Hol található a fehérje a sejtben? A fehérje szerepe az emberi szervezetben. Hiány és felesleg, tünetek, okok és kezelés. Fehérje termékek. Teljes és inkomplett fehérjék

A fehérjék osztályozásának többféle megközelítése létezik: a fehérjemolekula alakja, a fehérje összetétele, a funkciók szerint. Tekintsük őket.

Osztályozás a fehérjemolekulák alakja szerint

A fehérjemolekulák alakja szerint megkülönböztethetők rostos fehérjék és gömb alakú fehérjék.

A fibrilláris fehérjék hosszú fonalas molekulák, amelyek polipeptidláncai az egyik tengely mentén megnyúlnak, és keresztkötésekkel vannak egymáshoz rögzítve (18b. ábra). Ezeket a fehérjéket nagy mechanikai szilárdság jellemzi, és vízben oldhatatlanok. Főleg szerkezeti funkciókat látnak el: inak és szalagok részei (kollagén, elasztin), selyem- és pókhálórostokat (fibroin), hajat, körmöket, tollakat (keratin) képeznek.

A globuláris fehérjékben egy vagy több polipeptidlánc sűrű, kompakt szerkezetté - golyóvá - hajtogatva (18. ábra, a). Ezek a fehérjék általában jól oldódnak vízben. Funkcióik változatosak. Nekik köszönhetően számos biológiai folyamatot hajtanak végre, amelyeket az alábbiakban részletesebben tárgyalunk.

Rizs. 18. A fehérjemolekulák alakja:

a - globuláris fehérje, b - fibrilláris fehérje

Osztályozás a fehérje molekula összetétele szerint

A fehérjék összetételük szerint két csoportra oszthatók: egyszerűÉs összetett fehérjék. Az egyszerű fehérjék csak aminosav-maradékokból állnak, és nem tartalmaznak más kémiai összetevőket. A komplex fehérjék a polipeptidláncokon kívül más kémiai komponenseket is tartalmaznak.

Az egyszerű fehérjék közé tartozik az RNáz és sok más enzim. A fibrilláris fehérjék kollagén, keratin, elasztin egyszerű összetételűek. A gabonamagvakban található növényi tartalék fehérjék - glutelinek, És hisztonok- a kromatin szerkezetét alkotó fehérjék is az egyszerű fehérjékhez tartoznak.

A komplex fehérjék között vannak metalloproteinek, kromoproteinek, foszfoproteinek, glikoproteinek, lipoproteinek Vizsgáljuk meg részletesebben a fehérjecsoportokat.

Metalloproteinek

A metalloproteinek olyan fehérjék, amelyek fémionokat tartalmaznak. Molekuláik olyan fémeket tartalmaznak, mint a réz, vas, cink, molibdén, mangán stb. Egyes enzimek természetüknél fogva metalloproteinek.

Kromoproteinek

A kromoproteinek protéziscsoportként színes vegyületeket tartalmaznak. Jellemző kromoproteinek a rodopszin vizuális fehérje, amely a fényérzékelés folyamatában vesz részt, és a vérfehérje hemoglobin (Hb), amelynek kvaterner szerkezetéről az előző bekezdésben volt szó. Hemoglobint tartalmaz drágakő, amely egy lapos molekula, amelynek középpontjában egy Fe 2+ -ion található (19. ábra). Amikor a hemoglobin oxigénnel reagál, képződik oxihemoglobin. A tüdő alveolusában a hemoglobin oxigénnel telített. Azokban a szövetekben, ahol az oxigéntartalom alacsony, oxihemoglobin lebomlik az oxigén felszabadulásával, amelyet a sejtek használnak fel:

.

A hemoglobin a szén-monoxiddal (II) vegyületet képezhet, amelyet ún karboxihemoglobin:

.

A karboxihemoglobin nem képes oxigént kötni. Ezért fordul elő szén-monoxid-mérgezés.

A hemoglobint és más hem-tartalmú fehérjéket (mioglobin, citokrómok) is ún. hemoproteinekösszetételükben a hem jelenléte miatt (19. ábra).

Rizs. 19. Gem

Foszfoproteinek

A foszfoproteinek összetételükben olyan foszforsav-maradékokat tartalmaznak, amelyek észterkötéssel kapcsolódnak az aminosavmaradékok hidroxilcsoportjához (20. ábra).

Rizs. 20. Foszfoprotein

A foszfoproteinek közé tartozik a tejfehérje kazein. Nemcsak foszforsav maradványokat, hanem kalciumionokat is tartalmaz. A foszfor és a kalcium nagy mennyiségben szükséges a növekvő szervezet számára, különösen a csontváz kialakításához. A kazein mellett sok más foszfoprotein is található a sejtekben. A foszfoproteinek defoszforiláción eshetnek át, azaz. foszfátcsoport elvesztése:

foszfoprotein + H 2 fehérje + H 3 RO 4

A defoszforilált fehérjék bizonyos körülmények között újra foszforilálódhatnak. Biológiai aktivitásuk attól függ, hogy molekulájukban van-e foszfátcsoport. Egyes fehérjék foszforilált formában mutatják biológiai funkciójukat, mások defoszforilált formában. A foszforiláció-defoszforiláció számos biológiai folyamatot szabályoz.

Lipoproteinek

A lipoproteinek kovalens kötésű lipideket tartalmazó fehérjék. Ezek a fehérjék a sejtmembránokban találhatók. A lipid (hidrofób) komponens tartja a fehérjét a membránban (21. ábra).

Rizs. 21. Lipoproteinek a sejtmembránban

A lipoproteinek közé tartoznak azok a vérfehérjék is, amelyek részt vesznek a lipidek szállításában, és nem képeznek velük kovalens kötést.

Glikoproteinek

A glikoproteinek protetikai csoportként kovalens kötésű szénhidrát komponenst tartalmaznak. A glikoproteineket a valódi glikoproteinekÉs proteoglikánok. A valódi glikoproteinek szénhidrátcsoportjai általában 15-20 monoszacharid komponenst tartalmaznak, a proteoglikánokban nagyon sok monoszacharid maradékból épülnek fel (22. ábra).

Rizs. 22. Glikoproteinek

A glikoproteinek széles körben elterjedtek a természetben. A titkokban (nyálban stb.), sejtmembránok, sejtfalak, sejtközi anyag, kötőszövet részeként, stb. Számos enzim és transzportfehérje glikoprotein.

Osztályozás funkció szerint

Az elvégzett funkciók szerint a fehérjék szerkezeti, táplálkozási és raktározási fehérjékre oszthatók, kontraktilis, szállító, katalitikus, védő, receptor, szabályozó stb.

Strukturális fehérjék

A strukturális fehérjék közé tartozik a kollagén, elasztin, keratin, fibroin. A fehérjék a sejtmembránok kialakításában vesznek részt, különösen csatornákat képezhetnek bennük, vagy más funkciókat is elláthatnak (23. ábra).

Rizs. 23. Sejthártya.

Tápanyag és raktározó fehérjék

A tápanyag fehérje a kazein, melynek fő funkciója a növekvő szervezet aminosavakkal, foszforral és kalciummal való ellátása. A raktározási fehérjék közé tartozik a tojásfehérje, a növényi magfehérjék. Ezeket a fehérjéket az embriók fejlődése során fogyasztják. Az emberi és állati szervezetben a fehérjék nem raktározódnak tartalékban, azokat szisztematikusan táplálékkal kell ellátni, különben disztrófia alakulhat ki.

Összehúzódó fehérjék

A kontraktilis fehérjék biztosítják az izmok munkáját, protozoonban a flagellák és csillók mozgását, a sejtek alakjának változását, a sejtszervecskék mozgását a sejten belül. Ezek a fehérjék a miozin és az aktin. Ezek a fehérjék nem csak az izomsejtekben találhatók meg, hanem szinte bármilyen állati szövet sejtjében megtalálhatók.

Transport fehérjék

A bekezdés elején tárgyalt hemoglobin a transzportfehérje klasszikus példája. Vannak más fehérjék is a vérben, amelyek biztosítják a lipidek, hormonok és egyéb anyagok szállítását. A sejtmembránok olyan fehérjéket tartalmaznak, amelyek glükózt, aminosavakat, ionokat és néhány más anyagot szállítanak a membránon keresztül. ábrán A 24. ábra sematikusan mutatja a glükóz transzporter működését.

Rizs. 24. Glükóz szállítása a sejtmembránon keresztül

Enzim fehérjék

A katalitikus fehérjék vagy enzimek a fehérjék legváltozatosabb csoportját alkotják. A szervezetben szinte minden kémiai reakció enzimek részvételével megy végbe. A mai napig több ezer enzimet fedeztek fel. Ezeket a következő bekezdésekben részletesebben tárgyaljuk.

Védő fehérjék

Ebbe a csoportba tartoznak azok a fehérjék, amelyek megvédik a szervezetet más organizmusok inváziójától, vagy megvédik a károsodástól. immunglobulinok, vagy antitestek, képesek felismerni a szervezetbe került baktériumokat, vírusokat vagy idegen fehérjéket, hozzájuk kötődni és semlegesíteni.

A vér egyéb összetevői, a trombin és a fibrinogén fontos szerepet játszanak a véralvadás folyamatában. Megvédik a testet a vérvesztéstől, ha az erek megsérülnek. A trombin hatására a polipeptid lánc fragmentumai lehasadnak a fibrinogén molekulákról, aminek eredményeként fibrin:

fibrinogén fibrin.

A képződött fibrinmolekulák aggregálódnak, és hosszú, oldhatatlan láncokat képeznek. A vérrög kezdetben laza, majd a láncok közötti keresztkötések stabilizálják. Összesen körülbelül 20 fehérje vesz részt a véralvadás folyamatában. A génjeik szerkezetének megsértése olyan betegség oka, mint vérzékenység- Csökkent véralvadás.

Receptor fehérjék

A sejtmembrán számos molekula számára akadályt jelent, beleértve azokat a molekulákat is, amelyeket arra terveztek, hogy jeleket továbbítsanak a sejtekbe. Ennek ellenére a cella képes kívülről érkező jeleket fogadni, mivel a felületén speciális receptorok amelyek közül sok fehérje. Egy szignálmolekula, például egy hormon, egy receptorral kölcsönhatásba lépve hormon-receptor komplexet képez, amelyből a jel továbbadódik, mint általában, egy fehérje hírvivőhöz. Ez utóbbi egy sor kémiai reakciót indít el, melynek eredménye a sejt biológiai válasza egy külső jel hatására (25. ábra).

