในการจำแนกระหว่างประเทศในปัจจุบัน เอนไซม์แต่ละตัวมีรหัสเฉพาะ ซึ่งประกอบด้วยตัวเลขสี่ตัวคั่นด้วยจุด ตัวเลขตัวแรกคือคลาส ตัวที่สองคือคลาสย่อย ตัวที่สามคือซับคลาส ตัวที่สี่คือหมายเลขซีเรียลของเอนไซม์ในคลาสย่อยนี้ ตัวอย่างเช่น รหัสอาร์จิเนสคือ 3.5.3.1

ไปที่ การบรรยายครั้งที่ 2"โครงสร้างและหน้าที่ของคาร์โบไฮเดรตและไขมัน"

ไปที่ การบรรยาย№4"โครงสร้างและหน้าที่ของกรดนิวคลีอิกเอทีพี"

หลี่สายโซ่โพลีเปปไทด์เชิงเส้นของโปรตีนแต่ละตัวเนื่องจากการทำงานร่วมกันของกลุ่มการทำงานของกรดอะมิโนได้รับโครงสร้างสามมิติเชิงพื้นที่ที่เรียกว่า "โครงสร้าง" โมเลกุลทั้งหมดของโปรตีนแต่ละชนิด (กล่าวคือ มีโครงสร้างปฐมภูมิเหมือนกัน) สร้างรูปแบบเดียวกันในสารละลาย ดังนั้นข้อมูลทั้งหมดที่จำเป็นสำหรับการก่อตัวของโครงสร้างเชิงพื้นที่จึงอยู่ในโครงสร้างหลักของโปรตีน

ในโปรตีนมีโครงสร้างหลัก 2 ประเภทของสายโพลีเปปไทด์: โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ

2. โครงสร้างรองของโปรตีน -โครงสร้างเชิงพื้นที่ที่เกิดจากการทำงานร่วมกันระหว่างกลุ่มการทำงานของกระดูกสันหลังเปปไทด์

ในกรณีนี้ โซ่เปปไทด์สามารถรับโครงสร้างปกติได้สองประเภท: α-helices

β-โครงสร้างโครงสร้าง β เป็นที่เข้าใจกันว่ามีรูปร่างคล้ายกับแผ่นพับเหมือนหีบเพลง ตัวเลขนี้เกิดขึ้นจากการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนจำนวนมากระหว่างอะตอมของกลุ่มเปปไทด์ในบริเวณเส้นตรงของสายโซ่โพลีเปปไทด์หนึ่งเส้นทำให้เกิดการโค้งงอ หรือระหว่างกลุ่มโพลีเปปไทด์ที่ต่างกัน

พันธะคือไฮโดรเจนพวกมันทำให้ชิ้นส่วนของโมเลกุลขนาดใหญ่คงที่

3. โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน -โครงสร้างเชิงพื้นที่สามมิติเกิดขึ้นจากการทำงานร่วมกันระหว่างอนุมูลของกรดอะมิโน ซึ่งสามารถระบุตำแหน่งที่ระยะห่างจากกันในสายพอลิเปปไทด์ได้มาก

โครงสร้างประกอบด้วยองค์ประกอบโครงสร้างทุติยภูมิที่เสถียรโดยปฏิสัมพันธ์ประเภทต่างๆ ซึ่งปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำมีบทบาทสำคัญที่สุด
การรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนที่เกี่ยวข้อง:

พันธะโควาเลนต์ (ระหว่างสองซิสเทอีนตกค้าง - สะพานไดซัลไฟด์);

พันธะไอออนิกระหว่างกลุ่มด้านข้างที่มีประจุตรงข้ามของเรซิดิวกรดอะมิโน

· พันธะไฮโดรเจน

ปฏิกิริยาที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำ เมื่อทำปฏิกิริยากับโมเลกุลของน้ำที่อยู่รอบๆ โมเลกุลของโปรตีน "มีแนวโน้มที่จะ" ม้วนตัวขึ้นเพื่อแยกกรดอะมิโนกลุ่มด้านที่ไม่มีขั้วออกจากสารละลายในน้ำ กลุ่มด้านขั้วที่ชอบน้ำปรากฏบนพื้นผิวของโมเลกุล

4. โครงสร้างควอเทอร์นารีเป็นการจัดเรียงร่วมกันของสายโซ่โพลีเปปไทด์หลายสายซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของคอมเพล็กซ์โปรตีนเดี่ยว โมเลกุลของโปรตีนที่ประกอบเป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างแบบควอเทอร์นารีจะก่อตัวแยกจากกันบนไรโบโซม และหลังจากสิ้นสุดการสังเคราะห์จะสร้างโครงสร้างซูเปอร์โมเลกุลร่วมกันเท่านั้น โปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีสามารถมีทั้งสายพอลิเปปไทด์ที่เหมือนกันและต่างกัน ในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างสี่ส่วนมีส่วนร่วม ปฏิสัมพันธ์ประเภทเดียวกับในการรักษาเสถียรภาพของระดับอุดมศึกษา. คอมเพล็กซ์โปรตีนซูเปอร์โมเลกุลสามารถประกอบด้วยโมเลกุลหลายสิบตัว

บทบาท.

การก่อตัวของเปปไทด์ในร่างกายเกิดขึ้นภายในไม่กี่นาที ในขณะที่การสังเคราะห์ทางเคมีในห้องปฏิบัติการเป็นกระบวนการที่ค่อนข้างยาวซึ่งอาจใช้เวลาหลายวัน และการพัฒนาเทคโนโลยีการสังเคราะห์ใช้เวลาหลายปี อย่างไรก็ตาม ถึงกระนั้น ก็ยังมีข้อโต้แย้งที่ค่อนข้างหนักใจในการดำเนินการเกี่ยวกับการสังเคราะห์สารแอนะล็อกของเปปไทด์ธรรมชาติ ประการแรก การแก้ไขเปปไทด์ทางเคมีทำให้สามารถยืนยันสมมติฐานโครงสร้างหลักได้ ลำดับกรดอะมิโนของฮอร์โมนบางชนิดสามารถทราบได้อย่างแม่นยำผ่านการสังเคราะห์แอนะล็อกในห้องปฏิบัติการ

ประการที่สอง เปปไทด์สังเคราะห์ทำให้สามารถศึกษารายละเอียดเพิ่มเติมเกี่ยวกับความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างของลำดับกรดอะมิโนและกิจกรรมของลำดับ เพื่ออธิบายความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างจำเพาะของเปปไทด์กับกิจกรรมทางชีวภาพของมัน มีการดำเนินการจำนวนมากในการสังเคราะห์อะนาลอกมากกว่าหนึ่งพันรายการ ด้วยเหตุนี้ จึงเป็นไปได้ที่จะพบว่าการแทนที่กรดอะมิโนเพียงตัวเดียวในโครงสร้างเปปไทด์สามารถเพิ่มกิจกรรมทางชีวภาพได้หลายครั้งหรือเปลี่ยนทิศทาง การเปลี่ยนแปลงความยาวของลำดับกรดอะมิโนช่วยในการระบุตำแหน่งของศูนย์กลางของเปปไทด์ที่ใช้งานอยู่และตำแหน่งของปฏิกิริยาระหว่างตัวรับ

ประการที่สาม เนื่องจากการปรับเปลี่ยนลำดับกรดอะมิโนดั้งเดิม จึงเป็นไปได้ที่จะได้รับการเตรียมทางเภสัชวิทยา การสร้างแอนะล็อกของเปปไทด์ธรรมชาติทำให้สามารถระบุโครงร่างที่ "มีประสิทธิผล" มากขึ้นของโมเลกุลที่เพิ่มประสิทธิภาพทางชีวภาพหรือทำให้นานขึ้นได้

ประการที่สี่ การสังเคราะห์ทางเคมีของเปปไทด์สามารถทำได้ในเชิงเศรษฐกิจ ยารักษาโรคส่วนใหญ่จะมีราคาสูงขึ้นถึงสิบเท่าหากทำมาจากผลิตภัณฑ์จากธรรมชาติ

เปปไทด์ที่ออกฤทธิ์มักพบได้ในธรรมชาติในปริมาณนาโนกรัมเท่านั้น นอกจากนี้ วิธีการทำให้บริสุทธิ์และแยกเปปไทด์จากแหล่งธรรมชาติไม่สามารถแยกลำดับกรดอะมิโนที่ต้องการออกจากเปปไทด์ของการกระทำที่ตรงกันข้ามหรือการกระทำอื่นๆ ได้อย่างสมบูรณ์ และในกรณีของเปปไทด์จำเพาะที่สังเคราะห์โดยร่างกายมนุษย์ พวกมันสามารถได้มาจากการสังเคราะห์ในห้องปฏิบัติการเท่านั้น

57. การจำแนกโปรตีน: ง่ายและซับซ้อน, ทรงกลมและไฟบริลลาร์, โมโนเมอร์และโอลิโกเมอร์ หน้าที่ของโปรตีนในร่างกาย

จำแนกตามประเภทอาคาร

ตามโครงสร้างทั่วไป โปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นสามกลุ่ม:

1. โปรตีนไฟบริลลาร์ - ก่อตัวเป็นโพลีเมอร์ โครงสร้างของพวกมันมักจะสม่ำเสมออย่างมาก และได้รับการสนับสนุนโดยหลักปฏิสัมพันธ์ระหว่างสายโซ่ต่างๆ พวกมันสร้างไมโครฟิลาเมนต์, ไมโครทูบูล, ไฟบริล, รองรับโครงสร้างของเซลล์และเนื้อเยื่อ โปรตีนไฟบริลลาร์ ได้แก่ เคราตินและคอลลาเจน

2. โปรตีนทรงกลมสามารถละลายน้ำได้ รูปร่างทั่วไปของโมเลกุลจะมีลักษณะเป็นทรงกลมมากหรือน้อย

3. โปรตีนเมมเบรน - มีโดเมนที่ข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ แต่บางส่วนยื่นออกมาจากเมมเบรนในสภาพแวดล้อมระหว่างเซลล์และไซโตพลาสซึมของเซลล์ โปรตีนเมมเบรนทำหน้าที่ของตัวรับนั่นคือทำหน้าที่ส่งสัญญาณและยังให้การขนส่งผ่านเมมเบรนของสารต่างๆ โปรตีนของ Transporter มีความเฉพาะเจาะจง แต่ละโปรตีนยอมให้เฉพาะโมเลกุลบางตัวหรือสัญญาณบางประเภทเท่านั้นที่จะผ่านเมมเบรนได้

โปรตีนอย่างง่าย , โปรตีนที่ซับซ้อน

นอกจากสายโซ่เปปไทด์แล้ว โปรตีนหลายชนิดยังรวมถึงกลุ่มที่ไม่ใช่กรดอะมิโนด้วย และตามเกณฑ์นี้ โปรตีนจะถูกแบ่งออกเป็นสองกลุ่มใหญ่ - โปรตีนที่ง่ายและซับซ้อน(โปรตีน). โปรตีนอย่างง่ายประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์เท่านั้น โปรตีนที่ซับซ้อนยังมีกรดที่ไม่ใช่อะมิโนหรือกลุ่มเทียม

เรียบง่าย.