25. ábra. Külső jelek továbbítása a sejtbe

Szabályozó fehérjék

A biológiai folyamatok szabályozásában részt vevő fehérjéket szabályozó fehérjéknek nevezzük. Néhány közülük tartozik hormonok. InzulinÉs glukagon szabályozza a vércukorszintet. Szabályozó fehérjék a növekedési hormon, amely meghatározza a test méretét, valamint a mellékpajzsmirigy hormon, amely szabályozza a foszfátok és a kalciumionok cseréjét. Ebbe a fehérjék osztályába tartoznak más, az anyagcsere szabályozásában részt vevő fehérjék is.

Érdekes tudni! Egyes antarktiszi halak plazmája fagyálló tulajdonságú fehérjéket tartalmaz, amelyek megvédik a halakat a fagyástól, és számos rovarnál a szárnyak rögzítési pontjain található a szinte tökéletes rugalmasságú resilin nevű fehérje. Az egyik afrikai növényben a monellin fehérje nagyon édes ízű szintetizálódik.

Mókusok- nagy molekulatömegű szerves vegyületek, amelyek α-aminosavak maradékaiból állnak.

BAN BEN fehérje összetétele magában foglalja a szenet, hidrogént, nitrogént, oxigént, ként. Egyes fehérjék komplexeket képeznek más foszfort, vasat, cinket és rezet tartalmazó molekulákkal.

A fehérjék nagy molekulatömegűek: tojásalbumin - 36 000, hemoglobin - 152 000, miozin - 500 000. Összehasonlításképpen: az alkohol molekulatömege 46, ecetsav - 60, benzol - 78.

A fehérjék aminosav összetétele

Mókusok- nem periodikus polimerek, amelyek monomerjei α-aminosavak. Általában 20 fajta α-aminosavat neveznek fehérjemonomernek, bár ezek közül több mint 170-et találtak sejtekben és szövetekben.

Attól függően, hogy az aminosavak szintetizálhatók-e az emberek és más állatok testében, a következők: nem esszenciális aminosavak- szintetizálható esszenciális aminosavak- nem szintetizálható. Az esszenciális aminosavakat étellel kell bevinni. A növények mindenféle aminosavat szintetizálnak.

Az aminosav összetételtől függően fehérjék: teljes- tartalmazza az aminosavak teljes készletét; hibás- egyes aminosavak hiányoznak az összetételükből. Ha a fehérjék csak aminosavakból állnak, akkor ún egyszerű. Ha a fehérjék az aminosavak mellett nem aminosav komponenst (protéziscsoportot) is tartalmaznak, akkor ún. összetett. A protéziscsoportot fémek (fémproteinek), szénhidrátok (glikoproteinek), lipidek (lipoproteinek), nukleinsavak (nukleoproteinek) képviselhetik.

Minden aminosavak tartalmazzák: 1) egy karboxilcsoport (-COOH), 2) egy aminocsoport (-NH 2), 3) egy gyök vagy R-csoport (a molekula többi része). A gyök szerkezete a különböző típusú aminosavakban eltérő. Az aminosavakat alkotó aminocsoportok és karboxilcsoportok számától függően a következők vannak: semleges aminosavak egy karboxilcsoporttal és egy aminocsoporttal rendelkezik; bázikus aminosavak egynél több aminocsoporttal rendelkezik; savas aminosavak egynél több karboxilcsoportot tartalmaz.

Az aminosavak azok amfoter vegyületek, mivel oldatban savként és bázisként is működhetnek. Vizes oldatokban az aminosavak különböző ionos formákban léteznek.

Peptid kötés

Peptidek- peptidkötéssel összekapcsolt aminosav-maradékokból álló szerves anyagok.

A peptidek képződése az aminosavak kondenzációs reakciójának eredményeként megy végbe. Amikor az egyik aminosav aminocsoportja kölcsönhatásba lép egy másik aminosav karboxilcsoportjával, kovalens nitrogén-szén kötés jön létre közöttük, amit ún. peptid. A peptidet alkotó aminosavak számától függően vannak dipeptidek, tripeptidek, tetrapeptidek stb. A peptidkötés kialakulása sokszor megismételhető. Ez a formációhoz vezet polipeptidek. A peptid egyik végén egy szabad aminocsoport (úgynevezett N-terminális), a másik végén pedig egy szabad karboxilcsoport (úgynevezett C-terminális) található.

A fehérjemolekulák térbeli szerveződése

A fehérjék bizonyos specifikus funkcióinak ellátása molekuláik térbeli konfigurációjától függ, emellett energetikailag kedvezőtlen a sejt számára, hogy a fehérjéket kitágult formában, lánc formájában tartsa, ezért a polipeptid láncok feltekerednek, felveszik. egy bizonyos háromdimenziós szerkezet vagy konformáció. Válasszon ki 4 szintet fehérjék térbeli szerveződése.

A fehérje elsődleges szerkezete- a fehérjemolekulát alkotó polipeptidlánc aminosav-szekvenciája. Az aminosavak közötti kötés peptid.

Ha egy fehérjemolekula csak 10 aminosavból áll, akkor a fehérjemolekulák elméletileg lehetséges változatainak száma, amelyek az aminosavak váltakozási sorrendjében különböznek egymástól, 10 20. 20 aminosavval még változatosabb kombinációkat készíthetsz belőlük. Körülbelül tízezer különböző fehérjét találtak az emberi szervezetben, amelyek mind egymástól, mind más szervezetek fehérjéitől különböznek.

Ez a fehérjemolekula elsődleges szerkezete, amely meghatározza a fehérjemolekulák tulajdonságait és térbeli konfigurációját. Egyetlen aminosav helyettesítése egy másikkal a polipeptidláncban a fehérje tulajdonságainak és funkcióinak megváltozásához vezet. Például a hemoglobin β-alegységében a hatodik glutamin aminosav helyettesítése valinnal ahhoz a tényhez vezet, hogy a hemoglobin molekula egésze nem tudja ellátni fő funkcióját - oxigénszállítást; ilyenkor az emberben betegség – sarlósejtes vérszegénység – alakul ki.

másodlagos szerkezet- a polipeptidlánc spirálba rendezett hajtogatása (úgy néz ki, mint egy nyújtott rugó). A hélix tekercseit karboxilcsoportok és aminocsoportok közötti hidrogénkötések erősítik. A hidrogénkötések kialakításában szinte minden CO és NH csoport részt vesz. Gyengébbek, mint a peptidek, de sokszor ismétlődően stabilitást és merevséget kölcsönöznek ennek a konfigurációnak. A másodlagos szerkezet szintjén fehérjék találhatók: fibroin (selyem, háló), keratin (haj, köröm), kollagén (inak).

Harmadlagos szerkezet- kémiai kötések (hidrogén, ionos, diszulfid) létrejöttéből adódó polipeptid láncok gömbökbe tömörítése, valamint az aminosavak gyökök közötti hidrofób kölcsönhatások létrejötte. A harmadlagos szerkezet kialakításában a fő szerepet a hidrofil-hidrofób kölcsönhatások játsszák. A vizes oldatokban a hidrofób gyökök hajlamosak elbújni a víz elől, csoportosulva a gömbölyű belsejében, míg a hidrofil gyökök a hidratáció (vízdipólusokkal való kölcsönhatás) következtében hajlamosak megjelenni a molekula felületén. Egyes fehérjékben a tercier szerkezetet diszulfid kovalens kötések stabilizálják, amelyek a két ciszteinmaradék kénatomjai között képződnek. A harmadlagos szerkezet szintjén enzimek, antitestek, egyes hormonok találhatók.

Negyedidős szerkezet komplex fehérjékre jellemző, amelyek molekuláit két vagy több gömböcske alkotja. Az alegységeket ionos, hidrofób és elektrosztatikus kölcsönhatások tartják a molekulában. Néha a kvaterner szerkezet kialakulása során diszulfid kötések lépnek fel az alegységek között. A legtöbbet vizsgált kvaterner szerkezetű fehérje az hemoglobin. Két α-alegység (141 aminosav) és két β-alegység (146 aminosav) alkotja. Mindegyik alegység egy vasat tartalmazó hemmolekulához kapcsolódik.

Ha valamilyen okból a fehérjék térbeli konformációja eltér a normálistól, a fehérje nem tudja ellátni funkcióit. Például a "bolondmarha-kór" (szivacsos agyvelőbántalom) oka a prionok, az idegsejtek felszíni fehérjéinek abnormális konformációja.

A fehérje tulajdonságai

Az aminosav összetétel, a fehérje molekula szerkezete határozza meg tulajdonságait. A fehérjék az aminosavgyökök által meghatározott bázikus és savas tulajdonságokat egyesítik: minél több savas aminosav van egy fehérjében, annál kifejezettebb a savas tulajdonságai. A H + adásának és csatolásának képessége határozza meg A fehérjék puffer tulajdonságai; az egyik legerősebb puffer a vörösvértestekben lévő hemoglobin, amely állandó szinten tartja a vér pH-ját. Vannak oldható fehérjék (fibrinogén), vannak oldhatatlan fehérjék, amelyek mechanikai funkciókat látnak el (fibroin, keratin, kollagén). Vannak kémiailag aktív fehérjék (enzimek), vannak kémiailag inaktívak, ellenállnak a különböző környezeti feltételeknek és rendkívül instabilok.

Külső tényezők (hő, ultraibolya sugárzás, nehézfémek és sóik, pH-változások, sugárzás, kiszáradás)

a fehérjemolekula szerkezeti szerveződésének megsértését okozhatja. Az adott fehérjemolekulában rejlő háromdimenziós konformáció elvesztésének folyamatát ún. denaturáció. A denaturáció oka egy adott fehérjeszerkezetet stabilizáló kötések felszakadása. Kezdetben a leggyengébb kötelékek szakadnak meg, majd ha a körülmények keményebbé válnak, még erősebbek. Ezért először a kvaterner, majd a harmadlagos és másodlagos szerkezetek vesznek el. A térbeli konfiguráció változása a fehérje tulajdonságainak megváltozásához vezet, és ennek következtében lehetetlenné teszi a fehérje biológiai funkcióinak ellátását. Ha a denaturáció nem jár együtt az elsődleges szerkezet tönkremenetelével, akkor lehet megfordítható, ebben az esetben a fehérjére jellemző konformáció öngyógyulása következik be. Az ilyen denaturációt például membránreceptor fehérjéknek vetik alá. A fehérje szerkezetének denaturáció utáni helyreállításának folyamatát ún renaturáció. Ha a fehérje térbeli konfigurációjának helyreállítása lehetetlen, akkor denaturációt nevezünk visszafordíthatatlan.

A fehérjék funkciói

Funkció	Példák és magyarázatok
Építkezés	A fehérjék részt vesznek a sejtes és extracelluláris struktúrák kialakításában: a sejtmembránok (lipoproteinek, glikoproteinek), a haj (keratin), az inak (kollagén) stb. részei.
Szállítás	A hemoglobin vérfehérje oxigént köt, és a tüdőből minden szövetbe és szervbe szállítja, azokból pedig a szén-dioxid a tüdőbe kerül; A sejtmembránok összetétele speciális fehérjéket tartalmaz, amelyek bizonyos anyagok és ionok aktív és szigorúan szelektív átvitelét biztosítják a sejtből a külső környezetbe és vissza.
Szabályozó	A fehérjehormonok részt vesznek az anyagcsere folyamatok szabályozásában. Például az inzulin hormon szabályozza a vércukorszintet, elősegíti a glikogén szintézist, és fokozza a zsírok képződését a szénhidrátokból.
Védő	Az idegen fehérjék vagy mikroorganizmusok (antigének) szervezetbe való behatolására válaszul speciális fehérjék képződnek - olyan antitestek, amelyek képesek megkötni és semlegesíteni őket. A fibrinogénből képződő fibrin segít megállítani a vérzést.
Motor	Az aktin és a miozin kontraktilis fehérjék biztosítják az izomösszehúzódást többsejtű állatokban.
Jel	A fehérjék molekulái beágyazódnak a sejt felszíni membránjába, amelyek a környezeti tényezők hatására képesek megváltoztatni harmadlagos szerkezetüket, így fogadják a külső környezetből érkező jeleket, és parancsokat továbbítanak a sejtnek.
lefoglal	Az állatok testében a fehérjék általában nem raktározódnak, kivéve a tojásalbumint és a tejkazeint. De a szervezetben lévő fehérjéknek köszönhetően bizonyos anyagok tartalékba rakhatók, például a hemoglobin lebomlásakor a vas nem ürül ki a szervezetből, hanem elraktározódik, komplexet képezve a ferritin fehérjével.
Energia	1 g fehérje végtermékké történő lebontásával 17,6 kJ szabadul fel. Először a fehérjék aminosavakra, majd a végtermékekre - vízre, szén-dioxidra és ammóniára - bomlanak. A fehérjéket azonban csak akkor használják fel energiaforrásként, ha más forrásokat (szénhidrátokat és zsírokat) elhasználnak.
katalitikus	A fehérjék egyik legfontosabb funkciója. Feltéve fehérjékkel - enzimekkel, amelyek felgyorsítják a sejtekben előforduló biokémiai reakciókat. Például a ribulóz-bifoszfát-karboxiláz katalizálja a CO2 rögzítését a fotoszintézis során.

Enzimek

Enzimek, vagy enzimek, a fehérjék egy speciális osztálya, amelyek biológiai katalizátorok. Az enzimeknek köszönhetően a biokémiai reakciók óriási sebességgel mennek végbe. Az enzimreakciók sebessége több tízezerszer (és néha milliókkal) nagyobb, mint a szervetlen katalizátorok reakcióinak sebessége. Az anyagot, amelyre az enzim hat, nevezzük szubsztrát.

Az enzimek globuláris fehérjék szerkezeti jellemzők Az enzimek két csoportra oszthatók: egyszerű és összetett. egyszerű enzimek egyszerű fehérjék, pl. csak aminosavakból áll. Komplex enzimek komplex fehérjék, pl. a fehérje részen kívül tartalmaznak egy nem fehérje jellegű csoportot is - kofaktor. Egyes enzimek esetében a vitaminok kofaktorként működnek. Az enzimmolekulában egy speciális rész izolálódik, az úgynevezett aktív központ. aktív központ- az enzim egy kis szakasza (3-12 aminosav), ahol a szubsztrát vagy szubsztrátok megkötése az enzim-szubsztrát komplex kialakulásával történik. A reakció befejeződése után az enzim-szubsztrát komplex enzimre és reakciótermék(ek)re bomlik. Egyes enzimek (az aktívak kivételével) allosztérikus központok- azok a helyek, amelyekhez az enzimmunka sebességének szabályozói kapcsolódnak ( alloszterikus enzimek).

Az enzimatikus katalízis reakciókat a következők jellemzik: 1) nagy hatékonyság, 2) szigorú szelektivitás és hatásirány, 3) szubsztrátspecifitás, 4) finom és precíz szabályozás. Az enzimatikus katalízis reakciók szubsztrát- és reakcióspecifitását E. Fischer (1890) és D. Koshland (1959) hipotézise magyarázza.

E. Fisher (billentyűzár hipotézis) azt javasolta, hogy az enzim aktív helyének és a szubsztrátnak a térbeli konfigurációja pontosan megfeleljen egymásnak. A szubsztrátot a "kulcshoz", az enzimet a "zárhoz" hasonlítják.

D. Koshland ("kéz-kesztyű" hipotézis) azt javasolta, hogy a szubsztrát szerkezete és az enzim aktív centruma közötti térbeli megfelelés csak az egymással való kölcsönhatás pillanatában jön létre. Ezt a hipotézist más néven indukált illeszkedési hipotézis.

Az enzimreakciók sebessége függ: 1) hőmérséklettől, 2) enzimkoncentrációtól, 3) szubsztrátkoncentrációtól, 4) pH-tól. Hangsúlyozni kell, hogy mivel az enzimek fehérjék, aktivitásuk fiziológiailag normális körülmények között a legmagasabb.

A legtöbb enzim csak 0 és 40°C közötti hőmérsékleten tud működni. Ezen határokon belül a reakciósebesség körülbelül 2-szeresére nő minden 10 °C-os hőmérséklet-emelkedés esetén. 40 °C feletti hőmérsékleten a fehérje denaturálódik, és az enzim aktivitása csökken. Fagyponthoz közeli hőmérsékleten az enzimek inaktiválódnak.

A szubsztrát mennyiségének növekedésével az enzimatikus reakció sebessége addig növekszik, amíg a szubsztrát molekulák száma egyenlővé nem válik az enzimmolekulák számával. A szubsztrát mennyiségének további növelésével a sebesség nem növekszik, mivel az enzim aktív helyei telítettek. Az enzimkoncentráció növekedése a katalitikus aktivitás növekedéséhez vezet, mivel egységnyi idő alatt nagyobb számú szubsztrát molekula átalakul.

Minden enzimhez van egy optimális pH-érték, amelynél maximális aktivitást mutat (pepszin - 2,0, nyálamiláz - 6,8, hasnyálmirigy-lipáz - 9,0). Magasabb vagy alacsonyabb pH-értékeknél az enzim aktivitása csökken. A pH éles eltolódásával az enzim denaturálódik.

Az alloszterikus enzimek sebességét az alloszterikus központokhoz kapcsolódó anyagok szabályozzák. Ha ezek az anyagok felgyorsítják a reakciót, akkor ún aktivátorok ha lelassulnak - inhibitorok.

Az enzimek osztályozása

A katalizált kémiai átalakulások típusa szerint az enzimek 6 osztályba sorolhatók:

1. oxidoreduktáz(hidrogén-, oxigén- vagy elektronatomok átvitele egyik anyagból a másikba - dehidrogenáz),
2. transzferáz(metil-, acil-, foszfát- vagy aminocsoport átvitele egyik anyagból a másikba – transzamináz),
3. hidrolázok(hidrolízis reakciók, amelyek során két termék képződik a szubsztrátból - amiláz, lipáz),
4. lyázok(nem hidrolitikus hozzáadása a szubsztráthoz, vagy atomcsoport eltávolítása onnan, miközben a C-C, C-N, C-O, C-S kötések felszakadhatnak - dekarboxiláz),
5. izomeráz(intramolekuláris átrendeződés - izomeráz),
6. ligázok(két molekula összekapcsolódása C-C, C-N, C-O, C-S kötések kialakulásának eredményeként - szintetáz).

Az osztályokat alosztályokra és alosztályokra osztják fel. A jelenlegi nemzetközi osztályozásban minden enzimnek saját kódja van, amely négy, pontokkal elválasztott számból áll. Az első szám az osztály, a második az alosztály, a harmadik az alosztály, a negyedik az enzim sorszáma ebben az alosztályban, például az argináz kód 3.5.3.1.

Menj előadások 2. szám"A szénhidrátok és lipidek szerkezete és funkciói"

Menj előadások №4"Az ATP nukleinsavak szerkezete és funkciói"

L az egyes fehérjék lineáris polipeptidláncai az aminosavak funkcionális csoportjainak kölcsönhatása következtében egy bizonyos térbeli háromdimenziós szerkezetet, úgynevezett "konformációt" kapnak. Az egyes fehérjék minden molekulája (azaz azonos elsődleges szerkezettel) oldatban azonos konformációt alkot. Következésképpen minden, a térbeli struktúrák kialakításához szükséges információ a fehérjék elsődleges szerkezetében található.

A fehérjékben a polipeptidláncok konformációjának 2 fő típusa van: másodlagos és harmadlagos szerkezetek.

2. A fehérjék másodlagos szerkezete - a peptidváz funkcionális csoportjai közötti kölcsönhatásból származó térszerkezet.

Ebben az esetben a peptidláncok kétféle szabályos szerkezetet szerezhetnek: α-hélixek

β-szerkezet A β-szerkezet alatt harmonikaszerűen összehajtott laphoz hasonló alakzatot értünk. Az ábra egy-egy polipeptid lánc lineáris régióinak peptidcsoportjainak atomjai között kanyargó, vagy különböző polipeptidcsoportok között kialakuló sok hidrogénkötés eredményeképpen jön létre.

A kötések hidrogének, a makromolekulák különálló fragmentumait stabilizálják.

3. A fehérjék harmadlagos szerkezete - aminosav gyökök közötti kölcsönhatások következtében kialakuló háromdimenziós térszerkezet, amely a polipeptidláncban egymástól jelentős távolságra helyezkedhet el.