ในบรรดาโปรตีนทรงกลมคือ:

1. อัลบูมิน - ละลายได้ในน้ำในช่วง pH กว้าง (ตั้งแต่ 4 ถึง 8.5) ตกตะกอนด้วยสารละลายแอมโมเนียมซัลเฟต 70-100%

2. โกลบูลิน polyfunctional ที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงกว่า ละลายในน้ำได้ยากกว่า ละลายได้ในสารละลายน้ำเกลือ มักประกอบด้วยมอยอิตีคาร์โบไฮเดรต

3. histones - โปรตีนน้ำหนักโมเลกุลต่ำที่มีอาร์จินีนและไลซีนตกค้างในโมเลกุลสูงซึ่งเป็นตัวกำหนดคุณสมบัติพื้นฐานของพวกมัน

4. โปรทามีนมีความโดดเด่นด้วยอาร์จินีนในปริมาณที่สูงขึ้น (มากถึง 85%) เช่นเดียวกับฮิสโตนพวกมันสร้างความสัมพันธ์ที่เสถียรกับกรดนิวคลีอิกทำหน้าที่เป็นโปรตีนควบคุมและปราบปราม - ส่วนประกอบสำคัญของนิวคลีโอโปรตีน

5. prolamins มีลักษณะเป็นกรดกลูตามิกสูง (30-45%) และโพรลีน (มากถึง 15%) ไม่ละลายในน้ำละลายในเอทานอล 50-90%

6. กลูเตลินมีกรดกลูตามิกประมาณ 45% เช่นโปรลามิน มักพบในโปรตีนจากธัญพืช

โปรตีนไฟบริลลาร์มีลักษณะเป็นโครงสร้างเส้นใย ซึ่งแทบไม่ละลายในน้ำและสารละลายน้ำเกลือ สายโซ่โพลีเปปไทด์ในโมเลกุลถูกจัดเรียงขนานกัน มีส่วนร่วมในการก่อตัวขององค์ประกอบโครงสร้างของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน (คอลลาเจน, เคราติน, อีลาสติน)

โปรตีนที่ซับซ้อน

(โปรตีน, โฮโลโปรตีน) - โปรตีนสององค์ประกอบซึ่งนอกเหนือไปจากโซ่เปปไทด์ (โปรตีนอย่างง่าย) ยังมีส่วนประกอบของธรรมชาติที่ไม่ใช่กรดอะมิโน - กลุ่มเทียม ในระหว่างการไฮโดรไลซิสของโปรตีนที่ซับซ้อน นอกเหนือไปจากกรดอะมิโน ส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนหรือผลิตภัณฑ์ที่สลายตัวจะถูกปล่อยออกมา

สารอินทรีย์ (ไขมัน คาร์โบไฮเดรต) และอนินทรีย์ (โลหะ) ต่างๆ สามารถทำหน้าที่เป็นกลุ่มเทียมได้

ขึ้นอยู่กับลักษณะทางเคมีของกลุ่มเทียม คลาสต่อไปนี้มีความแตกต่างระหว่างโปรตีนที่ซับซ้อน:

· ไกลโคโปรตีนที่ประกอบด้วยคาร์โบไฮเดรดที่เชื่อมโยงโควาเลนต์เป็นกลุ่มเทียมและคลาสย่อยของพวกมัน - โปรตีโอไกลแคน กับกลุ่มเทียมมิวโคโพลีแซ็กคาไรด์ กลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีนหรือทรีโอนีนมักเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของพันธะกับคาร์โบไฮเดรตตกค้าง โปรตีนนอกเซลล์โดยเฉพาะอย่างยิ่ง อิมมูโนโกลบูลิน เป็นไกลโคโปรตีน ในโปรตีโอไกลแคน ส่วนคาร์โบไฮเดรตอยู่ที่ ~95% ซึ่งเป็นองค์ประกอบหลักของเมทริกซ์นอกเซลล์

ไลโปโปรตีนที่มีไขมันที่ไม่มีพันธะโควาเลนต์เป็นส่วนเทียม ไลโปโปรตีนที่เกิดขึ้นจากโปรตีนอะโพลิโพโปรตีนที่มีไขมันจับกับพวกมันและทำหน้าที่ขนส่งไขมัน

· โปรตีนเมทัลโลโปรตีนที่มีไอออนของโลหะที่ไม่ประสานกับฮีม ในบรรดาเมทัลโลโปรตีนมีโปรตีนที่ทำหน้าที่จัดเก็บและขนส่ง (เช่น เฟอร์ริตินที่มีธาตุเหล็กและทรานเฟอร์ริน) และเอนไซม์ (เช่น คาร์บอนิกแอนไฮไดเรสที่ประกอบด้วยสังกะสีและซูเปอร์ออกไซด์ไดมิวเตสต่างๆ ที่มีทองแดง แมงกานีส เหล็ก และไอออนของโลหะอื่น ๆ เป็นศูนย์ )

นิวคลีโอโปรตีนที่มี DNA หรือ RNA ที่ไม่มีพันธะโควาเลนต์ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง โครมาติน ซึ่งประกอบเป็นโครโมโซม เป็นนิวคลีโอโปรตีน

ฟอสโฟโปรตีนที่มีกรดฟอสฟอริกตกค้างที่เชื่อมโยงโควาเลนต์เป็นกลุ่มเทียม กลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีนหรือทรีโอนีนมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะเอสเทอร์กับฟอสเฟตโดยเฉพาะอย่างยิ่งฟอสโฟโปรตีนคือเคซีนนม:

Chromoproteins - ชื่อรวมของโปรตีนที่ซับซ้อนที่มีกลุ่มเทียมสีที่มีลักษณะทางเคมีต่างๆ ซึ่งรวมถึงโปรตีนหลายชนิดที่มีกลุ่มเทียมพอร์ไฟรินที่เป็นโลหะซึ่งทำหน้าที่ต่างๆ เช่น ฮีโมโปรตีน (โปรตีนที่มีฮีม - เฮโมโกลบิน ไซโตโครม ฯลฯ เป็นกลุ่มเทียม) คลอโรฟิลล์ ฟลาโวโปรตีนที่มีกลุ่มฟลาวิน เป็นต้น

1. ฟังก์ชันโครงสร้าง

2. ฟังก์ชั่นป้องกัน

3. ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล

4. ฟังก์ชั่นปลุก

5. ฟังก์ชั่นการขนส่ง

6. ฟังก์ชั่นสำรอง (สำรอง)

7. ฟังก์ชั่นตัวรับ

8. มอเตอร์ (มอเตอร์) ฟังก์ชั่น

โปรตีนถูกระบุว่าเป็นโมเลกุลทางชีววิทยาที่แยกจากกันในศตวรรษที่ 18 อันเป็นผลมาจากการทำงานของนักเคมีชาวฝรั่งเศส Antoine Fourcroix และนักวิทยาศาสตร์คนอื่น ๆ ซึ่งสังเกตเห็นคุณสมบัติของโปรตีนในการจับตัวเป็นก้อน (denature) ภายใต้อิทธิพลของความร้อนหรือกรด . ในขณะนั้นได้ทำการวิจัยโปรตีน เช่น อัลบูมิน ("ไข่ขาว") ไฟบริน (โปรตีนจากเลือด) และกลูเตนจากเมล็ดข้าวสาลี นักเคมีชาวดัตช์ Gerrit Mulder วิเคราะห์องค์ประกอบของโปรตีนและตั้งสมมติฐานว่าโปรตีนเกือบทั้งหมดมีสูตรเชิงประจักษ์ที่คล้ายคลึงกัน คำว่า "โปรตีน" สำหรับโมเลกุลที่คล้ายคลึงกันถูกเสนอในปี พ.ศ. 2381 โดยนักเคมีชาวสวีเดน Jakob Berzelius Mulder ยังระบุผลิตภัณฑ์การย่อยสลายของโปรตีน - กรดอะมิโนและสำหรับหนึ่งในนั้น (ลิวซีน) โดยมีข้อผิดพลาดเล็กน้อยกำหนดน้ำหนักโมเลกุล - 131 ดาลตัน ในปี ค.ศ. 1836 Mulder ได้เสนอแบบจำลองแรกของโครงสร้างทางเคมีของโปรตีน ตามทฤษฎีของอนุมูล เขากำหนดแนวคิดของหน่วยโครงสร้างขั้นต่ำขององค์ประกอบโปรตีน C 16 H 24 N 4 O 5 ซึ่งเรียกว่า "โปรตีน" และทฤษฎี - "ทฤษฎีโปรตีน" เมื่อมีข้อมูลใหม่เกี่ยวกับโปรตีนที่สะสม ทฤษฎีนี้เริ่มถูกวิพากษ์วิจารณ์ซ้ำแล้วซ้ำเล่า แต่จนถึงช่วงปลายทศวรรษที่ 1850 แม้จะถูกวิจารณ์ก็ตาม ก็ยังถือว่าเป็นที่ยอมรับกันโดยทั่วไป