Szerkezetileg különböző típusú kölcsönhatásokkal stabilizált másodlagos szerkezeti elemekből áll, amelyekben a hidrofób kölcsönhatások játsszák a legfontosabb szerepet.
a fehérje harmadlagos szerkezetének stabilizálása:

kovalens kötések (két cisztein-maradék között - diszulfid hidak);

ionos kötések az aminosavak ellentétes töltésű oldalcsoportjai között;

· hidrogénkötések;

hidrofil-hidrofób kölcsönhatások. Amikor kölcsönhatásba lép a környező vízmolekulákkal, a fehérjemolekula "hajlamos" felkunkorodni, így az aminosavak nem poláris oldalcsoportjai izolálódnak a vizes oldatból; poláris hidrofil oldalcsoportok jelennek meg a molekula felületén.

4. A kvaterner szerkezet több polipeptid lánc kölcsönös elrendeződése egyetlen fehérje komplex részeként. A kvaterner szerkezetű fehérjét alkotó fehérjemolekulák külön-külön képződnek a riboszómákon, és csak a szintézis befejezése után alkotnak közös szupramolekuláris szerkezetet. Egy kvaterner szerkezetű fehérje tartalmazhat azonos és különböző polipeptidláncokat is. A kvaterner szerkezet stabilizálásában részt vesznek ugyanolyan típusú kölcsönhatások, mint a harmadlagos stabilizációban. A szupramolekuláris fehérje komplexek több tucat molekulából állhatnak.

Szerep.

A peptidek képződése a szervezetben néhány percen belül megtörténik, míg a laboratóriumi kémiai szintézis meglehetősen hosszú folyamat, amely több napig is eltarthat, a szintézis technológia kidolgozása pedig több évig tart. Ennek ellenére azonban meglehetősen súlyos érvek szólnak a természetes peptidek analógjainak szintézisére irányuló munka mellett. Először is, a peptidek kémiai módosításával lehetőség nyílik az elsődleges szerkezeti hipotézis megerősítésére. Egyes hormonok aminosavsorrendje pontosan analógjaik laboratóriumi szintézisével vált ismertté.

Másodszor, a szintetikus peptidek lehetővé teszik az aminosavszekvencia szerkezete és aktivitása közötti kapcsolat részletesebb tanulmányozását. A peptid specifikus szerkezete és biológiai aktivitása közötti kapcsolat tisztázása érdekében hatalmas munkát végeztek több mint ezer analóg szintézisén. Ennek eredményeként kiderült, hogy a peptid szerkezetében csak egy aminosav cseréje többszörösére növelheti biológiai aktivitását, vagy megváltoztathatja annak irányát. Az aminosavszekvencia hosszának megváltoztatása segít meghatározni a peptid aktív központjainak helyét és a receptor kölcsönhatás helyét.

Harmadszor, az eredeti aminosavszekvencia módosulása miatt lehetővé vált farmakológiai készítmények előállítása. A természetes peptidek analógjainak létrehozása lehetővé teszi a molekulák „hatékonyabb” konfigurációinak azonosítását, amelyek fokozzák vagy meghosszabbítják a biológiai hatást.

Negyedszer, a peptidek kémiai szintézise gazdaságilag életképes. A legtöbb terápiás gyógyszer tízszer többe kerülne, ha természetes termékből készülne.

Az aktív peptidek gyakran csak nanogramm mennyiségben találhatók meg a természetben. Ráadásul a természetes forrásokból származó peptidek tisztítási és izolálási módszerei nem tudják teljesen elválasztani a kívánt aminosavszekvenciát az ellenkező vagy más hatású peptidektől. Az emberi szervezet által szintetizált specifikus peptidek esetében pedig csak laboratóriumi szintézissel nyerhetők.

57. A fehérjék osztályozása: egyszerű és összetett, globuláris és fibrilláris, monomer és oligomer. A fehérjék funkciói a szervezetben.

Osztályozás épülettípus szerint

Az általános szerkezeti típus szerint a fehérjék három csoportra oszthatók:

1. Fibrilláris fehérjék - polimereket alkotnak, szerkezetük általában erősen szabályos, és főleg a különböző láncok közötti kölcsönhatások támogatják. Mikrofilamentumokat, mikrotubulusokat, rostokat képeznek, támogatják a sejtek és szövetek szerkezetét. A fibrilláris fehérjék közé tartozik a keratin és a kollagén.

2. A gömbfehérjék vízben oldódnak, a molekula általános alakja többé-kevésbé gömb alakú.

3. Membránfehérjék - olyan doménjeik vannak, amelyek áthaladnak a sejtmembránon, de ezek egy része kinyúlik a membránból az intercelluláris környezetbe és a sejt citoplazmájába. A membránfehérjék receptorok funkcióját látják el, azaz jelátvitelt hajtanak végre, valamint különféle anyagok transzmembrán transzportját is biztosítják. A transzporter fehérjék specifikusak, mindegyik csak bizonyos molekulákat vagy egy bizonyos típusú jelet enged át a membránon.

Egyszerű fehérjék , Komplex fehérjék

A peptidláncokon kívül sok fehérje nem aminosav csoportokat is tartalmaz, és e kritérium szerint a fehérjék két nagy csoportra oszthatók - egyszerű és összetett fehérjék(fehérjék). Az egyszerű fehérjék csak polipeptid láncokból állnak, a komplex fehérjék nem aminosav vagy protetikus csoportokat is tartalmaznak.

Egyszerű.

A globuláris fehérjék közé tartoznak:

1. albuminok - széles pH-tartományban (4-8,5) vízben oldódnak, 70-100%-os ammónium-szulfát oldattal kicsapva;

2. a nagyobb molekulatömegű, vízben nehezebben oldódó, sóoldatban oldódó, gyakran szénhidrátrészt tartalmazó, többfunkciós globulinok;

3. hisztonok - alacsony molekulatömegű fehérjék, amelyekben a molekulában magas az arginin- és lizinmaradék-tartalom, ami meghatározza alapvető tulajdonságaikat;

4. a protaminokat még magasabb arginintartalom jellemzi (akár 85%), mint a hisztonok, stabil asszociációkat képeznek a nukleinsavakkal, szabályozó és represszor fehérjékként működnek - a nukleoproteinek szerves része;

5. a prolaminokat magas glutaminsav (30-45%) és prolin (akár 15%) tartalma jellemzi, vízben nem oldódik, 50-90%-os etanolban oldódik;

6. a glutelinok körülbelül 45% glutaminsavat tartalmaznak, a prolaminokhoz hasonlóan gyakrabban találhatók meg a gabonafehérjékben.

A rostos fehérjéket rostos szerkezet jellemzi, vízben és sóoldatban gyakorlatilag nem oldódnak. A molekulákban a polipeptidláncok egymással párhuzamosan helyezkednek el. Vegyen részt a kötőszövet szerkezeti elemeinek (kollagén, keratin, elasztin) kialakításában.

Komplex fehérjék

(fehérjék, holoproteinek) - kétkomponensű fehérjék, amelyekben a peptidláncok (egy egyszerű fehérje) mellett egy nem aminosav jellegű komponens is található - egy protéziscsoport. A komplex fehérjék hidrolízise során az aminosavak mellett a nem fehérje rész, illetve annak bomlástermékei szabadulnak fel.

Különféle szerves (lipidek, szénhidrátok) és szervetlen (fémek) anyagok működhetnek protéziscsoportként.

A protéziscsoportok kémiai természetétől függően a következő osztályokat különböztetjük meg a komplex fehérjék között:

· Protetikai csoportként kovalensen kötött szénhidrátmaradékokat tartalmazó glikoproteinek és alosztályuk - proteoglikánok, mukopoliszacharid protéziscsoportokkal. A szerin vagy treonin hidroxilcsoportjai általában részt vesznek a szénhidrát-maradékokkal való kötések kialakításában. Az extracelluláris fehérjék többsége, különösen az immunglobulinok, glikoprotein. A proteoglikánokban a szénhidrát rész körülbelül 95%, ezek az extracelluláris mátrix fő összetevői.

Protetikai részként nem kovalensen kötött lipideket tartalmazó lipoproteinek. A fehérjék által képzett lipoproteinek-apolipoproteinek lipidekkel, amelyek hozzájuk kötődnek és lipidtranszport funkciót látnak el.

· Nem hem koordinált fémionokat tartalmazó metalloproteinek. A metalloproteinek között vannak raktározási és szállítási funkciókat ellátó fehérjék (például vastartalmú ferritin és transzferrin) és enzimek (például cinktartalmú karboanhidráz és különféle szuperoxid-diszmutázok, amelyek aktívként tartalmaznak rezet, mangánt, vasat és egyéb fémionokat központok)

A nem kovalensen kapcsolt DNS-t vagy RNS-t tartalmazó nukleoproteinek, különösen a kromoszómákat alkotó kromatin egy nukleoprotein.

Protetikus csoportként kovalensen kötött foszforsav-maradékokat tartalmazó foszfoproteinek. A szerin vagy treonin hidroxilcsoportjai részt vesznek a foszfáttal való észterkötés kialakításában, a foszfoproteinek különösen a tejkazein:

Kromoproteinek - különböző kémiai természetű színes protetikus csoportokkal rendelkező összetett fehérjék gyűjtőneve. Ezek közé tartozik számos fémtartalmú porfirin protéziscsoporttal rendelkező fehérje, amelyek különféle funkciókat látnak el - hemoproteinek (hemet tartalmazó fehérjék - hemoglobin, citokrómok stb. protetikai csoportként), klorofillok; flavincsoportot tartalmazó flavoproteinek stb.

1. Strukturális funkció

2. Védő funkció

3. Szabályozó funkció

4. Riasztás funkció

5. Szállítási funkció

6. Tartalék (tartalék) funkció

7. Receptor funkció

8. Motor (motor) funkció

Antoine Francois de Fourcroix, a fehérjék kutatásának alapítója

A fehérjéket a 18. században a biológiai molekulák külön osztályaként azonosították Antoine Fourcroix francia kémikus és más tudósok munkája eredményeként, amelyekben a fehérjék hő vagy savak hatására koaguláló (denaturáló) tulajdonságát jegyezték fel. . Akkoriban olyan fehérjéket kutattak, mint az albumin ("tojásfehérje"), a fibrin (a vérből származó fehérje) és a búzaszemekből származó glutén. Gerrit Mulder holland kémikus a fehérjék összetételét elemezte, és azt feltételezte, hogy szinte minden fehérjének hasonló empirikus képlete van. A "fehérje" kifejezést hasonló molekulákra 1838-ban javasolta Jakob Berzelius svéd kémikus. Mulder azonosította a fehérjék - aminosavak - bomlástermékeit is, és az egyik (leucin) esetében kis hibahatárral meghatározta a molekulatömeget - 131 dalton. 1836-ban Mulder javasolta a fehérjék kémiai szerkezetének első modelljét. A gyökök elmélete alapján megfogalmazta a fehérjeösszetétel minimális szerkezeti egysége, a C 16 H 24 N 4 O 5 fogalmát, amelyet "fehérjének" neveztek, és az elméletet - "fehérje elmélet". A fehérjékre vonatkozó új adatok felhalmozódásával az elméletet ismételten kritizálták, de az 1850-es évek végéig a kritikák ellenére is általánosan elfogadottnak számított.

A 19. század végére a fehérjéket alkotó aminosavak többségét vizsgálták. 1894-ben Albrecht Kossel német fiziológus felvetette azt az elméletet, hogy az aminosavak a fehérjék alapvető építőkövei. A 20. század elején Emil Fischer német kémikus kísérletileg bebizonyította, hogy a fehérjék peptidkötésekkel összekapcsolt aminosav-maradékokból állnak. Elvégezte egy fehérje aminosavszekvenciájának első elemzését is, és elmagyarázta a proteolízis jelenségét.

A fehérjék szervezetben betöltött központi szerepét azonban csak 1926-ban ismerték fel, amikor is James Sumner amerikai kémikus (később Nobel-díjas) kimutatta, hogy az ureáz enzim fehérje.

A tiszta fehérjék izolálásának nehézségei megnehezítették tanulmányozásukat. Ezért az első vizsgálatokat a nagy mennyiségben tisztítható polipeptidek felhasználásával végezték el, azaz vérfehérjékkel, csirketojással, különféle toxinokkal, valamint a vágás után felszabaduló emésztő/metabolikus enzimekkel. Az 1950-es évek végén a cég Armor Hot Dog Co. képes volt megtisztítani egy kilogramm szarvasmarha-hasnyálmirigy-ribonukleáz A-t, amely sok tudós kísérleti tárgyává vált.

William Astbury 1933-ban javasolta azt az elképzelést, hogy a fehérjék másodlagos szerkezete az aminosavak közötti hidrogénkötések kialakulásának eredménye, de Linus Paulingot tartják az első tudósnak, aki sikeresen megjósolta a fehérjék másodlagos szerkezetét. Később Walter Kauzman Kai Linderström-Lang munkásságára támaszkodva jelentősen hozzájárult a fehérjék harmadlagos szerkezetének kialakulásának törvényszerűségeinek és a hidrofób kölcsönhatások szerepének megértéséhez ebben a folyamatban. 1949-ben Fred Sanger meghatározta az inzulin aminosavszekvenciáját, ily módon bizonyítva, hogy a fehérjék aminosavak lineáris polimerei, nem pedig elágazó (mint egyes cukrok) láncai, kolloidjai vagy cikloi. Az első egyatomos röntgendiffrakción alapuló fehérjeszerkezeteket az 1960-as években, NMR-vizsgálattal pedig az 1980-as években állították elő. 2006-ban a Protein Data Bank körülbelül 40 000 fehérjeszerkezetet tartalmazott.

A 21. században a fehérjék vizsgálata minőségileg új szintre lépett, amikor nemcsak az egyes tisztított fehérjéket vizsgálják, hanem az egyes sejtek, szövetek nagyszámú fehérje számának és poszttranszlációs módosulásának egyidejű változását is. vagy organizmusok. A biokémia ezen területét proteomikának nevezik. A bioinformatikai módszerek segítségével lehetővé vált nemcsak a röntgenszerkezet-elemzési adatok feldolgozása, hanem egy fehérje szerkezetének előrejelzése is az aminosavszekvenciája alapján. Jelenleg a nagy fehérjekomplexek krioelektronmikroszkópos vizsgálata, valamint a kis fehérjék és nagy fehérjék doménjeinek számítógépes programok segítségével történő előrejelzése már közeledik a struktúrák atomi szintű felbontásához.

Tulajdonságok

Egy fehérje mérete az aminosavak számában vagy daltonokban (molekulatömegben) mérhető, gyakrabban a molekula viszonylag nagy mérete miatt származtatott egységekben - kilodaltonban (kDa). Az élesztőfehérjék átlagosan 466 aminosavból állnak, és molekulatömege 53 kDa. A jelenleg ismert legnagyobb fehérje, a titin, az izomszarkomerek alkotóeleme; különböző izoformáinak molekulatömege 3000 és 3700 kDa között változik, 38 138 aminosavból áll (az emberi izoszolusban).

A fehérjék vízben való oldhatósága változó, de a legtöbb fehérje oldódik benne. Az oldhatatlan anyagok közé tartozik például a keratin (a hajat, emlősszőrt, madártollat ​​stb. alkotó fehérje) és a fibroint, amely a selyem és a pókháló része. A fehérjéket szintén hidrofil és hidrofób csoportokra osztják. A hidrofilek közé tartozik a citoplazma, a sejtmag és az intercelluláris anyag legtöbb fehérje, beleértve az oldhatatlan keratint és a fibroint. A hidrofóbok közé tartozik az integrált membránfehérjék biológiai membránjait alkotó fehérjék többsége, amelyek kölcsönhatásba lépnek a hidrofób membránlipidekkel (ezeknek a fehérjéknek általában kis hidrofil régiói vannak).

Denaturáció

A csirke tojásfehérje visszafordíthatatlan denaturálása magas hőmérséklet hatására

Általános szabály, hogy a fehérjék megtartják szerkezetüket, és ezáltal fizikai-kémiai tulajdonságaikat, például oldhatóságukat olyan körülmények között, mint a hőmérséklet, és amelyekhez a szervezet alkalmazkodik. Ezen feltételek megváltoztatása, például a fehérje savval vagy lúggal való melegítése vagy kezelése a fehérje kvaterner, tercier és másodlagos szerkezetének elvesztését eredményezi. A natív struktúra fehérje (vagy más biopolimer) általi elvesztését denaturációnak nevezzük. A denaturáció lehet teljes vagy részleges, reverzibilis vagy irreverzibilis. A mindennapi életben a visszafordíthatatlan fehérjedenaturáció leghíresebb esete a csirke tojás főzése, amikor magas hőmérséklet hatására a vízben oldódó átlátszó fehérje ovalbumin sűrűvé, oldhatatlanná és átlátszatlanná válik. A denaturáció bizonyos esetekben reverzibilis, mint például a vízben oldódó fehérjék ammóniumsókkal történő kicsapása (kicsapása), és tisztítási módszerként szolgál.

Egyszerű és összetett fehérjék

A peptidláncok mellett sok fehérje nem aminosav fragmentumokat is tartalmaz, e kritérium szerint a fehérjéket két nagy csoportba sorolják - egyszerű és összetett fehérjékre (fehérjékre). Az egyszerű fehérjék csak aminosav láncokat tartalmaznak, az összetett fehérjék nem aminosav fragmentumokat is tartalmaznak. Ezeket a nem fehérje jellegű fragmentumokat a komplex fehérjék összetételében "protéziscsoportoknak" nevezik. A protéziscsoportok kémiai természetétől függően a következő osztályokat különböztetjük meg a komplex fehérjék között:

• Protetikai csoportként kovalensen kötött szénhidrát-maradékokat tartalmazó glikoproteinek és alosztályuk, a proteoglikánok, mukopoliszacharid protéziscsoportokkal. A szerin vagy treonin hidroxilcsoportjai általában részt vesznek a szénhidrát-maradékokkal való kötések kialakításában. Az extracelluláris fehérjék többsége, különösen az immunglobulinok, glikoprotein. A proteoglikánokban a szénhidrát rész körülbelül 95%, ezek az extracelluláris mátrix fő összetevői.
• Nem kovalens kötésű lipideket tartalmazó lipoproteinek protézisként. A fehérjék által képzett lipoproteinek-apolipoproteinek lipidekkel, amelyek hozzájuk kötődnek és lipidtranszport funkciót látnak el.
• Nem hem koordinált fémionokat tartalmazó metalloproteinek. A metalloproteinek között vannak raktározási és szállítási funkciókat ellátó fehérjék (például vastartalmú ferritin és transzferrin) és enzimek (például cinktartalmú karboanhidráz és különféle szuperoxid-diszmutázok, amelyek aktív centrumként rezet, mangánt, vasat és egyéb fémionokat tartalmaznak) )
• A nem kovalensen kapcsolt DNS-t vagy RNS-t, különösen a kromoszómákat alkotó kromatint tartalmazó nukleoproteinek nukleoprotein.
• Protetikus csoportként kovalensen kötött foszforsav-maradékokat tartalmazó foszfoproteinek. A szerin vagy treonin hidroxilcsoportjai részt vesznek a foszfáttal való észterkötés kialakításában, a foszfoproteinek különösen a tejkazein.
• A kromoproteinek a különböző kémiai természetű színes protetikus csoportokkal rendelkező összetett fehérjék gyűjtőneve. Ezek közé tartozik számos fémtartalmú porfirin protéziscsoporttal rendelkező fehérje, amelyek különféle funkciókat látnak el - hemoproteinek (hemet tartalmazó fehérjék - hemoglobin, citokrómok stb. protetikai csoportként), klorofillok; flavin csoporttal rendelkező flavoproteinek stb.

fehérje szerkezete

• Harmadlagos szerkezet- a polipeptidlánc térszerkezete (a fehérjét alkotó atomok térbeli koordinátáinak halmaza). Szerkezetileg különböző típusú kölcsönhatásokkal stabilizált másodlagos szerkezeti elemekből áll, amelyekben a hidrofób kölcsönhatások fontos szerepet játszanak. A harmadlagos struktúra stabilizálásában részt vesznek:
  • kovalens kötések (két cisztein-maradék között - diszulfid hidak);
  • ionos kötések az aminosavak ellentétes töltésű oldalcsoportjai között;
  • hidrogénkötések;
  • hidrofil-hidrofób kölcsönhatások. Amikor kölcsönhatásba lép a környező vízmolekulákkal, a fehérjemolekula "hajlamos" felkunkorodni, így az aminosavak nem poláris oldalcsoportjai izolálódnak a vizes oldatból; poláris hidrofil oldalcsoportok jelennek meg a molekula felületén.