ในช่วงปลายศตวรรษที่ 19 มีการตรวจสอบกรดอะมิโนส่วนใหญ่ที่ประกอบเป็นโปรตีน ในปี 1894 นักสรีรวิทยาชาวเยอรมัน Albrecht Kossel เสนอทฤษฎีที่ว่ากรดอะมิโนเป็นส่วนประกอบพื้นฐานของโปรตีน ในตอนต้นของศตวรรษที่ 20 นักเคมีชาวเยอรมัน Emil Fischer ได้ทดลองพิสูจน์ว่าโปรตีนประกอบด้วยสารตกค้างของกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ นอกจากนี้ เขายังทำการวิเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนเป็นครั้งแรก และอธิบายปรากฏการณ์ของการสลายโปรตีน

อย่างไรก็ตาม บทบาทสำคัญของโปรตีนในสิ่งมีชีวิตไม่เป็นที่รู้จักจนกระทั่งปี 1926 เมื่อ James Sumner นักเคมีชาวอเมริกัน (ซึ่งต่อมาได้รับรางวัลโนเบล) แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ยูเรียเป็นโปรตีน

ความยากลำบากในการแยกโปรตีนบริสุทธิ์ทำให้ยากต่อการศึกษา ดังนั้น การศึกษาครั้งแรกจึงได้ดำเนินการโดยใช้พอลิเปปไทด์เหล่านั้นที่สามารถทำให้บริสุทธิ์ได้ในปริมาณมาก เช่น โปรตีนในเลือด ไข่ไก่ สารพิษต่างๆ และเอ็นไซม์ย่อยอาหาร/เมตาบอลิซึมที่ปล่อยออกมาหลังจากการฆ่า ในช่วงปลายทศวรรษ 1950 บริษัท อาร์เมอร์ ฮอทด็อก บจก.สามารถทำให้บริสุทธิ์ ribonuclease A ตับอ่อนวัวหนึ่งกิโลกรัม ซึ่งได้กลายเป็นวัตถุทดลองสำหรับนักวิทยาศาสตร์หลายคน

แนวคิดที่ว่าโครงสร้างรองของโปรตีนเป็นผลมาจากการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนระหว่างกรดอะมิโน โดย William Astbury ในปี 1933 แต่ Linus Pauling ถือเป็นนักวิทยาศาสตร์คนแรกที่ทำนายโครงสร้างรองของโปรตีนได้สำเร็จ ต่อมา Walter Kauzman ซึ่งอาศัยงานของ Kai Linderström-Lang มีส่วนสำคัญในการทำความเข้าใจกฎของการก่อตัวของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนและบทบาทของปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำในกระบวนการนี้ ในปีพ.ศ. 2492 เฟร็ด แซงเจอร์ได้กำหนดลำดับกรดอะมิโนของอินซูลิน ซึ่งแสดงให้เห็นในลักษณะนี้ว่าโปรตีนเป็นพอลิเมอร์เชิงเส้นของกรดอะมิโน และไม่ใช่สายโซ่ คอลลอยด์ หรือไซโคลลที่แตกแขนง (เช่นเดียวกับในน้ำตาลบางชนิด) โครงสร้างโปรตีนตัวแรกที่อิงจากการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์แบบอะตอมเดี่ยวได้มาในทศวรรษ 1960 และโดย NMR ในทศวรรษ 1980 ในปี 2549 Protein Data Bank มีโครงสร้างโปรตีนประมาณ 40,000 โครงสร้าง

ในศตวรรษที่ 21 การศึกษาโปรตีนได้ก้าวไปสู่ระดับใหม่เชิงคุณภาพ เมื่อไม่เพียงแต่ศึกษาโปรตีนบริสุทธิ์ของแต่ละบุคคลเท่านั้น แต่ยังศึกษาการเปลี่ยนแปลงจำนวนพร้อมกันและการดัดแปลงหลังการแปลของโปรตีนจำนวนมากของเซลล์ เนื้อเยื่อแต่ละเซลล์ หรือสิ่งมีชีวิต สาขาวิชาชีวเคมีนี้เรียกว่าโปรตีโอมิกส์ ด้วยความช่วยเหลือของวิธีการทางชีวสารสนเทศ ไม่เพียงแต่จะประมวลผลข้อมูลการวิเคราะห์โครงสร้างเอ็กซ์เรย์เท่านั้น แต่ยังสามารถทำนายโครงสร้างของโปรตีนตามลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนได้อีกด้วย ปัจจุบันกล้องจุลทรรศน์ไครโออิเล็กตรอนของคอมเพล็กซ์โปรตีนขนาดใหญ่และการทำนายโปรตีนขนาดเล็กและโดเมนของโปรตีนขนาดใหญ่โดยใช้โปรแกรมคอมพิวเตอร์กำลังเข้าใกล้ความละเอียดของโครงสร้างในระดับอะตอมอย่างแม่นยำ

คุณสมบัติ

ขนาดของโปรตีนสามารถวัดได้ในจำนวนของกรดอะมิโนหรือในดาลตัน (น้ำหนักโมเลกุล) บ่อยครั้งขึ้นเนื่องจากขนาดที่ค่อนข้างใหญ่ของโมเลกุลในหน่วยที่ได้รับ - กิโลดัลตัน (kDa) โปรตีนจากยีสต์โดยเฉลี่ยประกอบด้วยกรดอะมิโน 466 ตัวและมีน้ำหนักโมเลกุล 53 kDa โปรตีนที่ใหญ่ที่สุดที่รู้จักในปัจจุบันคือ titin เป็นส่วนประกอบของกล้ามเนื้อ sarcomeres; น้ำหนักโมเลกุลของไอโซฟอร์มต่างๆ จะแตกต่างกันไปตั้งแต่ 3,000 ถึง 3700 kDa ประกอบด้วยกรดอะมิโน 38,138 ตัว (ในโซลิดของกล้ามเนื้อมนุษย์)

โปรตีนแตกต่างกันไปตามระดับความสามารถในการละลายในน้ำ แต่โปรตีนส่วนใหญ่สามารถละลายได้ในนั้น สารที่ไม่ละลายน้ำรวมถึง ตัวอย่างเช่น เคราติน (โปรตีนที่ประกอบเป็นขน, ขนของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม, ขนนก เป็นต้น) และไฟโบรอิน ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของไหมและใยแมงมุม โปรตีนยังแบ่งออกเป็น hydrophilic และ hydrophobic ชอบน้ำประกอบด้วยโปรตีนส่วนใหญ่ของไซโตพลาสซึม นิวเคลียส และสารระหว่างเซลล์ รวมถึงเคราตินและไฟโบรอินที่ไม่ละลายน้ำ Hydrophobic รวมถึงโปรตีนส่วนใหญ่ที่ประกอบขึ้นเป็นเยื่อหุ้มชีวภาพของโปรตีนจากเยื่อหุ้มหนึ่งที่มีปฏิกิริยากับไขมันของเมมเบรนที่ไม่ชอบน้ำ (โปรตีนเหล่านี้มักจะมีบริเวณที่ชอบน้ำเล็กน้อย)

การเสื่อมสภาพ

การเปลี่ยนสภาพของโปรตีนไข่ไก่ที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ภายใต้อิทธิพลของอุณหภูมิสูง

ตามกฎทั่วไป โปรตีนยังคงรักษาโครงสร้างและด้วยเหตุนี้คุณสมบัติทางเคมีกายภาพ เช่น ความสามารถในการละลายภายใต้สภาวะต่างๆ เช่น อุณหภูมิและการปรับตัวของสิ่งมีชีวิต การเปลี่ยนแปลงเงื่อนไขเหล่านี้ เช่น การให้ความร้อนหรือการบำบัดโปรตีนด้วยกรดหรือด่าง ส่งผลให้สูญเสียโครงสร้างควอเทอร์นารี ตติอารี และทุติยภูมิของโปรตีน การสูญเสียโครงสร้างโดยกำเนิดจากโปรตีน (หรือไบโอโพลีเมอร์อื่นๆ) เรียกว่า denaturation การเปลี่ยนสภาพสามารถสมบูรณ์หรือบางส่วน ย้อนกลับหรือย้อนกลับไม่ได้ กรณีที่มีชื่อเสียงที่สุดของการทำลายโปรตีนที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ในชีวิตประจำวันคือการปรุงอาหารของไข่ไก่เมื่อภายใต้อิทธิพลของอุณหภูมิสูงโปรตีนโอวัลบูมินโปร่งใสที่ละลายน้ำได้จะกลายเป็นความหนาแน่นไม่ละลายน้ำและทึบแสง ในบางกรณีการเสื่อมสภาพสามารถย้อนกลับได้ เช่นในกรณีของการตกตะกอน (การตกตะกอน) ของโปรตีนที่ละลายในน้ำด้วยเกลือแอมโมเนียม และใช้เป็นวิธีในการทำให้บริสุทธิ์

โปรตีนที่ง่ายและซับซ้อน

นอกจากสายโซ่เปปไทด์แล้ว โปรตีนหลายชนิดยังมีชิ้นส่วนที่ไม่ใช่กรดอะมิโน ตามเกณฑ์นี้ โปรตีนแบ่งออกเป็นสองกลุ่มใหญ่ - โปรตีนธรรมดาและโปรตีนเชิงซ้อน (โปรตีน) โปรตีนอย่างง่ายประกอบด้วยสายกรดอะมิโนเท่านั้น โปรตีนเชิงซ้อนยังมีชิ้นส่วนที่ไม่ใช่กรดอะมิโนด้วย ชิ้นส่วนของธรรมชาติที่ไม่ใช่โปรตีนเหล่านี้ในองค์ประกอบของโปรตีนที่ซับซ้อนเรียกว่า "กลุ่มเทียม" ขึ้นอยู่กับลักษณะทางเคมีของกลุ่มเทียม คลาสต่อไปนี้มีความแตกต่างระหว่างโปรตีนที่ซับซ้อน:

• ไกลโคโปรตีนที่มีคาร์โบไฮเดรดที่เชื่อมโยงโควาเลนต์เป็นกลุ่มเทียมและคลาสย่อยของพวกมันคือโปรตีโอไกลแคน กับกลุ่มเทียมมิวโคโพลีแซ็กคาไรด์ กลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีนหรือทรีโอนีนมักเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของพันธะกับคาร์โบไฮเดรตตกค้าง โปรตีนนอกเซลล์โดยเฉพาะอย่างยิ่ง อิมมูโนโกลบูลิน เป็นไกลโคโปรตีน ในโปรตีโอไกลแคน ส่วนคาร์โบไฮเดรตอยู่ที่ ~95% ซึ่งเป็นองค์ประกอบหลักของเมทริกซ์นอกเซลล์
• ไลโปโปรตีนที่มีลิพิดที่ไม่มีพันธะโควาเลนต์เป็นส่วนเทียม ไลโปโปรตีนที่เกิดขึ้นจากโปรตีนอะโพลิโพโปรตีนที่มีไขมันจับกับพวกมันและทำหน้าที่ขนส่งไขมัน
• เมทัลโลโปรตีนที่มีไอออนของโลหะที่ไม่ประสานกันเป็นฮีม ในบรรดาเมทัลโลโปรตีนมีโปรตีนที่ทำหน้าที่จัดเก็บและขนส่ง (เช่น เฟอร์ริตินที่มีธาตุเหล็กและทรานเฟอร์ริน) และเอนไซม์ (เช่น คาร์บอนิกแอนไฮไดเรสที่ประกอบด้วยสังกะสีและซูเปอร์ออกไซด์ไดมิวเตสต่างๆ ที่มีทองแดง แมงกานีส เหล็ก และไอออนของโลหะอื่น ๆ เป็นศูนย์ )
• นิวคลีโอโปรตีนที่มี DNA หรือ RNA ที่ไม่เชื่อมกับโควาเลนต์ โดยเฉพาะโครมาตินที่ประกอบเป็นโครโมโซม คือนิวคลีโอโปรตีน
• ฟอสโฟโปรตีนที่มีกรดฟอสฟอริกตกค้างที่เชื่อมโยงโควาเลนต์เป็นกลุ่มเทียม กลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีนหรือทรีโอนีนเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของพันธะเอสเทอร์กับฟอสเฟต โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ฟอสโฟโปรตีนคือเคซีนในนม
• Chromoproteins เป็นชื่อรวมของโปรตีนที่ซับซ้อนที่มีกลุ่มเทียมสีที่มีลักษณะทางเคมีต่างๆ ซึ่งรวมถึงโปรตีนหลายชนิดที่มีกลุ่มเทียมพอร์ไฟรินที่เป็นโลหะซึ่งทำหน้าที่ต่างๆ เช่น ฮีโมโปรตีน (โปรตีนที่มีฮีม - เฮโมโกลบิน ไซโตโครม ฯลฯ เป็นกลุ่มเทียม) คลอโรฟิลล์ flavoproteins กับกลุ่ม flavin เป็นต้น

โครงสร้างโปรตีน

• โครงสร้างตติยภูมิ- โครงสร้างเชิงพื้นที่ของสายโซ่โพลีเปปไทด์ (ชุดพิกัดเชิงพื้นที่ของอะตอมที่ประกอบเป็นโปรตีน) โครงสร้างประกอบด้วยองค์ประกอบโครงสร้างทุติยภูมิที่เสถียรโดยปฏิสัมพันธ์ประเภทต่างๆ ซึ่งปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำมีบทบาทสำคัญ ในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างระดับอุดมศึกษามีส่วนร่วม:
  • พันธะโควาเลนต์ (ระหว่างสองซิสเทอีนตกค้าง - สะพานไดซัลไฟด์);
  • พันธะไอออนิกระหว่างกลุ่มด้านข้างที่มีประจุตรงข้ามของเรซิดิวกรดอะมิโน
  • พันธะไฮโดรเจน
  • ปฏิกิริยาที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำ เมื่อทำปฏิกิริยากับโมเลกุลของน้ำที่อยู่รอบๆ โมเลกุลของโปรตีน "มีแนวโน้มที่จะ" ม้วนตัวขึ้นเพื่อแยกกรดอะมิโนกลุ่มด้านที่ไม่มีขั้วออกจากสารละลายในน้ำ กลุ่มด้านขั้วที่ชอบน้ำปรากฏบนพื้นผิวของโมเลกุล

• โครงสร้างควอเทอร์นารี (หรือหน่วยย่อย โดเมน) - การจัดเรียงร่วมกันของสายโซ่โพลีเปปไทด์หลายสายซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของคอมเพล็กซ์โปรตีนเดี่ยว โมเลกุลของโปรตีนที่ประกอบเป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างแบบควอเทอร์นารีจะก่อตัวแยกจากกันบนไรโบโซม และหลังจากสิ้นสุดการสังเคราะห์จะสร้างโครงสร้างซูเปอร์โมเลกุลร่วมกันเท่านั้น โปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีสามารถมีทั้งสายพอลิเปปไทด์ที่เหมือนกันและต่างกัน ปฏิสัมพันธ์ประเภทเดียวกันนั้นมีส่วนร่วมในการทำให้เสถียรของโครงสร้างควอเทอร์นารีเช่นเดียวกับการรักษาเสถียรภาพของระดับอุดมศึกษา คอมเพล็กซ์โปรตีนซูเปอร์โมเลกุลสามารถประกอบด้วยโมเลกุลหลายสิบตัว

สภาพแวดล้อมของโปรตีน

ตัวอย่างวิธีการต่างๆ ในการแสดงโครงสร้างสามมิติของโปรตีนโดยใช้เอนไซม์ไตรโอส ฟอสเฟต ไอโซเมอเรสเป็นตัวอย่าง ทางด้านซ้าย - แบบจำลอง "แท่ง" ที่มีภาพของอะตอมทั้งหมดและพันธะระหว่างพวกมัน องค์ประกอบจะแสดงเป็นสี ลวดลายโครงสร้าง α-helices และ β-sheets ถูกแสดงไว้ตรงกลาง ทางด้านขวาคือพื้นผิวสัมผัสของโปรตีน ซึ่งสร้างขึ้นโดยคำนึงถึงรัศมีแวนเดอร์วาลส์ของอะตอม สีแสดงลักษณะกิจกรรมของไซต์

ตามโครงสร้างทั่วไป โปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นสามกลุ่ม:

การสร้างและบำรุงรักษาโครงสร้างโปรตีนในสิ่งมีชีวิต

ความสามารถของโปรตีนในการฟื้นฟูโครงสร้างสามมิติที่ถูกต้องหลังจากการทำให้เสียสภาพทำให้สามารถเสนอสมมติฐานว่าข้อมูลทั้งหมดเกี่ยวกับโครงสร้างสุดท้ายของโปรตีนมีอยู่ในลำดับกรดอะมิโนของมัน ปัจจุบันเป็นทฤษฎีที่ยอมรับกันโดยทั่วไปว่า อันเป็นผลมาจากวิวัฒนาการ โครงสร้างที่เสถียรของโปรตีนมีพลังงานอิสระน้อยที่สุดเมื่อเทียบกับโครงสร้างอื่นๆ ที่เป็นไปได้ของโพลีเปปไทด์นั้น

อย่างไรก็ตาม มีกลุ่มของโปรตีนในเซลล์ที่มีหน้าที่ในการฟื้นฟูโครงสร้างโปรตีนหลังความเสียหาย เช่นเดียวกับการสร้างและการแยกตัวของโปรตีนเชิงซ้อน โปรตีนเหล่านี้เรียกว่าพี่เลี้ยง ความเข้มข้นของพี่เลี้ยงจำนวนมากในเซลล์จะเพิ่มขึ้นตามอุณหภูมิแวดล้อมที่เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็ว ดังนั้นพวกมันจึงอยู่ในกลุ่ม Hsp (อังกฤษ. โปรตีนช็อกความร้อน- โปรตีนช็อกความร้อน) ความสำคัญของการทำงานปกติของพี่เลี้ยงสำหรับการทำงานของร่างกายสามารถแสดงให้เห็นได้จากตัวอย่างของ α-crystallin chaperone ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของเลนส์ของมนุษย์ การกลายพันธุ์ในโปรตีนนี้ทำให้เลนส์ขุ่นเนื่องจากการรวมตัวของโปรตีนและเป็นผลให้ต้อกระจก

การสังเคราะห์โปรตีน

การสังเคราะห์ทางเคมี

โปรตีนชนิดสั้นสามารถสังเคราะห์ทางเคมีได้โดยใช้กลุ่มวิธีการที่ใช้การสังเคราะห์สารอินทรีย์ - ตัวอย่างเช่น ligation เคมี วิธีการสังเคราะห์ทางเคมีส่วนใหญ่ดำเนินไปในทิศทางที่ขั้ว C ไปยังขั้ว N เมื่อเทียบกับการสังเคราะห์ทางชีวเคมี ดังนั้นจึงเป็นไปได้ที่จะสังเคราะห์เปปไทด์อิมมูโนเจนิกแบบสั้น (เอพิโทป) ซึ่งใช้เพื่อให้ได้แอนติบอดี้โดยการฉีดเข้าไปในสัตว์ หรือเพื่อให้ได้มาซึ่งไฮบริโดมา การสังเคราะห์ทางเคมียังใช้ในการผลิตสารยับยั้งเอนไซม์บางชนิด การสังเคราะห์ทางเคมีช่วยให้มีการแนะนำของเทียม กล่าวคือ กรดอะมิโนที่ไม่พบในโปรตีนธรรมดา - ตัวอย่างเช่น การติดฉลากเรืองแสงที่สายด้านข้างของกรดอะมิโน อย่างไรก็ตาม วิธีการสังเคราะห์ทางเคมีจะไม่มีประสิทธิภาพเมื่อโปรตีนมีกรดอะมิโนยาวกว่า 300 ตัว; นอกจากนี้ โปรตีนเทียมอาจมีโครงสร้างตติยภูมิที่ไม่ถูกต้อง และไม่มีการดัดแปลงกรดอะมิโนของโปรตีนเทียมหลังการแปล