• Kvaterner szerkezet (vagy alegység, domén) - több polipeptid lánc kölcsönös elrendezése egyetlen fehérje komplex részeként. A kvaterner szerkezetű fehérjét alkotó fehérjemolekulák külön-külön képződnek a riboszómákon, és csak a szintézis befejezése után alkotnak közös szupramolekuláris szerkezetet. Egy kvaterner szerkezetű fehérje tartalmazhat azonos és különböző polipeptidláncokat is. A kvaterner szerkezet stabilizálásában ugyanazok a típusú kölcsönhatások vesznek részt, mint a harmadlagos szerkezet stabilizálásában. A szupramolekuláris fehérje komplexek több tucat molekulából állhatnak.

Fehérje környezet

Egy fehérje háromdimenziós szerkezetének ábrázolásának különböző módjai, példaként a trióz-foszfát-izomeráz enzim felhasználásával. A bal oldalon egy "rúd" modell, az összes atom képével és a köztük lévő kötésekkel; az elemek színekkel jelennek meg. Középen szerkezeti motívumok, α-spirálok és β-lapok láthatók. A fehérje érintkezési felülete a jobb oldalon látható, az atomok van der Waals sugarait figyelembe véve; a színek az oldalak tevékenységének jellemzőit mutatják

Az általános szerkezeti típus szerint a fehérjék három csoportra oszthatók:

Fehérjeszerkezet kialakítása és fenntartása élő szervezetekben

A fehérjék azon képessége, hogy a denaturáció után helyreállítsák a helyes háromdimenziós szerkezetet, lehetővé tette annak a hipotézisnek a felállítását, hogy a fehérje végső szerkezetére vonatkozó minden információ benne van az aminosavszekvenciában. Ma már általánosan elfogadott elmélet, hogy az evolúció eredményeként egy fehérje stabil konformációja minimális szabad energiával rendelkezik az adott polipeptid más lehetséges konformációihoz képest.

Mindazonáltal a sejtekben van egy fehérjecsoport, amelynek feladata a fehérjeszerkezet károsodás utáni helyreállításának biztosítása, valamint fehérjekomplexek létrehozása és disszociációja. Ezeket a fehérjéket chaperonoknak nevezik. Számos chaperon koncentrációja a sejtben a környezeti hőmérséklet meredek emelkedésével növekszik, így a Hsp csoportba tartoznak. hősokk fehérjék- hősokkfehérjék). A chaperonok normális működésének fontosságát a szervezet működése szempontjából az emberi szemlencse részét képező α-kristály chaperon példájával illusztrálhatjuk. A fehérje mutációi a lencse elhomályosulásához vezetnek a fehérje-aggregáció következtében, és ennek eredményeként szürkehályoghoz vezetnek.

Protein szintézis

Kémiai szintézis

A rövid fehérjék kémiai úton szintetizálhatók szerves szintézist alkalmazó módszerek csoportjával – például kémiai ligációval. A legtöbb kémiai szintézis módszer a C-terminálistól az N-terminálisig halad, szemben a bioszintézissel. Így lehetséges egy rövid immunogén peptid (epitóp) szintetizálása, amelyet állatokba történő injekcióval antitestek előállítására vagy hibridómák előállítására használnak; kémiai szintézist is alkalmaznak bizonyos enzimek inhibitorainak előállítására. A kémiai szintézis lehetővé teszi mesterséges, azaz a közönséges fehérjékben nem található aminosavak bejuttatását - például fluoreszcens jelölések rögzítését az aminosavak oldalláncaihoz. A szintézis kémiai módszerei azonban nem hatékonyak, ha a fehérjék 300 aminosavnál hosszabbak; emellett a mesterséges fehérjék hibás harmadlagos szerkezettel rendelkezhetnek, és a mesterséges fehérjék aminosavaiban nincsenek poszttranszlációs módosulások.

Fehérjék bioszintézise

Univerzális út: riboszóma szintézis

A fehérjéket az élő szervezetek aminosavakból szintetizálják a génekben kódolt információk alapján. Minden fehérje egyedi aminosav-szekvenciából áll, amelyet az ezt a fehérjét kódoló gén nukleotidszekvenciája határoz meg. A genetikai kód hárombetűs "szavakból", úgynevezett kodonokból áll; minden kodon egy aminosav fehérjéhez való kapcsolódásáért felelős: például az AUG kombináció a metioninnak felel meg. Mivel a DNS négyféle nukleotidból áll, a lehetséges kodonok száma összesen 64; és mivel a fehérjékben 20 aminosavat használnak, sok aminosavat egynél több kodon határoz meg. A fehérjét kódoló géneket először az RNS polimeráz fehérjék írják át messenger RNS (mRNS) nukleotidszekvenciává.

Az mRNS-molekulán alapuló fehérjeszintézis folyamatát transzlációnak nevezik. A fehérje bioszintézis kezdeti szakaszában, az iniciáció során a metionin kodont általában a riboszóma kis alegységeként ismerik fel, amelyhez fehérje iniciációs faktorok segítségével metionin transzfer RNS (tRNS) kapcsolódik. A startkodon felismerése után a nagy alegység csatlakozik a kis alegységhez, és megkezdődik a transzláció második szakasza - az elongáció. A riboszóma minden egyes elmozdulásakor az mRNS 5"-től a 3"-ig terjedő végétől egy kodon olvassa le az mRNS három nukleotidja (kodonja) és a transzfer RNS komplementer antikodonja közötti hidrogénkötések kialakulását, amelyekhez a megfelelő aminosav kapcsolódik. A peptidkötés szintézisét a riboszomális RNS (rRNS) katalizálja, amely a riboszóma peptidil-transzferáz központját képezi. A riboszómális RNS katalizálja a peptidkötés kialakulását a növekvő peptid utolsó aminosava és a tRNS-hez kapcsolódó aminosav között, a nitrogén- és szénatomokat a reakció szempontjából kedvező pozícióba helyezve. Az aminoacil-tRNS szintetáz enzimek aminosavakat kapcsolnak tRNS-eikhez. A transzláció harmadik, egyben utolsó szakasza, a termináció akkor következik be, amikor a riboszóma eléri a stopkodont, majd a fehérjeterminációs faktorok hidrolizálják a fehérjéből az utolsó tRNS-t, leállítva annak szintézisét. Így a riboszómákban a fehérjék mindig az N-terminálistól a C-terminálisig szintetizálódnak.

Nem riboszómális szintézis

A fehérjék poszttranszlációs módosítása

Miután a transzláció befejeződött és a fehérje felszabadul a riboszómából, a polipeptidlánc aminosavai különféle kémiai módosulásokon mennek keresztül. Példák a fordítás utáni módosításokra:

• különböző funkciós csoportok (acetil-, metil- és foszfátcsoportok) kapcsolódása;
• lipidek és szénhidrogének hozzáadása;
• standard aminosavak cseréje nem standard aminosavakká (citrullin képződése);
• szerkezeti változások kialakulása (diszulfid hidak kialakulása ciszteinek között);
• a fehérje egy részének eltávolítása mind az elején (jelsor), mind pedig egyes esetekben a közepén (inzulin);
• kisméretű fehérjék hozzáadása, amelyek befolyásolják a fehérje lebontását (sumoiláció és ubiquitináció).

Ebben az esetben a módosítás típusa lehet univerzális (ubiquitin monomerekből álló láncok hozzáadása jelzésként szolgál a fehérje proteaszóma általi lebomlásához), és specifikus is erre a fehérjére. Ugyanakkor ugyanaz a fehérje számos módosításon mehet keresztül. Így a hisztonok (az eukariótákban kromatint alkotó fehérjék) különböző körülmények között akár 150 különböző módosuláson is átmenhetnek.

A fehérjék funkciói a szervezetben

Más biológiai makromolekulákhoz (poliszacharidokhoz, lipidekhez) és nukleinsavakhoz hasonlóan a fehérjék is minden élő szervezet nélkülözhetetlen alkotóelemei, részt vesznek a sejt életfolyamatainak többségében. A fehérjék anyagcserét és energiaátalakítást végeznek. A fehérjék a sejtszerkezetek - organellumok - részei, amelyek az extracelluláris térbe szekretálódnak a sejtek közötti jelek cseréjéhez, az élelmiszerek hidrolíziséhez és az intercelluláris anyag képződéséhez.

Megjegyzendő, hogy a fehérjék funkció szerinti osztályozása meglehetősen önkényes, mivel az eukariótákban ugyanaz a fehérje több funkciót is elláthat. Az ilyen multifunkcionalitás jól tanulmányozott példája a lizil-tRNS-szintetáz, az aminoacil-tRNS-szintetázok osztályába tartozó enzim, amely nemcsak a lizint köti a tRNS-hez, hanem számos gén transzkripcióját is szabályozza. A fehérjék enzimatikus tevékenységüknek köszönhetően számos funkciót látnak el. Tehát az enzimek a motor fehérje miozin, a protein kináz szabályozó fehérjéi, a nátrium-kálium adenozin-trifoszfatáz transzportfehérje stb.

katalitikus funkció

A fehérjék legismertebb szerepe a szervezetben a különféle kémiai reakciók katalizálása. Az enzimek specifikus katalitikus tulajdonságokkal rendelkező fehérjék csoportja, vagyis minden enzim egy vagy több hasonló reakciót katalizál. Az enzimek katalizálják a komplex molekulák felhasadásának reakcióit (katabolizmus) és azok szintézisét (anabolizmus), valamint a DNS replikációját és javítását, valamint az RNS templát szintézisét. Több ezer enzim ismert; közöttük, mint például a pepszin lebontja a fehérjéket az emésztés folyamatában. A poszttranszlációs módosítás során egyes enzimek kémiai csoportokat adnak hozzá vagy távolítanak el más fehérjékről. Körülbelül 4000 fehérje által katalizált reakció ismert. A reakció felgyorsulása az enzimatikus katalízis hatására olykor óriási: például az orotát-karboxiláz enzim által katalizált reakció 10 17-szer gyorsabban megy végbe, mint a nem katalizált (78 millió év enzim nélkül, 18 milliszekundum részvételével). az enzim). Azokat a molekulákat, amelyek egy enzimhez kapcsolódnak és a reakció eredményeként megváltoznak, szubsztrátoknak nevezzük.