การสังเคราะห์โปรตีน

วิธีสากล: การสังเคราะห์ไรโบโซม

โปรตีนถูกสังเคราะห์โดยสิ่งมีชีวิตจากกรดอะมิโนโดยอาศัยข้อมูลที่เข้ารหัสในยีน โปรตีนแต่ละชนิดประกอบด้วยลำดับกรดอะมิโนที่ไม่ซ้ำกัน ซึ่งถูกกำหนดโดยลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่กำหนดรหัสสำหรับโปรตีนนี้ รหัสพันธุกรรมประกอบด้วย "คำ" สามตัวอักษรที่เรียกว่าโคดอน แต่ละ codon มีหน้าที่ในการติดกรดอะมิโนหนึ่งตัวเข้ากับโปรตีน: ตัวอย่างเช่น AUG ที่รวมกันนั้นสอดคล้องกับเมไทโอนีน เนื่องจาก DNA ประกอบด้วยนิวคลีโอไทด์สี่ประเภท จำนวน codon ที่เป็นไปได้ทั้งหมดคือ 64; และเนื่องจากกรดอะมิโน 20 ชนิดถูกใช้ในโปรตีน กรดอะมิโนจำนวนมากจึงถูกกำหนดโดยโคดอนมากกว่าหนึ่งตัว ยีนที่เข้ารหัสโปรตีนจะถูกแปลงเป็นลำดับนิวคลีโอไทด์ของ RNA ของผู้ส่งสาร (mRNA) โดยโปรตีน RNA polymerase

กระบวนการสังเคราะห์โปรตีนตามโมเลกุล mRNA เรียกว่าการแปล ในระยะเริ่มต้นของการสังเคราะห์โปรตีน การเริ่มต้น methionine codon มักจะถูกจดจำว่าเป็นหน่วยย่อยเล็กๆ ของไรโบโซม ซึ่งยึดกับ methionine transfer RNA (tRNA) โดยใช้ปัจจัยการเริ่มต้นของโปรตีน หลังจากรับรู้ codon เริ่มต้น หน่วยย่อยขนาดใหญ่จะรวมหน่วยย่อยขนาดเล็กและขั้นตอนที่สองของการแปลจะเริ่มขึ้น - การยืดตัว ด้วยการเคลื่อนที่แต่ละครั้งของไรโบโซมจากปลาย mRNA 5 นิ้วถึง 3 นิ้ว โคดอนหนึ่งตัวจะถูกอ่านผ่านการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนระหว่างนิวคลีโอไทด์ทั้งสาม (โคดอน) ของ mRNA และแอนติโคดอนเสริมของ RNA การถ่ายโอนซึ่ง มีการแนบกรดอะมิโนที่สอดคล้องกัน การสังเคราะห์พันธะเปปไทด์ถูกเร่งปฏิกิริยาโดยไรโบโซม RNA (rRNA) ซึ่งก่อให้เกิดเปปไทด์ ทรานสเฟอร์เรส เซ็นเตอร์ของไรโบโซม Ribosomal RNA กระตุ้นการสร้างพันธะเปปไทด์ระหว่างกรดอะมิโนตัวสุดท้ายของเปปไทด์ที่กำลังเติบโตและกรดอะมิโนที่ติดอยู่กับ tRNA โดยจัดตำแหน่งอะตอมของไนโตรเจนและคาร์บอนให้อยู่ในตำแหน่งที่เหมาะสมสำหรับปฏิกิริยา เอนไซม์สังเคราะห์อะมิโนอะซิล-tRNA ยึดกรดอะมิโนกับ tRNA ของพวกมัน ขั้นตอนที่สามและขั้นสุดท้ายของการแปล การสิ้นสุด เกิดขึ้นเมื่อไรโบโซมไปถึงโคดอนหยุด หลังจากนั้นปัจจัยการสิ้นสุดโปรตีนจะไฮโดรไลซ์ tRNA สุดท้ายจากโปรตีน หยุดการสังเคราะห์ ดังนั้น ในไรโบโซม โปรตีนจะถูกสังเคราะห์จากปลาย N ถึง C เสมอ

การสังเคราะห์ที่ไม่ใช่ไรโบโซม

การเปลี่ยนแปลงหลังการแปลของโปรตีน

หลังจากการแปลเสร็จสิ้นและโปรตีนถูกปลดปล่อยออกจากไรโบโซม กรดอะมิโนในสายพอลิเปปไทด์จะได้รับการดัดแปลงทางเคมีต่างๆ ตัวอย่างของการแก้ไขหลังการแปล ได้แก่

• สิ่งที่แนบมาของหมู่ฟังก์ชันต่างๆ (กลุ่ม acetyl-, เมทิลและฟอสเฟต);
• การเติมไขมันและไฮโดรคาร์บอน
• การเปลี่ยนกรดอะมิโนมาตรฐานไปเป็นกรดที่ไม่ได้มาตรฐาน (การก่อตัวของซิทรูลีน)
• การก่อตัวของการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง (การก่อตัวของสะพานซัลไฟด์ระหว่างซีสเตอีน);
• การกำจัดส่วนหนึ่งของโปรตีนทั้งที่จุดเริ่มต้น (ลำดับสัญญาณ) และในบางกรณีที่อยู่ตรงกลาง (อินซูลิน)
• การเติมโปรตีนขนาดเล็กที่ส่งผลต่อการสลายตัวของโปรตีน (การรวมตัวและการแพร่หลาย)

ในกรณีนี้ ประเภทของการปรับเปลี่ยนสามารถเป็นได้ทั้งแบบสากล (การเพิ่มสายโซ่ที่ประกอบด้วยโมโนเมอร์ ubiquitin ทำหน้าที่เป็นสัญญาณสำหรับการย่อยสลายโปรตีนนี้โดยโปรตีอาโซม) และเฉพาะสำหรับโปรตีนนี้ ในเวลาเดียวกัน โปรตีนชนิดเดียวกันสามารถปรับเปลี่ยนได้หลายอย่าง ดังนั้นฮิสโตน (โปรตีนที่ประกอบเป็นโครมาตินในยูคาริโอต) ภายใต้สภาวะที่แตกต่างกันสามารถปรับเปลี่ยนได้มากถึง 150 แบบ

หน้าที่ของโปรตีนในร่างกาย

เช่นเดียวกับโมเลกุลขนาดใหญ่ทางชีววิทยาอื่น ๆ (โพลีแซ็กคาไรด์ ลิปิด) และกรดนิวคลีอิก โปรตีนเป็นส่วนประกอบที่สำคัญของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด พวกมันเกี่ยวข้องกับกระบวนการชีวิตส่วนใหญ่ของเซลล์ โปรตีนดำเนินการเมแทบอลิซึมและการแปลงพลังงาน โปรตีนเป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างเซลล์ - ออร์แกเนลล์ที่หลั่งออกมาในช่องว่างนอกเซลล์เพื่อแลกเปลี่ยนสัญญาณระหว่างเซลล์ การย่อยอาหาร และการก่อตัวของสารระหว่างเซลล์

ควรสังเกตว่าการจำแนกประเภทของโปรตีนตามหน้าที่ของพวกมันค่อนข้างจะเป็นไปตามอำเภอใจเพราะในยูคาริโอตโปรตีนชนิดเดียวกันสามารถทำหน้าที่หลายอย่าง ตัวอย่างที่ได้รับการศึกษามาอย่างดีของคุณสมบัติมัลติฟังก์ชั่นดังกล่าวคือ lysyl-tRNA synthetase ซึ่งเป็นเอ็นไซม์จากคลาสของการสังเคราะห์ aminoacyl-tRNA ซึ่งไม่เพียงแต่ยึดไลซีนกับ tRNA เท่านั้น แต่ยังควบคุมการถอดรหัสของยีนหลายตัวอีกด้วย โปรตีนทำหน้าที่หลายอย่างเนื่องจากการทำงานของเอนไซม์ ดังนั้น เอ็นไซม์คือโปรตีนจากมอเตอร์ ไมโอซิน โปรตีนควบคุมของโปรตีนไคเนส โปรตีนขนส่ง โซเดียม-โพแทสเซียม อะดีโนซีน ทริปฟอสฟาเตส เป็นต้น

ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา

บทบาทที่รู้จักกันดีที่สุดของโปรตีนในร่างกายคือการเร่งปฏิกิริยาของปฏิกิริยาเคมีต่างๆ เอ็นไซม์เป็นกลุ่มของโปรตีนที่มีคุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยาเฉพาะ กล่าวคือ เอ็นไซม์แต่ละตัวเร่งปฏิกิริยาที่คล้ายคลึงกันอย่างน้อยหนึ่งปฏิกิริยา เอ็นไซม์กระตุ้นปฏิกิริยาของการแยกโมเลกุลที่ซับซ้อน (แคแทบอลิซึม) และการสังเคราะห์ของพวกมัน (แอนะโบลิซึม) เช่นเดียวกับการจำลองและซ่อมแซม DNA และการสังเคราะห์เทมเพลต RNA รู้จักเอนไซม์หลายพันชนิด ในหมู่พวกเขาเช่นเปปซินทำลายโปรตีนในกระบวนการย่อยอาหาร ในกระบวนการดัดแปลงหลังการแปล เอ็นไซม์บางชนิดเพิ่มหรือขจัดกลุ่มเคมีบนโปรตีนอื่นๆ เป็นที่ทราบกันดีว่ามีปฏิกิริยากระตุ้นโปรตีนประมาณ 4,000 รายการ ความเร่งของปฏิกิริยาอันเป็นผลมาจากการเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์บางครั้งก็มีมหาศาล ตัวอย่างเช่น ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ orotate คาร์บอกซิเลสจะดำเนินไปเร็วกว่าปฏิกิริยาที่ไม่เร่งปฏิกิริยา 10 17 เท่า (78 ล้านปีโดยไม่มีเอนไซม์ 18 มิลลิวินาทีด้วยการมีส่วนร่วม ของเอนไซม์) โมเลกุลที่ยึดติดกับเอ็นไซม์และเปลี่ยนแปลงตามผลของปฏิกิริยาเรียกว่าสารตั้งต้น