Bár az enzimek általában több száz aminosavból állnak, ezeknek csak kis része lép kölcsönhatásba a szubsztráttal, és még kevesebb - átlagosan 3-4 aminosav, amelyek gyakran távol helyezkednek el egymástól az elsődleges aminosavszekvenciában - közvetlenül részt vesznek katalízis. Az enzimnek azt a részét, amely a szubsztráthoz köti és a katalitikus aminosavakat tartalmazza, az enzim aktív helyének nevezzük.

szerkezeti funkciója

Védő funkció

A fehérjék védelmi funkcióinak többféle típusa létezik:

Szabályozó funkció

Számos sejten belüli folyamatot fehérjemolekulák szabályoznak, amelyek nem szolgálnak sem energiaforrásként, sem építőanyagként a sejt számára. Ezek a fehérjék szabályozzák a transzkripciót, transzlációt, splicinget, valamint más fehérjék stb. aktivitását. A fehérjék a szabályozó funkciót vagy enzimatikus aktivitásuk (például protein kináz), vagy más molekulákhoz való specifikus kötődés következtében látják el, amelyek általában befolyásolja a kölcsönhatást ezekkel a molekulák enzimekkel.

A hormonokat a vér szállítja. A legtöbb állati hormon fehérje vagy peptid. A hormon receptorhoz való kötődése olyan jel, amely válaszreakciót vált ki a sejtben. A hormonok szabályozzák az anyagok koncentrációját a vérben és a sejtekben, a növekedést, a szaporodást és egyéb folyamatokat. Ilyen fehérjék például az inzulin, amely szabályozza a glükóz koncentrációját a vérben.

A sejtek az intercelluláris anyagon keresztül továbbított jelfehérjék segítségével lépnek kölcsönhatásba egymással. Ilyen fehérjék közé tartoznak például a citokinek és a növekedési faktorok.

szállítási funkció

A fehérjék tartalék (tartalék) funkciója

E fehérjék közé tartoznak az úgynevezett tartalékfehérjék, amelyek energia- és anyagforrásként raktározódnak a növényi magvakban és az állati tojásokban; a harmadlagos tojáshéj fehérjéi (ovalbuminok) és a fő tejfehérje (kazein) szintén főként táplálkozási funkciót látnak el. A szervezetben számos más fehérjét használnak fel aminosavak forrásaként, amelyek viszont az anyagcsere folyamatokat szabályozó biológiailag aktív anyagok prekurzorai.

Receptor funkció

A fehérjereceptorok a citoplazmában vagy a sejtmembránba integrálódhatnak. A receptormolekula egyik része jelet érzékel, amely leggyakrabban kémiai anyag, és bizonyos esetekben fény, mechanikai hatás (például nyújtás) és egyéb ingerek. Amikor egy jelet adunk a molekula egy bizonyos részére - a receptorfehérjére -, annak konformációs változásai következnek be. Ennek eredményeként megváltozik a molekula egy másik részének a konformációja, amely továbbítja a jelet más sejtkomponenseknek. Számos jelzési mechanizmus létezik. Egyes receptorok egy specifikus kémiai reakciót katalizálnak; mások ioncsatornaként szolgálnak, amelyek jel alkalmazásakor nyílnak vagy záródnak; megint mások specifikusan megkötik az intracelluláris hírvivő molekulákat. A membránreceptorokban a molekulának az a része, amely a jelmolekulához kötődik, a sejtfelszínen helyezkedik el, a jelátvivő domén pedig benne.

Motor (motor) funkció

Az állatok által nem szintetizálható aminosavakat esszenciálisnak nevezzük. Az állatokban hiányoznak a bioszintetikus folyamatok kulcsfontosságú enzimei, mint például az aszpartát-kináz, amely katalizálja az aszpartátból lizin, metionin és treonin képződésének első lépését.

Az állatok főként a táplálékukban lévő fehérjékből nyerik az aminosavakat. A fehérjék az emésztés során bomlanak le, ami általában a fehérje savas környezetbe helyezésével és proteázoknak nevezett enzimekkel történő hidrolizálásával kezdődik. Az emésztésből nyert aminosavak egy része a szervezet fehérjéinek szintetizálására szolgál, míg a többi a glükoneogenezis során glükózzá alakul, vagy a Krebs-ciklusban kerül felhasználásra. A fehérje energiaforrásként való felhasználása különösen böjti körülmények között fontos, amikor a szervezet saját fehérjéi, különösen az izmok szolgálnak energiaforrásként. Az aminosavak a szervezet táplálkozásában is fontos nitrogénforrások.

A fehérjék emberi fogyasztására nincsenek egységes normák. A vastagbél mikroflórája olyan aminosavakat szintetizál, amelyeket nem vesznek figyelembe a fehérjenormák összeállításakor.

Fehérje biofizika

A fehérjék fizikai tulajdonságai nagyon összetettek. A fehérjét, mint rendezett „kristályszerű rendszert” – „aperiodikus kristályt” – a röntgendiffrakciós analízis adatai (1 angström felbontásig), a nagy pakolódási sűrűség, a szövetek kooperativitása igazolják. denaturációs folyamat és egyéb tények.

Egy másik hipotézis javára, a fehérjék folyadékszerű tulajdonságait az intraglobuláris mozgások folyamataiban (a korlátozott ugrás vagy folyamatos diffúzió modellje) neutronszórási kísérletek, Mössbauer-spektroszkópia és Mössbauer-sugárzás Rayleigh-szórásos kísérletei igazolják.

Tanulmányi módszerek

Számos módszert alkalmaznak a mintában lévő fehérje mennyiségének meghatározására:

• Spektrofotometriás módszer

Lásd még

Megjegyzések

1. Kémiai szempontból minden fehérje polipeptid. A rövid, 30 aminosavnál rövidebb polipeptidek azonban, különösen a kémiailag szintetizáltak, nem nevezhetők fehérjéknek.
2. Muirhead H., Perutz M. A hemoglobin szerkezete. Csökkentett humán hemoglobin háromdimenziós Fourier-szintézise 5,5 A felbontásnál // Természet: Folyóirat. - 1963. - T. 199. - No. 4894. - S. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. A mioglobin molekula röntgenanalízissel kapott háromdimenziós modellje // Természet: Folyóirat. - 1958. - T. 181. - 4610. sz. - S. 662-666.
4. Leicester, Henry."Berzelius, Johns Jacob". Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner's Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu. A. Ovchinnikov. Bioszerves kémia. - Felvilágosodás, 1987.
6. Fehérjék // Chemical Encyclopedia. - Szovjet Enciklopédia, 1988.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen.„Evolution”, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 – 38. o.. ISBN 978-0-87969-684-9
8. F. Sanger Nobel-előadása
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "A titin, egy hatalmas, rugalmas szarkomer fehérje, amely valószínűleg szerepet játszik a morfogenezisben." Bioesszék 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 – pepszin A
11. S J Énekes. Integrált fehérjék szerkezete és beépítése a membránokba. A sejtbiológia éves áttekintése. 6. kötet, 247-296. 1990
12. Kóbor L. Biokémia 3 kötetben. - M.: Mir, 1984
13. A szelenocisztein egy példa a nem szabványos aminosavra.
14. B. Lewin. Gének. - M ., 1987. - 544 p.
15. Lehninger A. Biokémia alapjai, 3 kötetben. - M.: Mir, 1985.
16. 2. előadás
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "A fehérjeláncok hajtogatását szabályozó alapelvek". Tudomány 181 : 223-229. Nobel előadás. A szerző Stanford Moore-ral és William Steinnel együtt megkapta a kémiai Nobel-díjat "a ribonukleáz vizsgálatáért, különös tekintettel az [egy enzim] aminosavszekvenciája és [az] biológiailag aktív konformációja közötti kapcsolatra".
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekuláris kísérők". Annu. Fordulat. Biochem. 60 : 321-347.

Mi a fehérje és hogyan van elrendezve, valamint az élelmiszer tartalma, és mennyi szükséges a szervezet felszívódásához.

Bármely sejt fejlődik, növekszik és megújul a fehérjének köszönhetően - egy összetett szerves anyag, amely minden biokémiai reakció katalizátora. A DNS állapota, a hemoglobin szállítása, a zsírok lebontása - ez nem egy teljes lista az anyag által a teljes élethez szükséges folyamatos funkciókról. A fehérjék szerepe óriási, rendkívül fontos és fokozott odafigyelést igényel.

Mi az a fehérje

Fehérjék (fehérjék / polipeptidek) - szerves anyagok, természetes polimerek, amelyek húsz egymással összekapcsolt anyagot tartalmaznak. A kombinációk sokfélét kínálnak. A szervezet tizenkét esszenciális aminosav szintézisével egyedül is megbirkózik.

A fehérjében található húsz esszenciális aminosav közül nyolcat a szervezet nem képes önmagában szintetizálni, ezeket táplálékból nyerik. Ezek az élet szempontjából fontos valin, leucin, izoleucin, metionin, triptofán, lizin, treonin, fenilalanin.

Mi az a fehérje

Vannak állati és növényi (származás szerint). Két típusra van szükség.

Állat:

• Hús;
• Egy hal;
• Tejtermékek;
• Tojás.

A tojásfehérje könnyen és szinte teljesen felszívódik a szervezetben (90-92%). A fermentált tejtermékek fehérjéi valamivel rosszabbak (akár 90%). A friss teljes tej fehérjéi még kevésbé (akár 80%-ban) emésztődnek.
A marhahús és a hal értéke az esszenciális aminosavak legjobb kombinációjában rejlik.

Növényi:

• Gabonanövények, gabonafélék;
• hüvelyesek;
• Dió;
• Gyümölcs.

A szója, a repce és a gyapotmag jó aminosav-arányt tartalmaz a szervezet számára. A szemes kultúrákban ez az arány gyengébb.

Nincs ideális aminosavarányú termék. A megfelelő táplálkozás magában foglalja az állati és növényi fehérjék kombinációját.

A "szabályok szerinti" táplálkozás alapja az állati fehérje. Esszenciális aminosavakban gazdag, és biztosítja a növényi fehérje jó felszívódását.

A fehérjék funkciói a szervezetben

A szövetsejtekben számos funkciót lát el:

1. Védő. Az immunrendszer működése az idegen anyagok semlegesítése. Antitestek képződnek.
2. Szállítás. Különféle anyagok ellátása, például (oxigénellátás).
3. Szabályozó. A hormonális háttér fenntartása.
4. Motor. Minden típusú mozgás aktint és miozint biztosít.
5. Műanyag. A kötőszövet állapotát a kollagén tartalom szabályozza.
6. katalitikus. Katalizátor, és felgyorsítja az összes biokémiai reakció áthaladását.
7. Genetikai információk (DNS és RNS molekulák) megőrzése és továbbítása.
8. Energia. Az egész test energiaellátása.