แม้ว่าเอ็นไซม์มักจะประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายร้อยตัว แต่เพียงส่วนน้อยของพวกมันมีปฏิกิริยากับซับสเตรต และน้อยกว่านั้น - กรดอะมิโนโดยเฉลี่ย 3-4 ตัว ซึ่งมักจะตั้งอยู่ห่างไกลกันในลำดับกรดอะมิโนหลัก - มีส่วนเกี่ยวข้องโดยตรงกับการเร่งปฏิกิริยา . ส่วนของเอ็นไซม์ที่ยึดติดกับซับสเตรตและมีกรดอะมิโนตัวเร่งปฏิกิริยาเรียกว่าแอคทีฟไซต์ของเอ็นไซม์

ฟังก์ชั่นโครงสร้าง

ฟังก์ชั่นป้องกัน

มีหน้าที่ป้องกันโปรตีนหลายประเภท:

ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล

กระบวนการภายในเซลล์จำนวนมากถูกควบคุมโดยโมเลกุลโปรตีน ซึ่งไม่ได้ทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงานหรือเป็นวัสดุก่อสร้างสำหรับเซลล์ โปรตีนเหล่านี้ควบคุมการถอดรหัส การแปล การต่อประกบ ตลอดจนกิจกรรมของโปรตีนอื่นๆ เป็นต้น โปรตีนทำหน้าที่ควบคุมไม่ว่าจะเนื่องมาจากการทำงานของเอนไซม์ (เช่น โปรตีนไคเนส) หรือเนื่องจากการผูกมัดจำเพาะกับโมเลกุลอื่น ๆ ซึ่งโดยปกติ ส่งผลต่อปฏิสัมพันธ์กับเอนไซม์โมเลกุลเหล่านี้

ฮอร์โมนถูกลำเลียงเข้าสู่กระแสเลือด ฮอร์โมนสัตว์ส่วนใหญ่เป็นโปรตีนหรือเปปไทด์ การผูกมัดของฮอร์โมนกับตัวรับเป็นสัญญาณที่กระตุ้นการตอบสนองในเซลล์ ฮอร์โมนควบคุมความเข้มข้นของสารในเลือดและเซลล์ การเจริญเติบโต การสืบพันธุ์ และกระบวนการอื่นๆ ตัวอย่างของโปรตีนดังกล่าวคืออินซูลิน ซึ่งควบคุมความเข้มข้นของกลูโคสในเลือด

เซลล์มีปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกันโดยใช้โปรตีนสัญญาณที่ส่งผ่านสารระหว่างเซลล์ โปรตีนดังกล่าวรวมถึง ตัวอย่างเช่น ไซโตไคน์และปัจจัยการเจริญเติบโต

ฟังก์ชั่นการขนส่ง

ฟังก์ชั่นสำรอง (สำรอง) ของโปรตีน

โปรตีนเหล่านี้รวมถึงโปรตีนสำรองที่เรียกว่า ซึ่งถูกเก็บไว้เป็นแหล่งพลังงานและสสารในเมล็ดพืชและไข่สัตว์ โปรตีนของเปลือกไข่ตติยภูมิ (ovalbumins) และโปรตีนนมหลัก (เคซีน) ก็ทำหน้าที่ทางโภชนาการเป็นหลักเช่นกัน ในร่างกายมีโปรตีนอื่นๆ อีกจำนวนหนึ่งที่ใช้เป็นแหล่งของกรดอะมิโน ซึ่งจะเป็นสารตั้งต้นของสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ควบคุมกระบวนการเมตาบอลิซึม

ฟังก์ชั่นตัวรับ

ตัวรับโปรตีนสามารถอยู่ในไซโตพลาสซึมหรือรวมเข้ากับเยื่อหุ้มเซลล์ ส่วนหนึ่งของโมเลกุลตัวรับรับรู้สัญญาณ ซึ่งส่วนใหญ่มักเป็นสารเคมี และในบางกรณี แสง การกระทำทางกล (เช่น การยืดกล้ามเนื้อ) และสิ่งเร้าอื่นๆ เมื่อสัญญาณถูกนำไปใช้กับบางส่วนของโมเลกุล - โปรตีนตัวรับ - การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของมันเกิดขึ้น เป็นผลให้โครงสร้างของส่วนอื่นของโมเลกุลซึ่งส่งสัญญาณไปยังส่วนประกอบเซลล์อื่น ๆ เปลี่ยนแปลงไป มีกลไกการส่งสัญญาณหลายอย่าง ตัวรับบางตัวกระตุ้นปฏิกิริยาทางเคมีโดยเฉพาะ อื่น ๆ ทำหน้าที่เป็นช่องไอออนที่เปิดหรือปิดเมื่อใช้สัญญาณ ยังมีสิ่งอื่นที่ผูกมัดโมเลกุลผู้ส่งสารภายในเซลล์โดยเฉพาะ ในตัวรับเมมเบรน ส่วนของโมเลกุลที่จับกับโมเลกุลสัญญาณจะอยู่บนผิวเซลล์ และโดเมนส่งสัญญาณอยู่ภายใน

มอเตอร์ (มอเตอร์) ฟังก์ชั่น

กรดอะมิโนที่สัตว์ไม่สามารถสังเคราะห์ได้เรียกว่าจำเป็น เอ็นไซม์สำคัญในวิถีการสังเคราะห์ทางชีวภาพ เช่น แอสพาเทตไคเนส ซึ่งเร่งขั้นตอนแรกในการสร้างไลซีน เมไทโอนีน และธรีโอนีนจากแอสพาเทต ไม่มีอยู่ในสัตว์

สัตว์ส่วนใหญ่ได้รับกรดอะมิโนจากโปรตีนในอาหารของพวกมัน โปรตีนจะถูกทำลายลงระหว่างการย่อย ซึ่งมักจะเริ่มต้นด้วยการทำให้โปรตีนเสื่อมสภาพโดยวางไว้ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดและไฮโดรไลซ์ด้วยเอนไซม์ที่เรียกว่าโปรตีเอส กรดอะมิโนบางชนิดที่ได้จากการย่อยอาหารใช้เพื่อสังเคราะห์โปรตีนของร่างกาย ในขณะที่ส่วนที่เหลือจะเปลี่ยนเป็นกลูโคสผ่านกระบวนการสร้างกลูโคเนซิสหรือใช้ในวงจรเครบส์ การใช้โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานมีความสำคัญอย่างยิ่งในสภาวะการอดอาหาร เมื่อโปรตีนของร่างกาย โดยเฉพาะกล้ามเนื้อ ทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงาน กรดอะมิโนยังเป็นแหล่งไนโตรเจนที่สำคัญในด้านโภชนาการของร่างกาย

ไม่มีบรรทัดฐานเดียวสำหรับการบริโภคโปรตีนของมนุษย์ จุลินทรีย์ในลำไส้ใหญ่สังเคราะห์กรดอะมิโนที่ไม่ได้นำมาพิจารณาเมื่อรวบรวมบรรทัดฐานของโปรตีน

โปรตีนชีวฟิสิกส์

คุณสมบัติทางกายภาพของโปรตีนนั้นซับซ้อนมาก เพื่อสนับสนุนสมมติฐานของโปรตีนที่มีคำสั่ง "ระบบคล้ายคริสตัล" - "คริสตัล aperiodic" - พิสูจน์ได้จากข้อมูลการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ (ความละเอียดสูงสุด 1 อังสตรอม) ความหนาแน่นของการบรรจุสูง ความร่วมมือของ กระบวนการทำให้เสียสภาพและข้อเท็จจริงอื่น ๆ

เพื่อสนับสนุนสมมติฐานอื่น เกี่ยวกับคุณสมบัติคล้ายของเหลวของโปรตีนในกระบวนการเคลื่อนไหวภายในทรงกลม (แบบจำลองของการกระโดดแบบจำกัดหรือการแพร่กระจายแบบต่อเนื่อง) การทดลองเกี่ยวกับการกระเจิงของนิวตรอน สเปกโทรสโกปี Mössbauer และการกระเจิงของ Rayleigh ของรังสี Mössbauer เป็นพยาน

วิธีการศึกษา

มีหลายวิธีที่ใช้ในการกำหนดปริมาณโปรตีนในตัวอย่าง:

• วิธีการสเปกโตรโฟโตเมตริก

ดูสิ่งนี้ด้วย

หมายเหตุ

1. จากมุมมองทางเคมี โปรตีนทั้งหมดเป็นโพลีเปปไทด์ อย่างไรก็ตาม กรดอะมิโนที่มีความยาวสั้นน้อยกว่า 30 ชนิด โพลีเปปไทด์ โดยเฉพาะอย่างยิ่งที่สังเคราะห์ทางเคมี ไม่สามารถเรียกว่าโปรตีนได้
2. Muirhead H. , Perutz M.โครงสร้างของเฮโมโกลบิน การสังเคราะห์ฟูเรียร์สามมิติของการลดฮีโมโกลบินของมนุษย์ที่ความละเอียด 5.5 A // ธรรมชาติ: นิตยสาร. - 2506. - ต. 199. - เลขที่ 4894. - ส. 633-638.
3. Kendrew J. , Bodo G. , Dintzis H. , Parrish R. , Wyckoff H. , Phillips D.แบบจำลองสามมิติของโมเลกุล myoglobin ที่ได้จากการวิเคราะห์ด้วยเอ็กซ์เรย์ // ธรรมชาติ: นิตยสาร. - 2501. - ต. 181. - เลขที่ 4610. - ส. 662-666.
4. เลสเตอร์, เฮนรี่."เบอร์ซีเลียส, จอห์นส์ เจคอบ" พจนานุกรมชีวประวัติทางวิทยาศาสตร์ 2 นิวยอร์ก: ลูกชายของ Charles Scribner 90-97 (1980). ไอเอสบีเอ็น 0-684-10114-9
5. Yu.A. Ovchinnikovเคมีชีวภาพ. - การตรัสรู้, 1987.
6. โปรตีน // สารานุกรมเคมี. - สารานุกรมโซเวียต, 1988.
7. เอ็น. เอช. บาร์ตัน, ดี.อี.จี. บริกส์, เจ.เอ. ไอเซน"วิวัฒนาการ", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - P. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. การบรรยายโนเบลโดย F. Sanger
9. ฟุลตัน เอ, ไอแซกส์ ดับเบิลยู. (1991). "Titin โปรตีน sarcomeric ขนาดมหึมา ยืดหยุ่น ซึ่งน่าจะมีบทบาทในการสร้าง morphogenesis" ชีวะ 13 (4): 157-161. PMID 1859393
10. EC 3.4.23.1 - เปปซิน A
11. เอส เจ ซิงเกอร์.โครงสร้างและการแทรกซึมของโปรตีนอินทิกรัลในเมมเบรน ทบทวนประจำปีของชีววิทยาเซลล์. เล่มที่ 6 หน้า 247-296. 1990
12. สเตรเยอร์ แอล.ชีวเคมีใน 3 เล่ม - ม.: มีร์, 1984
13. Selenocysteine ​​​​คือตัวอย่างของกรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐาน
14. บี. เลวิน.ยีน - ม., 2530. - 544 น.
15. เลห์นิงเงอร์ เอ.พื้นฐานของชีวเคมีใน 3 เล่ม - ม.: มีร์, 1985.
16. บรรยาย 2
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. อันฟินเซ่น ซี. (1973). "หลักการที่ควบคุมการพับของโซ่โปรตีน". ศาสตร์ 181 : 223-229. บรรยายโนเบล. ผู้เขียนร่วมกับสแตนฟอร์ด มัวร์ และวิลเลียม สไตน์ ได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีสำหรับ "การศึกษาไรโบนิวคลีเอส โดยเฉพาะความสัมพันธ์ระหว่างลำดับกรดอะมิโน [ของเอนไซม์] และโครงสร้างที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพ [ของมัน]"
19. เอลลิส อาร์เจ ฟาน เดอร์ วีส์ เอสเอ็ม (1991). "พี่เลี้ยงระดับโมเลกุล". อันนู. รายได้ ไบโอเคมี. 60 : 321-347.

โปรตีนคืออะไรและจัดเรียงอย่างไร รวมทั้งเนื้อหาในอาหาร และร่างกายต้องการการดูดซึมเท่าใด

ทุกเซลล์พัฒนา เติบโต และต่ออายุด้วยโปรตีน ซึ่งเป็นสารอินทรีย์ที่ซับซ้อน เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาสำหรับปฏิกิริยาทางชีวเคมีทั้งหมด สถานะของ DNA, การขนส่งฮีโมโกลบิน, การสลายไขมัน - นี่ไม่ใช่รายการที่สมบูรณ์ของหน้าที่ต่อเนื่องที่ดำเนินการโดยสารนี้เพื่อชีวิตที่สมบูรณ์ บทบาทของโปรตีนมีความสำคัญอย่างยิ่งยวดและต้องให้ความสนใจอย่างใกล้ชิด

โปรตีนคืออะไร

โปรตีน (โปรตีน / โพลีเปปไทด์) - สารอินทรีย์, โพลีเมอร์ธรรมชาติที่มียี่สิบส่วนเชื่อมต่อกัน ชุดค่าผสมให้หลายชนิด ร่างกายสามารถรับมือกับการสังเคราะห์กรดอะมิโนที่จำเป็นสิบสองชนิดด้วยตัวมันเอง

กรดอะมิโนจำเป็น 8 ใน 20 ชนิดที่พบในโปรตีนไม่สามารถสังเคราะห์โดยร่างกายได้ด้วยตัวเอง ได้มาจากอาหาร ได้แก่ วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน เมไทโอนีน ทริปโตเฟน ไลซีน ทรีโอนีน ฟีนิลอะลานีน มีความสำคัญต่อชีวิต

โปรตีนคืออะไร

มีสัตว์และพืช (ตามแหล่งกำเนิด) ต้องใช้สองประเภท

สัตว์:

• เนื้อ;
• ปลา;
• ผลิตภัณฑ์นม;
• ไข่.

ร่างกายดูดซึมไข่ขาวได้ง่ายและเกือบสมบูรณ์ (90-92%) โปรตีนของผลิตภัณฑ์นมหมักค่อนข้างแย่ (มากถึง 90%) โปรตีนจากนมสดทั้งตัวยังย่อยได้น้อยลง (มากถึง 80%)
คุณค่าของเนื้อวัวและปลาอยู่ในส่วนผสมที่ดีที่สุดของกรดอะมิโนที่จำเป็น

ผัก:

• ธัญพืช, ธัญพืช;
• พืชตระกูลถั่ว;
• ถั่ว;
• ผลไม้

ถั่วเหลือง เมล็ดเรพซีด และเมล็ดฝ้ายมีอัตราส่วนกรดอะมิโนที่ดีต่อร่างกาย ในเมล็ดพืช อัตราส่วนนี้จะอ่อนลง

ไม่มีผลิตภัณฑ์ใดที่มีอัตราส่วนกรดอะมิโนในอุดมคติ โภชนาการที่เหมาะสมเกี่ยวข้องกับโปรตีนจากสัตว์และพืชผสมกัน

พื้นฐานของโภชนาการ "ตามกฎ" คือโปรตีนจากสัตว์ อุดมไปด้วยกรดอะมิโนที่จำเป็นและช่วยให้ดูดซึมโปรตีนจากพืชได้ดี

หน้าที่ของโปรตีนในร่างกาย

อยู่ในเซลล์เนื้อเยื่อ มันทำหน้าที่หลายอย่าง:

1. ป้องกัน. การทำงานของระบบภูมิคุ้มกันคือการวางตัวเป็นกลางของสารแปลกปลอม มีการผลิตแอนติบอดี
2. ขนส่ง. การจัดหาสารต่างๆ เช่น (การจัดหาออกซิเจน)
3. ระเบียบข้อบังคับ. การบำรุงรักษาพื้นหลังของฮอร์โมน
4. เครื่องยนต์. การเคลื่อนไหวทุกประเภทให้แอคตินและไมโอซิน
5. พลาสติก. สถานะของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันถูกควบคุมโดยเนื้อหาของคอลลาเจน
6. ตัวเร่งปฏิกิริยา. เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาและเร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมีทั้งหมด
7. การเก็บรักษาและการถ่ายทอดข้อมูลทางพันธุกรรม (โมเลกุล DNA และ RNA)
8. พลังงาน. เติมพลังให้ร่างกาย

อื่น ๆ ให้การหายใจมีหน้าที่ในการย่อยอาหารและควบคุมการเผาผลาญอาหาร โปรตีนโรดอปซินที่ไวต่อแสงมีหน้าที่ในการมองเห็น

หลอดเลือดมีอีลาสตินซึ่งทำหน้าที่อย่างเต็มที่ โปรตีนไฟบริโนเจนช่วยให้เลือดแข็งตัว

อาการขาดโปรตีนในร่างกาย

การขาดโปรตีนเป็นเรื่องปกติที่เกิดขึ้นกับภาวะทุพโภชนาการและการใช้ชีวิตซึ่งกระทำมากกว่าปกของคนสมัยใหม่ ในรูปแบบที่ไม่รุนแรง แสดงถึงความเหนื่อยล้าและประสิทธิภาพที่ลดลงเป็นประจำ ด้วยปริมาณที่ไม่เพียงพอร่างกายจะส่งสัญญาณผ่านอาการ:

1. ความอ่อนแอและเวียนศีรษะทั่วไป. อารมณ์และกิจกรรมลดลง ลักษณะที่ปรากฏของความเมื่อยล้าของกล้ามเนื้อโดยไม่ต้องออกแรงมาก การเสื่อมสภาพในการประสานงานของการเคลื่อนไหว ความสนใจและความจำลดลง
2. ปวดหัวนอนไม่หลับ. ปรากฏอาการนอนไม่หลับและความวิตกกังวลบ่งบอกถึงการขาดแคลน
3. อารมณ์แปรปรวน หงุดหงิดบ่อย. การขาดเอนไซม์และฮอร์โมนกระตุ้นความอ่อนล้าของระบบประสาท: ความหงุดหงิดด้วยเหตุผลใดก็ตามความก้าวร้าวที่ไม่สมเหตุสมผลความมักมากในกามอารมณ์
4. ผิวซีด ผดผื่น. ด้วยการขาดโปรตีนที่มีธาตุเหล็กทำให้เกิดโรคโลหิตจางซึ่งอาการคือความแห้งกร้านและความซีดของผิวหนังและเยื่อเมือก
5. แขนขาบวม. ปริมาณโปรตีนในเลือดต่ำจะขัดขวางความสมดุลของเกลือน้ำ ไขมันใต้ผิวหนังสะสมของเหลวในข้อเท้าและข้อเท้า
6. การรักษาบาดแผลและรอยถลอกไม่ดี. การต่ออายุเซลล์ถูกยับยั้งเนื่องจากขาด "วัสดุก่อสร้าง"
7. ความเปราะบางและผมร่วงเล็บเปราะ. การปรากฏตัวของรังแคอันเนื่องมาจากผิวแห้ง ผิวลอก และแตกร้าวของแผ่นเล็บ เป็นสัญญาณที่พบบ่อยที่สุดจากร่างกายเกี่ยวกับการขาดโปรตีน ผมและเล็บเติบโตอย่างต่อเนื่องและตอบสนองต่อการขาดสารที่ส่งเสริมการเจริญเติบโตและสภาพที่ดีในทันที
8. การลดน้ำหนักอย่างไม่สมเหตุสมผล. การหายไปของกิโลกรัมโดยไม่มีเหตุผลชัดเจนนั้น เป็นเพราะร่างกายต้องการชดเชยการขาดโปรตีนอันเนื่องมาจากมวลกล้ามเนื้อ
9. ความล้มเหลวของหัวใจและหลอดเลือด, ลักษณะของการหายใจถี่. การทำงานของระบบทางเดินหายใจ ย่อยอาหาร ระบบทางเดินปัสสาวะก็เสื่อมลงเช่นกัน หายใจถี่ปรากฏขึ้นโดยไม่ต้องออกแรง, ไอไม่มีโรคหวัดและโรคไวรัส

เมื่อมีอาการเช่นนี้ คุณควรเปลี่ยนโหมดและคุณภาพของโภชนาการทันที พิจารณาไลฟ์สไตล์ของคุณใหม่ และหากอาการแย่ลง ควรปรึกษาแพทย์

ต้องใช้โปรตีนเท่าไหร่ในการย่อย

อัตราการบริโภคต่อวันขึ้นอยู่กับอายุ เพศ ประเภทของงาน ข้อมูลเกี่ยวกับบรรทัดฐานแสดงในตาราง (ด้านล่าง) และคำนวณตามน้ำหนักปกติ
ไม่จำเป็นต้องแบ่งปริมาณโปรตีนหลายๆ ครั้ง ทุกคนกำหนดรูปแบบที่สะดวกสำหรับตัวเองสิ่งสำคัญคือการรักษาการบริโภคประจำวัน

อาหารโปรตีนที่ได้รับการยอมรับ:

• เนื้อไก่. เนื้อหา 17÷22 กรัม (ต่อ 100 กรัม);
• เนื้ออื่นๆ: 15÷20 g;
• ปลา: 14÷20 กรัม;
• อาหารทะเล: 15÷18 กรัม;
• พืชตระกูลถั่ว: 20÷25 กรัม;
• ถั่วใดๆ: 15÷30 g;
• ไข่: 12 กรัม;
• ชีสแข็ง: 25÷27 กรัม;
• นมเปรี้ยว: 14÷18 กรัม;
• ซีเรียล: 8÷12 กรัม;

ในบรรดาเนื้อสัตว์ทั้งหมด เนื้อวัวจะอยู่อันดับหนึ่งหลังสัตว์ปีกในแง่ของเนื้อหา: 18.9 กรัม หลังจากนั้น เนื้อหมู: 16.4 กรัม เนื้อแกะ: 16.2 กรัม

ของทะเล ปลาหมึก และกุ้ง นำ 18.0 ก.
ปลาที่มีโปรตีนมากที่สุดคือปลาแซลมอน 21.8 กรัม ตามด้วยปลาแซลมอนสีชมพู 21 กรัม ปลาหอก 19 กรัม ปลาแมคเคอเรล 18 กรัม ปลาเฮอริ่ง 17.6 กรัม และปลาค็อด 17.5 กรัม

ในบรรดาผลิตภัณฑ์นม คีเฟอร์และครีมเปรี้ยวจะยึดตำแหน่งไว้อย่างแน่นหนา: 3.0 กรัม ตามด้วยนม: 2.8 กรัม
ธัญพืชสูง - Hercules: 13.1g, ข้าวฟ่าง: 11.5g, Semolina: 11.3g.

เมื่อรู้บรรทัดฐานและคำนึงถึงความเป็นไปได้ทางการเงินคุณสามารถเขียนเมนูได้อย่างถูกต้องและอย่าลืมเสริมด้วยไขมันและคาร์โบไฮเดรต

อัตราส่วนโปรตีนในอาหาร

สัดส่วนของโปรตีน ไขมัน คาร์โบไฮเดรตในอาหารเพื่อสุขภาพควรเป็น (เป็นกรัม) 1:1:4 กุญแจสำคัญในการรับประทานอาหารเพื่อสุขภาพที่สมดุลสามารถนำเสนอได้หลายวิธี: โปรตีน 25-35% ไขมัน 25-35% คาร์โบไฮเดรต 30-50%

ในเวลาเดียวกัน ไขมันควรมีสุขภาพดี: น้ำมันมะกอกหรือเมล็ดแฟลกซ์, ถั่ว, ปลา, ชีส

คาร์โบไฮเดรตในจาน ได้แก่ พาสต้าดูรัม ผักสด ผลไม้/ผลไม้แห้ง ผลิตภัณฑ์จากนมเปรี้ยว

โปรตีนในการเสิร์ฟสามารถรวมกันได้ตามต้องการ: ผัก + สัตว์

กรดอะมิโนที่พบในโปรตีน

ร่างกายสามารถสังเคราะห์ทดแทนได้ แต่การบริโภคจากภายนอกไม่เคยฟุ่มเฟือย โดยเฉพาะกับไลฟ์สไตล์ที่กระฉับกระเฉงและการออกแรงอย่างหนัก

ทั้งหมดมีความสำคัญโดยไม่มีข้อยกเว้น สิ่งที่ได้รับความนิยมมากที่สุดคือ:

อะลานีน
กระตุ้นการเผาผลาญส่งเสริมการกำจัดสารพิษ รับผิดชอบความสะอาด มีเนื้อหาสูงในเนื้อสัตว์ ปลา ผลิตภัณฑ์จากนม

อาร์จินีน.
จำเป็นสำหรับการหดตัวของกล้ามเนื้อ ผิวที่แข็งแรง กระดูกอ่อนและข้อต่อ นอกจากนี้ยังช่วยรับรองการทำงานของระบบภูมิคุ้มกัน มีอยู่ในเนื้อสัตว์ นม ถั่ว เจลาติน

กรดแอสปาร์ติก.
ให้ความสมดุลของพลังงาน ปรับปรุงการทำงานของระบบประสาทส่วนกลาง เติมเต็มแหล่งพลังงานของอาหารจานเนื้อและไก่ นม น้ำตาลทราย พบในมันฝรั่ง ถั่ว ซีเรียล

ฮิสติดีน
"ผู้สร้าง" หลักของร่างกายจะเปลี่ยนเป็นฮีสตามีนและเฮโมโกลบิน สมานแผลได้อย่างรวดเร็วมีหน้าที่ในการเจริญเติบโต มีนม ซีเรียล และเนื้อสัตว์ค่อนข้างสูง

เซริน.
สารสื่อประสาทที่ขาดไม่ได้สำหรับการทำงานที่แม่นยำของสมองและระบบประสาทส่วนกลาง พบในถั่วลิสง เนื้อสัตว์ ซีเรียล ถั่วเหลือง

ด้วยโภชนาการที่เหมาะสมและวิถีชีวิตที่เหมาะสม กรดอะมิโนทั้งหมดจะปรากฏในร่างกายเพื่อสังเคราะห์ "ก้อน" และจำลองสุขภาพ ความงาม และอายุยืน

สาเหตุที่ทำให้ร่างกายขาดโปรตีน

1. โรคติดเชื้อบ่อยทำให้ระบบภูมิคุ้มกันอ่อนแอลง
2. ความเครียดและความวิตกกังวล
3. การแก่ชราและการชะลอตัวของกระบวนการเมตาบอลิซึมทั้งหมด
4. ผลข้างเคียงจากการใช้ยาบางชนิด
5. ความผิดปกติในทางเดินอาหาร
6. ได้รับบาดเจ็บ
7. อาหารประเภทฟาสต์ฟู้ด ฟาสต์ฟู้ด ผลิตภัณฑ์กึ่งสำเร็จรูปคุณภาพต่ำ

การขาดกรดอะมิโนตัวใดตัวหนึ่งจะหยุดการผลิตโปรตีนบางชนิด ร่างกายสร้างขึ้นบนหลักการ "เติมเต็มช่องว่าง" ดังนั้นกรดอะมิโนที่ขาดหายไปจะถูกสกัดจากองค์ประกอบของโปรตีนอื่นๆ “การปรับโครงสร้าง” ดังกล่าวจะขัดขวางการทำงานของอวัยวะ กล้ามเนื้อ หัวใจ สมอง และกระตุ้นให้เกิดโรคตามมา

การขาดโปรตีนในเด็ก ขัดขวางการเจริญเติบโต ทำให้เกิดความพิการทางร่างกายและจิตใจ
การพัฒนาของโรคโลหิตจาง, การปรากฏตัวของโรคผิวหนัง, โรคของกระดูกและเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้ออยู่ห่างไกลจากรายชื่อโรคทั้งหมด ภาวะทุพโภชนาการโปรตีนอย่างรุนแรงอาจส่งผลให้มาราสมุสและควาซิออร์กอร์ ( ประเภทของ dystrophy รุนแรงกับพื้นหลังของการขาดโปรตีน).

เมื่อโปรตีนทำร้ายร่างกาย

• ปริมาณมากเกินไป;
• โรคเรื้อรังของตับ ไต หัวใจและหลอดเลือด

ความอุดมสมบูรณ์ไม่ได้เกิดขึ้นบ่อยครั้งเนื่องจากการดูดซึมสารโดยร่างกายไม่สมบูรณ์ มันเกิดขึ้นในผู้ที่ต้องการเพิ่มกล้ามเนื้อในเวลาที่สั้นที่สุดโดยไม่ต้องปฏิบัติตามคำแนะนำของผู้ฝึกสอนและนักโภชนาการ

ปัญหาของการรับสัญญาณ "พิเศษ" ได้แก่ :

ไตล้มเหลว. โปรตีนในปริมาณที่มากเกินไปทำให้อวัยวะต่างๆ ทำงานหนักเกินไป ขัดขวางการทำงานตามธรรมชาติของพวกมัน "ตัวกรอง" ไม่สามารถรับมือกับภาระโรคไตปรากฏขึ้น

โรคตับ. โปรตีนส่วนเกินสะสมแอมโมเนียในเลือดซึ่งทำให้สภาพของตับแย่ลง

การพัฒนาของหลอดเลือด. ผลิตภัณฑ์จากสัตว์ส่วนใหญ่ นอกจากสารที่มีประโยชน์แล้ว ยังมีไขมันที่เป็นอันตรายและ

ผู้ที่ทุกข์ทรมานจากพยาธิสภาพของตับ ไต ระบบหัวใจและหลอดเลือด และระบบย่อยอาหาร ควรจำกัดการบริโภคโปรตีน

การดูแลสุขภาพของตัวเองจะได้รับรางวัลเป็นร้อยเท่าสำหรับผู้ที่ใส่ใจ เพื่อหลีกเลี่ยงผลกระทบร้ายแรง คุณต้องจำไว้ว่าร่างกายต้องการการกู้คืน การพักผ่อนที่ดี โภชนาการ การไปพบแพทย์จะช่วยยืดอายุความอ่อนเยาว์ สุขภาพและชีวิต