Mások légzést biztosítanak, felelősek az élelmiszerek emésztéséért és szabályozzák az anyagcserét. A fényérzékeny rodopszin fehérje felelős a látás működéséért.

Az erek elasztint tartalmaznak, aminek köszönhetően teljes mértékben működnek. A fibrinogén fehérje biztosítja a véralvadást.

A fehérjehiány tünetei a szervezetben

A fehérjehiány meglehetősen gyakori jelenség a modern ember alultápláltságával és hiperaktív életmódjával. Enyhe formában rendszeres fáradtságban és teljesítményromlásban fejeződik ki. Az elégtelen mennyiség növekedésével a szervezet a tüneteken keresztül jelzi:

1. Általános gyengeség és szédülés. Csökkent hangulat és aktivitás, izomfáradtság megjelenése különösebb fizikai megerőltetés nélkül, a mozgáskoordináció romlása, a figyelem és a memória gyengülése.
2. Fejfájás és rossz alvás. A megjelenő álmatlanság és szorongás hiányt jelez.
3. Gyakori hangulatingadozás, nyűg. Az enzimek és hormonok hiánya az idegrendszer kimerültségét idézi elő: bármilyen okból ingerlékenység, indokolatlan agresszivitás, érzelmi inkontinencia.
4. Sápadt bőr, kiütések. A vastartalmú fehérje hiányában vérszegénység alakul ki, melynek tünetei a bőr és a nyálkahártyák szárazsága, sápadtsága.
5. A végtagok duzzanata. A vérplazma alacsony fehérjetartalma felborítja a víz-só egyensúlyt. A bőr alatti zsír folyadékot halmoz fel a bokában és a bokában.
6. A sebek és horzsolások rossz gyógyulása. A sejtek megújulása az „építőanyag” hiánya miatt gátolt.
7. Törékenység és hajhullás, törékeny körmök. A bőrszárazság, a körömlemez leválása és megrepedezése miatti korpásodás megjelenése a szervezet leggyakoribb jele a fehérjehiányról. A haj és a köröm folyamatosan nő, és azonnal reagál a növekedést és a jó állapotot elősegítő anyagok hiányára.
8. Indokolatlan fogyás. A kilogrammok látható ok nélküli eltűnése abból adódik, hogy a szervezetnek kompenzálnia kell az izomtömeg miatti fehérjehiányt.
9. A szív és az erek elégtelensége, a légszomj megjelenése. A légzőrendszer, az emésztőrendszer, a húgyúti rendszer munkája is romlik. A légszomj fizikai megterhelés nélkül jelentkezik, köhögés megfázás és vírusos betegségek nélkül.

Az ilyen jellegű tünetek megjelenésével haladéktalanul változtatni kell a táplálkozás módján és minőségén, át kell gondolni életmódját, és ha rosszabbodik, forduljon orvoshoz.

Mennyi fehérje szükséges az emésztéshez

A napi fogyasztás mértéke életkortól, nemtől, munkatevékenység típusától függ. A normákra vonatkozó adatokat a táblázat tartalmazza (lent), és normál súlyra számítják ki.
Nem szükséges többször felosztani a fehérjebevitelt. Mindenki határozza meg a számára megfelelő formát, a lényeg a napi bevitel fenntartása.

Munkaügyi tevékenység +	Korszak	Napi fehérjebevitel, g
		Férfiaknak		Nőknek
		Teljes	Állati eredetű	Teljes	Állati eredetű
Terhelés nélkül	18-40	96	58	82	49
	40-60	89	53	75	45
Kisebb fokozat	18-40	99	54	84	46
	40-60	92	50	77	45
Átlagos végzettség	18-40	102	58	86	47
	40-60	93	51	79	44
Magas fokozat	18-40	108	54	92	46
	40-60	100	50	85	43
időszakos	18-40	80	48	71	43
	40-60	75	45	68	41
Nyugdíjas kor		75	45	68	41

Elismert fehérjetartalmú élelmiszerek:

• Baromfihús. Tartalom 17÷22 g (100 g-ra);
• Egyéb hús: 15÷20 g;
• Hal: 14÷20 g;
• Tenger gyümölcsei: 15÷18 g;
• Hüvelyesek: 20÷25 g;
• Bármilyen dió: 15÷30 g;
• Tojás: 12 g;
• Kemény sajtok: 25÷27 g;
• Túró: 14÷18 g;
• Gabonafélék: 8÷12 g;

A húsfajták közül a baromfi után a marhahús áll az első helyen tartalom tekintetében: 18,9 g, utána a sertéshús: 16,4 g, a bárányhús: 16,2 g.

A tenger gyümölcsei közül a tintahal és a garnélarák vezetnek: 18,0 g.
A fehérjében leggazdagabb hal a lazac: 21,8 g, majd a rózsaszín lazac: 21 g, a csuka: 19 g, a makréla: 18 g, a hering: 17,6 g és a tőkehal: 17,5 g.

A tejtermékek közül szilárdan a kefir és a tejföl tartja a pozíciót: 3,0 g, majd a tej: 2,8 g.
Magas szemű - Herkules: 13,1 g, Köles: 11,5 g, Búzadara: 11,3 g.

A norma ismeretében és a pénzügyi lehetőségek figyelembevételével helyesen állíthatja össze a menüt, és feltétlenül kiegészítheti zsírokkal és szénhidrátokkal.

Diétás fehérje arány

A fehérjék, zsírok, szénhidrátok aránya az egészséges táplálkozásban (grammban) 1:1:4 legyen. A kiegyensúlyozott, egészséges étkezés kulcsa másképp is bemutatható: fehérjék 25-35%, zsírok 25-35%, szénhidrátok 30-50%.

Ugyanakkor a zsíroknak egészségesnek kell lenniük: olíva- vagy lenmagolaj, diófélék, hal, sajt.

Szénhidrát a tányérban durumtészta, bármilyen friss zöldség, valamint gyümölcsök/szárított gyümölcsök, savanyú tejtermékek.

A fehérjék egy adagban tetszés szerint kombinálhatók: növényi + állati.

A fehérjében található aminosavak

A cserélhető anyagokat a szervezet képes szintetizálni, de kívülről történő bevitelük soha nem felesleges. Főleg aktív életmód és nagy fizikai megterhelés mellett.

Kivétel nélkül mindegyik fontos, közülük a legnépszerűbbek:

Alanin.
Serkenti az anyagcserét, elősegíti a méreganyagok eltávolítását. Felelős a tisztaságért. Magas tartalom húsban, halban, tejtermékekben.

Arginin.
Szükséges minden izom, egészséges bőr, porc és ízület összehúzódásához. Biztosítja az immunrendszer működését is. Bármilyen húsban, tejben, diófélékben, zselatinban van.

Aszparaginsav.
Energia egyensúlyt biztosít. Javítja a központi idegrendszer működését. Jól pótolja a marha- és csirkeételek, a tej, a nádcukor energiaforrását. Megtalálható a burgonyában, diófélékben, gabonafélékben.

hisztidin.
A szervezet fő "építője", hisztaminná és hemoglobinná alakul. Gyorsan gyógyítja a sebeket, felelős a növekedési mechanizmusokért. Viszonylag sok tejet, gabonaféléket és bármilyen húst tartalmaz.

Serin.
Neurotranszmitter, nélkülözhetetlen az agy és a központi idegrendszer pontos működéséhez. Földimogyoróban, húsban, gabonafélékben, szójában található.

Megfelelő táplálkozással és megfelelő életmóddal minden aminosav megjelenik a szervezetben a "kockák" szintéziséhez, valamint az egészség, a szépség és a hosszú élettartam modellezéséhez.

Mi okozza a fehérjehiányt a szervezetben

1. Gyakori fertőző betegségek, az immunrendszer gyengülése.
2. Stressz és szorongás.
3. Öregedés és minden anyagcsere-folyamat lelassulása.
4. Bizonyos gyógyszerek használatának mellékhatásai.
5. Meghibásodások az emésztőrendszerben.
6. Sérülések.
7. Gyorsétterem, gyorsétterem, gyenge minőségű félkész ételek.

Bármelyik aminosav hiánya leállítja egy bizonyos fehérje termelődését. A szervezet az „üregek kitöltése” elvén épül fel, így a hiányzó aminosavakat más fehérjék összetételéből vonják ki. Az ilyen „átszervezés” megzavarja a szervek, az izmok, a szív, az agy működését, és ezt követően betegséget vált ki.

A fehérjehiány gyermekeknél gátolja a növekedést, testi és szellemi fogyatékosságot okoz.
A vérszegénység kialakulása, a bőrbetegségek megjelenése, a csont- és izomszövet patológiái messze nem a betegségek teljes listája. A súlyos fehérjetartalmú alultápláltság marasmust és kwashiorkort okozhat ( a súlyos disztrófia egy fajtája a fehérjehiány hátterében).

Amikor a fehérje károsítja a szervezetet

• túlzott bevitel;
• a máj, a vese, a szív és az erek krónikus betegségei.

A túlzott mennyiség nem gyakran fordul elő az anyag hiányos felszívódása miatt a szervezetben. Azoknál fordul elő, akik a lehető legrövidebb időn belül szeretnék növelni az izmokat anélkül, hogy követnék az oktatók és táplálkozási szakértők ajánlásait.

Az "extra" vétel problémái a következők:

veseelégtelenség. A túlzott mennyiségű fehérje túlterheli a szerveket, megzavarva természetes munkájukat. A "szűrő" nem tud megbirkózni a terheléssel, megjelenik a vesebetegség.

Májbetegség. A felesleges fehérje ammóniát halmoz fel a vérben, ami rontja a máj állapotát.

Az érelmeszesedés kialakulása. A legtöbb állati eredetű termék a hasznos anyagokon kívül káros zsírt és.

A máj-, vese-, szív- és érrendszeri és emésztőrendszeri betegségekben szenvedőknek korlátozniuk kell a fehérjebevitelt.

A saját egészségedről való gondoskodás százszoros jutalma van azoknak, akik törődnek vele. A súlyos következmények elkerülése érdekében emlékeznie kell a test helyreállítási igényére. A jó pihenés, a táplálkozás, a szakorvosi látogatások meghosszabbítják a fiatalságot, az egészséget és az életet.